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- PDB-4w5u: Crystal structure of chitinase 40 from thermophilic bacteria Stre... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w5u
タイトルCrystal structure of chitinase 40 from thermophilic bacteria Streptomyces thermoviolaceus.
要素Chitinase
キーワードHYDROLASE / TIM barrel / temperature adaptation
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #10 / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases ...Chitinase A; domain 3 - #10 / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / chitinase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces thermoviolaceus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.771 Å
データ登録者Malecki, P.H. / Vorgias, C.E. / Rypniewski, W.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
The project was co-funded by the European Union within the European Regional Development Fund ポーランド
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: The Crystal Structure of a Streptomyces thermoviolaceus Thermophilic Chitinase Known for Its Refolding Efficiency
著者: Malecki, P.H. / Bejger, M. / Rypniewski, W. / Vorgias, C.E.
履歴
登録2014年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年4月29日Group: Atomic model / Database references / カテゴリ: atom_site / citation / citation_author
Item: _atom_site.occupancy / _citation.country ..._atom_site.occupancy / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Chitinase
A: Chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,8734
ポリマ－86,6692
非ポリマー2042
水1,33374
1
B: Chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4372
ポリマ－43,3351
非ポリマー1021
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4372
ポリマ－43,3351
非ポリマー1021
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)183.150, 183.150, 130.814
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-604-

HOH

21B-616-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLYGLYchain AAB40 - 40840 - 408
2ASNASNchain BBA39 - 40839 - 408

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要素

#1: タンパク質 Chitinase


分子量: 43334.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Secretion signal peptide has been recognized and processed by E. coli.
由来: (組換発現) Streptomyces thermoviolaceus (バクテリア)
遺伝子: chi40 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q56077, chitinase
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.34 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 1.9 M sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月14日
放射モノクロメーター: Double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection数: 332669 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Χ2: 1.08 / D res high: 2.77 Å / Num. obs: 33170 / % possible obs: 99.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obsIDRmerge(I) obs
8.2149143310.041
5.848.21236610.059
4.785.84297110.076
4.154.78347110.094
3.714.15387910.138
3.393.71427610.217
3.143.39464010.372
2.943.14496410.65
2.772.94517011.008
反射解像度: 2.77→49 Å / Num. all: 33170 / Num. obs: 33170 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.03 % / Biso Wilson estimate: 57.58 Å2 / Rmerge F obs: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rrim(I) all: 0.157 / Χ2: 1.076 / Net I/σ(I): 13.53 / Num. measured all: 332669
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.77-2.949.790.8741.0081.9150596527251701.06398.1
2.94-3.140.9530.653.352359496549640.683100
3.14-3.390.9830.3725.9548725465146400.39199.8
3.39-3.710.9930.21710.4944318429342760.22999.6
3.71-4.150.9950.13816.8939159390638790.14599.3
4.15-4.780.9970.09423.133943348334710.09999.7
4.78-5.840.9980.07626.3128894297229710.08100
5.84-8.210.9990.05930.8922448236723660.062100
8.210.9990.04137.0312227144814330.04399

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.37 Å49.02 Å
Translation6.37 Å49.02 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS2.5.1データ削減
PHENIXモデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1772)精密化
Aimlessデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The model structure was generated by the GeneSilico Metaserver.

解像度: 2.771→49 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2084 995 3 %Random selection
Rwork0.1498 32149 --
obs0.1515 33144 99.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 165.29 Å2 / Biso mean: 64.2189 Å2 / Biso min: 24.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.771→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5572 0 14 74 5660
Biso mean--98.86 55.56 -
残基数----739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4787851
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065809
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081038
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1111921
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3252X-RAY DIFFRACTION8.787TORSIONAL
12B3252X-RAY DIFFRACTION8.787TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7706-2.91660.3241370.25944419455698
2.9166-3.09930.26341410.221545434684100
3.0993-3.33860.26341400.198445274667100
3.3386-3.67440.24071410.15954557469899
3.6744-4.20590.1981420.13054571471399
4.2059-5.2980.1661430.110946384781100
5.298-49.02620.17881510.13448945045100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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