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- PDB-4v02: MinC:MinD cell division protein complex, Aquifex aeolicus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v02
タイトルMinC:MinD cell division protein complex, Aquifex aeolicus
要素
  • PROBABLE SEPTUM SITE-DETERMINING PROTEIN MINC
  • SITE-DETERMINING PROTEIN
キーワードCELL CYCLE / BACTERIAL CELL DIVISION / FTSZ / MIN SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell septum assembly / negative regulation of cell division / division septum assembly / regulation of cell division / cell morphogenesis / cytoplasmic side of plasma membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Septum formation inhibitor MinC, N-terminal / ATP binding protein MinD / Septum formation inhibitor MinC, N-terminal domain / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Septum formation inhibitor MinC / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain superfamily / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain / Pectate Lyase C-like - #70 / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / ATP binding protein MinD/FleN ...Septum formation inhibitor MinC, N-terminal / ATP binding protein MinD / Septum formation inhibitor MinC, N-terminal domain / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Septum formation inhibitor MinC / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain superfamily / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain / Pectate Lyase C-like - #70 / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / ATP binding protein MinD/FleN / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / : / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Septum site-determining protein MinD / Probable septum site-determining protein MinC
類似検索 - 構成要素
生物種AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ghosal, D. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2014
タイトル: Mincd Cell Division Proteins Form Alternating Copolymeric Cytomotive Filaments.
著者: Ghosal, D. / Trambaiolo, D. / Amos, L.A. / Lowe, J.
履歴
登録2014年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SITE-DETERMINING PROTEIN
B: SITE-DETERMINING PROTEIN
C: PROBABLE SEPTUM SITE-DETERMINING PROTEIN MINC
D: PROBABLE SEPTUM SITE-DETERMINING PROTEIN MINC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6088
ポリマ－85,5454
非ポリマー1,0634
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6200 Å2
ΔGint-20.8 kcal/mol
Surface area37730 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)130.618, 130.618, 298.507
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 SITE-DETERMINING PROTEIN / MIND


分子量: 28697.398 Da / 分子数: 2
断片: C-TERMINAL AMPHIPATHIC HELIX REMOVED, UNP RESDIUES 1-250
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O67033
#2: タンパク質 PROBABLE SEPTUM SITE-DETERMINING PROTEIN MINC / MINC


分子量: 14075.339 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, UNP RESIDUES 82-201 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O67034
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
配列の詳細AMPHIPATHIC HELIX REMOVED FROM C-TERMINUS, D40A MITATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 42285 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 52.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→49.171 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 23.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2357 3870 4.9 %
Rwork0.1883 --
obs0.1907 39102 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→49.171 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5602 0 64 0 5666
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0165732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.637741
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3682213
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088919
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007968
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.7330.35241280.27222673X-RAY DIFFRACTION100
2.733-2.76750.34631310.26042665X-RAY DIFFRACTION100
2.7675-2.8040.3551480.23992621X-RAY DIFFRACTION100
2.804-2.84240.24541390.23212687X-RAY DIFFRACTION100
2.8424-2.8830.26271360.2162664X-RAY DIFFRACTION100
2.883-2.9260.28611080.22312667X-RAY DIFFRACTION100
2.926-2.97170.2811590.23982640X-RAY DIFFRACTION100
2.9717-3.02040.27661240.24432654X-RAY DIFFRACTION100
3.0204-3.07250.31081440.22652645X-RAY DIFFRACTION100
3.0725-3.12840.35281390.23592670X-RAY DIFFRACTION100
3.1284-3.18850.30651570.22782647X-RAY DIFFRACTION100
3.1885-3.25360.29991230.2212673X-RAY DIFFRACTION100
3.2536-3.32430.2771310.20282661X-RAY DIFFRACTION100
3.3243-3.40160.2541320.19962640X-RAY DIFFRACTION100
3.4016-3.48670.21411240.18852673X-RAY DIFFRACTION100
3.4867-3.58090.25311260.18822654X-RAY DIFFRACTION100
3.5809-3.68630.21431330.17452659X-RAY DIFFRACTION100
3.6863-3.80520.26371360.17422674X-RAY DIFFRACTION100
3.8052-3.94110.21531310.18762673X-RAY DIFFRACTION100
3.9411-4.09890.22481560.16692649X-RAY DIFFRACTION100
4.0989-4.28530.19721580.16012618X-RAY DIFFRACTION100
4.2853-4.51110.17771460.14632665X-RAY DIFFRACTION100
4.5111-4.79350.1681600.14312629X-RAY DIFFRACTION100
4.7935-5.16330.16681560.15522633X-RAY DIFFRACTION100
5.1633-5.68220.22061460.1732660X-RAY DIFFRACTION100
5.6822-6.50280.26441130.19152680X-RAY DIFFRACTION100
6.5028-8.18670.25121490.18932638X-RAY DIFFRACTION100
8.1867-49.17890.23151370.1912623X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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