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- PDB-4v4v: Structure of a pre-translocational E. coli ribosome obtained by f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v4v
タイトルStructure of a pre-translocational E. coli ribosome obtained by fitting atomic models for RNA and protein components into cryo-EM map EMD-1056
要素
  • (30S ribosomal subunit protein ...) x 19
  • (50S ribosomal protein ...) x 26
  • 16S ribosomal RNA
  • 23S ribosomal RNA
  • 5S ribosomal RNA
  • tRNA
キーワードRIBOSOME / SecM / nascent chain / signal transduction / RNA world / polypeptide exit tunnel / translocation / elongation arrest
機能・相同性
機能・相同性情報


stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / translational termination / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA endonuclease activity / response to reactive oxygen species / transcription antitermination / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. ...Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / : / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L16 signature 1. / : / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / : / : / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein S4, bacterial-type / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L30, bacterial-type / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S16 / : / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein L20
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL12 / Large ribosomal subunit protein bL19 ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL12 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein bL25
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15 Å
データ登録者Mitra, K. / Frank, J.
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2006
タイトル: Elongation arrest by SecM via a cascade of ribosomal RNA rearrangements.
著者: Kakoli Mitra / Christiane Schaffitzel / Felcy Fabiola / Michael S Chapman / Nenad Ban / Joachim Frank /
要旨: In E. coli, the SecM nascent polypeptide causes elongation arrest, while interacting with 23S RNA bases A2058 and A749-753 in the exit tunnel of the large ribosomal subunit. We compared atomic models ...In E. coli, the SecM nascent polypeptide causes elongation arrest, while interacting with 23S RNA bases A2058 and A749-753 in the exit tunnel of the large ribosomal subunit. We compared atomic models fitted by real-space refinement into cryo-electron microscopy reconstructions of a pretranslocational and SecM-stalled E. coli ribosome complex. A cascade of RNA rearrangements propagates from the exit tunnel throughout the large subunit, affecting intersubunit bridges and tRNA positions, which in turn reorient small subunit RNA elements. Elongation arrest could result from the inhibition of mRNA.(tRNAs) translocation, E site tRNA egress, and perhaps translation factor activation at the GTPase-associated center. Our study suggests that the specific secondary and tertiary arrangement of ribosomal RNA provides the basis for internal signal transduction within the ribosome. Thus, the ribosome may itself have the ability to regulate its progression through translation by modulating its structure and consequently its receptivity to activation by cofactors.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to a translating ribosome
著者: Mitra, K. / Schaffitzel, C. / Shaikh, T. / Tama, F. / Jenni, S. / Brooks III, C.L. / Ban, N. / Frank, J.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Locking and unlocking of ribosomal motions
著者: Valle, M. / Zavialov, A.V. / Sengupta, J. / Rawat, U. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
#3: ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2006
タイトル: A model for co-translational translocation: ribosome-regulated nascent polypeptide translocation at the protein-conducting channel.
著者: Kakoli Mitra / Joachim Frank /
要旨: The protein-conducting channel (PCC) must allow both the translocation of soluble polypeptide regions across, and the lateral partitioning of hydrophobic transmembrane helices (TMHs) into, the ...The protein-conducting channel (PCC) must allow both the translocation of soluble polypeptide regions across, and the lateral partitioning of hydrophobic transmembrane helices (TMHs) into, the membrane. We have analyzed existing structures of ribosomes and ribosome-PCC complexes and observe conformational changes suggesting that the ribosome may sense and orient the nascent polypeptide and also facilitate conformational changes in the PCC, subsequently directing the nascent polypeptide into the appropriate PCC-mediated translocation mode. The PCC is predicted to be able to accommodate one central, consolidated channel or two segregated pores with different lipid accessibilities, which may enable the lipid-mediated partitioning of a TMH from one pore, while the other, aqueous, pore allows translocation of a hydrophilic polypeptide segment. Our hypothesis suggests a plausible mechanism for the transitioning of the PCC between different configurations.
履歴
登録2006年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2014年12月10日ID: 2GY9, 2GYA
改定 1.12014年12月10日Group: Other
改定 1.22015年3月18日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 400COMPOUND THIS FILE, 2GY9, CONTAINS THE 30S SUBUNIT OF THE WHOLE RIBOSOMAL COMPLEX. THE ENTIRE CRYO- ...COMPOUND THIS FILE, 2GY9, CONTAINS THE 30S SUBUNIT OF THE WHOLE RIBOSOMAL COMPLEX. THE ENTIRE CRYO-EM STRUCTURE CONTAINS ONE 70S RIBOSOME AND ARE DEPOSITED UNDER 2GY9 (30S SUBUNIT) AND 2GYA (50S SUBUNIT).
Remark 999SEQUENCE THIS PDB FILE WAS OBTAINED UPON RIGID BODY REFINEMENT OF A STARTING PDB FILE INTO A CRYO- ...SEQUENCE THIS PDB FILE WAS OBTAINED UPON RIGID BODY REFINEMENT OF A STARTING PDB FILE INTO A CRYO-EM MAP. THE E. COLI RIBOSOMES ARE OBTAINED NATURALLY, BUT FOR THE MODELING OF THE PROTEINS INTO THE EM MAP, AUTHORS SOMETIMES DID NOT MODEL IN THE ENTIRE PROTEIN. RESIDUE (B TRP 95) AND RESIDUE (B LEU 96) ARE NOT LINKED. RESIDUE (B LEU 156) AND RESIDUE (B PRO 157) ARE NOT LINKED. RESIDUE (M ARG 97) AND RESIDUE (M GLY 98) ARE NOT LINKED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1056
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AA: 16S ribosomal RNA
AU: tRNA
AV: tRNA
AW: tRNA
AB: 30S ribosomal subunit protein S2
AC: 30S ribosomal subunit protein S3
AD: 30S ribosomal subunit protein S4
AE: 30S ribosomal subunit protein S5
AF: 30S ribosomal subunit protein S6
AG: 30S ribosomal subunit protein S7
AH: 30S ribosomal subunit protein S8
AI: 30S ribosomal subunit protein S9
AJ: 30S ribosomal subunit protein S10
AK: 30S ribosomal subunit protein S11
AL: 30S ribosomal subunit protein S12
AM: 30S ribosomal subunit protein S13
AN: 30S ribosomal subunit protein S14
AO: 30S ribosomal subunit protein S15
AP: 30S ribosomal subunit protein S16
AQ: 30S ribosomal subunit protein S17
AR: 30S ribosomal subunit protein S18
AS: 30S ribosomal subunit protein S19
AT: 30S ribosomal subunit protein S20
B0: 23S ribosomal RNA
B9: 5S ribosomal RNA
B2: 50S ribosomal protein L1
B3: 50S ribosomal protein L7/L12
B5: 50S ribosomal protein L7/L12
BA: 50S ribosomal protein L2
BB: 50S ribosomal protein L3
BC: 50S ribosomal protein L4
BD: 50S ribosomal protein L5
BE: 50S ribosomal protein L6
BF: 50S ribosomal protein L9
BG: 50S ribosomal protein L11
BH: 50S ribosomal protein L13
BI: 50S ribosomal protein L14
BJ: 50S ribosomal protein L15
BK: 50S ribosomal protein L16
BL: 50S ribosomal protein L17
BM: 50S ribosomal protein L18
BN: 50S ribosomal protein L19
BO: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L20
BQ: 50S ribosomal protein L22
BR: 50S ribosomal protein L23
BS: 50S ribosomal protein L24
BT: 50S ribosomal protein L25
BU: 50S ribosomal protein L27
BW: 50S ribosomal protein L29
BX: 50S ribosomal protein L30
BZ: 50S ribosomal protein L32
B1: 50S ribosomal protein L33


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,102,33252
ポリマ－2,102,33252
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
RNA鎖 , 4種, 6分子 AAAUAVAWB0B9

#1: RNA鎖 16S ribosomal RNA


分子量: 482285.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#2: RNA鎖 tRNA


分子量: 24518.570 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: A-site, P-site, E-site / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#22: RNA鎖 23S ribosomal RNA


分子量: 888503.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#23: RNA鎖 5S ribosomal RNA


分子量: 34916.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)

-
30S ribosomal subunit protein ... , 19種, 19分子 ABACADAEAFAGAHAIAJAKALAMANAOAPAQARASAT

#3: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S2


分子量: 26292.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7V0
#4: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S3


分子量: 23078.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7V3
#5: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S4


分子量: 23311.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7V8
#6: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S5


分子量: 15618.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7W1
#7: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S6


分子量: 11181.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02358
#8: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S7


分子量: 15384.665 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02359
#9: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S8


分子量: 13857.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7W7
#10: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S9


分子量: 14440.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7X3
#11: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S10


分子量: 10996.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R5
#12: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S11


分子量: 12388.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R9
#13: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S12


分子量: 11245.101 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3
#14: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S13


分子量: 12738.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S9
#15: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S14


分子量: 7117.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG59
#16: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S15


分子量: 9915.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ4
#17: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S16


分子量: 8822.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7T3
#18: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S17


分子量: 9134.767 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG63
#19: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S18


分子量: 8178.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7T7
#20: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S19


分子量: 9865.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7U3
#21: タンパク質 30S ribosomal subunit protein S20


分子量: 9278.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7U7

+
50S ribosomal protein ... , 26種, 27分子 B2B3B5BABBBCBDBEBFBGBHBIBJBKBLBMBNBOBQBRBSBTBUBWBXBZB1

#24: タンパク質 50S ribosomal protein L1


分子量: 23591.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L0
#25: タンパク質 50S ribosomal protein L7/L12


分子量: 12090.882 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7K2
#26: タンパク質 50S ribosomal protein L2


分子量: 24691.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60422
#27: タンパク質 50S ribosomal protein L3


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60438
#28: タンパク質 50S ribosomal protein L4


分子量: 21806.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60723
#29: タンパク質 50S ribosomal protein L5


分子量: 20131.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62399
#30: タンパク質 50S ribosomal protein L6


分子量: 17799.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG55
#31: タンパク質 50S ribosomal protein L9


分子量: 15789.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R1
#32: タンパク質 50S ribosomal protein L11


分子量: 14577.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7J7
#33: タンパク質 50S ribosomal protein L13


分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA10
#34: タンパク質 50S ribosomal protein L14


分子量: 13433.872 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY3
#35: タンパク質 50S ribosomal protein L15


分子量: 14477.808 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02413
#36: タンパク質 50S ribosomal protein L16


分子量: 14736.483 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY7
#37: タンパク質 50S ribosomal protein L17


分子量: 12945.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG44
#38: タンパク質 50S ribosomal protein L18


分子量: 12273.080 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C018
#39: タンパク質 50S ribosomal protein L19


分子量: 13028.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7K6
#40: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L20


分子量: 13254.673 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L3
#41: タンパク質 50S ribosomal protein L22


分子量: 11778.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61175
#42: タンパク質 50S ribosomal protein L23


分子量: 10205.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ0
#43: タンパク質 50S ribosomal protein L24


分子量: 10823.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60624
#44: タンパク質 50S ribosomal protein L25


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68919
#45: タンパク質 50S ribosomal protein L27


分子量: 9015.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L8
#46: タンパク質 50S ribosomal protein L29


分子量: 7087.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M6
#47: タンパク質 50S ribosomal protein L30


分子量: 6223.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG51
#48: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L32


分子量: 3317.780 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N4
#49: タンパク質 50S ribosomal protein L33


分子量: 6015.099 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID詳細
1pre-translocational E. coli ribosomeRIBOSOME0
230S ribosomal protein S21structural constituent of ribosome
330S ribosomal subunit protein S31structural constituent of ribosome
430S ribosomal subunit protein S41structural constituent of ribosome
530S ribosomal subunit protein S51structural constituent of ribosome
630S ribosomal subunit protein S61structural constituent of ribosome
730S ribosomal subunit protein S71structural constituent of ribosome
830S ribosomal subunit protein S81structural constituent of ribosome
930S ribosomal subunit protein S91structural constituent of ribosome
1030S ribosomal subunit protein S101structural constituent of ribosome
1130S ribosomal subunit protein S111structural constituent of ribosome
1230S ribosomal subunit protein S121structural constituent of ribosome
1330S ribosomal subunit protein S131structural constituent of ribosome
1430S ribosomal subunit protein S141structural constituent of ribosome
1530S ribosomal subunit protein S151structural constituent of ribosome
1630S ribosomal subunit protein S161structural constituent of ribosome
1730S ribosomal subunit protein S171structural constituent of ribosome
1830S ribosomal subunit protein S181structural constituent of ribosome
1930S ribosomal subunit protein S191structural constituent of ribosome
2030S ribosomal subunit protein S201structural constituent of ribosome
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holey-Carbon film grids
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2002年7月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.8 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1CNSモデルフィッティングCNS implementation of RSRef
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of 3D-maps by Wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D projection matching; conjugate gradients with regularization
解像度: 15 Å / 粒子像の数: 52181 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.82 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV
詳細: WITH THE USE OF APPROPRIATE STEREOCHEMICAL CONSTRAINTS, AN ATOMIC MODEL FITTED INTO AN EM MAP YIELDS AN ACCURACY OF 5-FOLD BETTER THAN THE NOMINAL RESOLUTION OF THE EM MAP. THE RESOLUTION OF ...詳細: WITH THE USE OF APPROPRIATE STEREOCHEMICAL CONSTRAINTS, AN ATOMIC MODEL FITTED INTO AN EM MAP YIELDS AN ACCURACY OF 5-FOLD BETTER THAN THE NOMINAL RESOLUTION OF THE EM MAP. THE RESOLUTION OF THE ATOMIC MODEL FITTED INTO EMD-1056 (NOMINAL RESOLUTION 15.0 ANGSTROMS) IS THUS ESTIMATED TO BE BETWEEN 2-3 ANGSTROMS. REAL-SPACE REFINEMENT USING RIGID BODIES INTO EM MAP EMD-1056 (FILTERED TO A NOMINAL RESOLUTION OF 15 ANGSTROMS). RIGID BODY DEFINITION: AN AUTONOMOUS SECONDARY STRUCTURE UNIT (E.G. HELIX SEGMENT, HAIRPIN) OF THE RIBOSOMAL RNA; AN AUTONOMOUS RIBOSOMAL PROTEIN DOMAIN. THE ATOMIC MODEL USED WAS GENERATED FROM E. COLI MODELS OF X-RAY CRYSTALLOGRAPHY STRUCTURES OF RIBOSOMES FROM OTHER ORGANISMS. IN THE ABSENCE OF E. COLI MODELS, STRUCTURES WERE DERIVED DIRECTLY FROM THE X-RAY CRYSTALLOGRAPHY STRUCTURES OF RIBOSOMES FROM OTHER ORGANISMS.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
Target criteria: Minimization of number of poor van der Waals contacts and maximation of correlation coefficient
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--CNS implementation of RSRef
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17749 36790 0 0 54539

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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