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- PDB-4w52: T4 Lysozyme L99A with Benzene Bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w52
タイトルT4 Lysozyme L99A with Benzene Bound
要素Endolysin
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZENE / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5001 Å
データ登録者Merski, M. / Shoichet, B.K. / Eidam, O. / Fischer, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM59957 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Homologous ligands accommodated by discrete conformations of a buried cavity.
著者: Merski, M. / Fischer, M. / Balius, T.E. / Eidam, O. / Shoichet, B.K.
履歴
登録2014年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22015年5月6日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0083
ポリマ－19,6921
非ポリマー3162
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area8450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.350, 60.350, 96.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Endolysin / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase


分子量: 19691.541 Da / 分子数: 1 / 変異: L99A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
プラスミド: pET29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-BNZ / BENZENE / ベンゼン


分子量: 78.112 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.31 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% (w/v) PEGF-4000, 10% 2-propanol, 0.1 M HEPES, 50 mM 2-mercaptoethanol, 50 mM 2-hydroxyethyl disulfide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月9日
放射モノクロメーター: two flat Si(111) crystals, mounted in a model DCM from Khozu
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 36781 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 12.66 Å2 / Rmerge F obs: 0.069 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 0.995 / Net I/σ(I): 23.73 / Num. measured all: 349435
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.5-1.60.3130.4935.3360611575857580.519100
1.6-1.710.2050.3327.851639487248720.349100
1.71-1.820.1410.22311.0240659381238120.234100
1.82-1.930.0960.15315.4431800298029800.161100
1.93-2.050.0640.10721.3727409256525640.113100
2.05-2.370.040.06931.148849459945990.072100
2.37-2.90.0280.05140.8640123386338630.053100
2.9-4.10.0160.03355.1231171304530450.035100
4.1-100.0130.02762.3316185163316290.02999.8
100.0130.02555.129891421360.02795.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 181L

181l


解像度: 1.5001→45.969 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 15.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1817 1331 4 %Random selection
Rwork0.1654 31925 --
obs0.1661 33256 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.152 Å2 / ksol: 0.392 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 50.88 Å2 / Biso mean: 15.3899 Å2 / Biso min: 6.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0362 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.0362 Å20 Å2
3----2.0724 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5001→45.969 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1287 0 21 146 1454
Biso mean--23.03 26.09 -
残基数----164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4361920
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007246
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.309557
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.5001-1.55380.20671310.179131503281
1.5538-1.6160.20291310.167731413272
1.616-1.68950.20451310.163631353266
1.6895-1.77860.18261330.15431863319
1.7786-1.890.1981310.159831533284
1.89-2.0360.1751320.154731683300
2.036-2.24080.16171330.153731793312
2.2408-2.56510.19421330.169431893322
2.5651-3.23160.18111350.174332543389
3.2316-45.99050.17271410.167433703511

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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