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- PDB-4ux9: Crystal structure of JNK1 bound to a MKK7 docking motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ux9
タイトルCrystal structure of JNK1 bound to a MKK7 docking motif
要素
  • DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
  • MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
キーワードTRANSFERASE / JNK1 / INTRINSICALLY DISORDERED DOMAINS / MKK7
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / JUN kinase kinase activity / Interleukin-38 signaling / Activation of BMF and translocation to mitochondria / regulation of motor neuron apoptotic process / basal dendrite / Activation of BIM and translocation to mitochondria / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / JUN kinase activity ...JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / JUN kinase kinase activity / Interleukin-38 signaling / Activation of BMF and translocation to mitochondria / regulation of motor neuron apoptotic process / basal dendrite / Activation of BIM and translocation to mitochondria / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / JUN kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / positive regulation of cyclase activity / histone deacetylase regulator activity / response to osmotic stress / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / : / positive regulation of telomere capping / MAP kinase kinase activity / Uptake and function of anthrax toxins / cellular response to interleukin-1 / MAP kinase activity / mitogen-activated protein kinase / regulation of macroautophagy / response to tumor necrosis factor / response to mechanical stimulus / response to UV / protein serine/threonine kinase binding / stress-activated MAPK cascade / energy homeostasis / positive regulation of JUN kinase activity / JNK cascade / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of protein metabolic process / cellular response to cadmium ion / cellular response to amino acid starvation / NRIF signals cell death from the nucleus / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / negative regulation of protein binding / molecular function activator activity / peptidyl-threonine phosphorylation / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / response to wounding / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to reactive oxygen species / cellular senescence / rhythmic process / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to oxidative stress / response to heat / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / cellular response to lipopolysaccharide / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / response to oxidative stress / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / magnesium ion binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...: / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7 / Mitogen-activated protein kinase 8
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Kragelj, J. / Palencia, A. / Nanao, M.H. / Maurin, D. / Bouvignies, G. / Blackledge, M. / Ringkjobing-Jensen, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structure and Dynamics of the Mkk7-Jnk Signaling Complex.
著者: Kragelj, J. / Palencia, A. / Nanao, M.H. / Maurin, D. / Bouvignies, G. / Blackledge, M. / Jensen, M.R.
履歴
登録2014年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32020年8月19日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_site
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
B: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
C: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
D: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
F: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
G: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
H: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
I: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,51528
ポリマ－173,9548
非ポリマー3,56220
水4,972276
1
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
F: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3797
ポリマ－43,4882
非ポリマー8905
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
G: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3797
ポリマ－43,4882
非ポリマー8905
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
H: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4758
ポリマ－43,4882
非ポリマー9876
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8
I: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2836
ポリマ－43,4882
非ポリマー7944
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.666, 180.159, 101.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.7759, -0.1113, 0.6209), (0.1147, -0.9928, -0.03466), (0.6203, -0.04432, 0.7831)-53.07, 129, 175.5
2given(-0.7752, 0.0554, -0.6293), (0.07861, -0.98, -0.1831), (-0.6268, -0.1914, 0.7553)187.7, 133.4, 81.1
3given(-0.9999, -0.000405, -0.01685), (0.005495, 0.9529, 0.3032), (0.01593, 0.3033, -0.9528)130.8, -33.88, 216

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要素

#1: タンパク質
MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8 / MAP KINASE 8 / MAPK 8 / JNK-46 / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE 1C / SAPK1C / STRESS-ACTIVATED ...MAP KINASE 8 / MAPK 8 / JNK-46 / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE 1C / SAPK1C / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE JNK1 / C-JUN N-TERMI NAL KINASE 1 / JNK1


分子量: 42096.742 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P45983, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド
DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 7 / MAP KINASE KINASE 7 / MAPKK 7 / JNK-ACTIVATING KINASE 2 / MAPK/ERK KINASE 7 / MEK 7 / STRESS- ...MAP KINASE KINASE 7 / MAPKK 7 / JNK-ACTIVATING KINASE 2 / MAPK/ERK KINASE 7 / MEK 7 / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 4 / SAPK KINASE 4 / SAPKK-4 / SAPKK4 / C-JUN N-TERMINAL KINASE KINASE 2 / JNK KINASE 2 / JNKK 2 / MKK7


分子量: 1391.660 Da / 分子数: 4 / Fragment: RESIDUES 37-48 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O14733
#3: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.91 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50 MM HEPES 150 MM NACL 2 MM MGSO4 1 MM TCEP 2.6 M NH4SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月12日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→50 Å / Num. obs: 75436 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 66.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.66
反射 シェル解像度: 2.34→2.42 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.66 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XRW

2xrw


解像度: 2.34→49.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9473 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9308 / SU R Cruickshank DPI: 0.299 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.285 / SU Rfree Blow DPI: 0.216 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.222
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2405 3985 5.28 %RANDOM
Rwork0.1999 ---
obs0.2021 75430 98.41 %-
原子変位パラメータBiso mean: 66.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0709 Å20 Å23.482 Å2
2--4.1542 Å20 Å2
3----2.0834 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.329 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→49.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11211 0 204 276 11691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0111660HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0915802HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5421SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes279HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1660HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11660HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.19
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.28
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1490SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact13046SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.34→2.4 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 0 %
Rwork0.2739 5036 -
all0.2739 5036 -
obs--98.41 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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