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万見
- PDB-4uup: Reconstructed ancestral trichomonad malate dehydrogenase in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uup
タイトルReconstructed ancestral trichomonad malate dehydrogenase in complex with NADH, SO4, and PO4
要素MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION
機能・相同性情報
生物種SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.543 Å
データ登録者Steindel, P.A. / Chen, E.H. / Theobald, D.L.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Gradual Neofunctionalization in the Convergent Evolution of Trichomonad Lactate and Malate Dehydrogenases.
著者: Steindel, P.A. / Chen, E.H. / Wirth, J.D. / Theobald, D.L.
履歴
登録2014年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22016年7月6日Group: Database references
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4046
ポリマ－73,8822
非ポリマー1,5224
水10,773598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6120 Å2
ΔGint-58.9 kcal/mol
Surface area26060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.460, 58.850, 81.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 MALATE DEHYDROGENASE


分子量: 36941.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / プラスミド: PET-21B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DESIGNED SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 5 MG/ML PROTEIN, 100 MM TRIS, PH 8.0, 25% PEG 4000, AND 0.2M LI2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.12
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→46.5 Å / Num. obs: 91959 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 0.65 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 14.59
反射 シェル解像度: 1.54→1.58 Å / Rmerge(I) obs: 1.331 / Mean I/σ(I) obs: 0.65 / Rsym value: 1.11 / % possible all: 58.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HOMOLOGY MODEL BASED ON PDB ENTRY 5MDH

5mdh


解像度: 1.543→46.539 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2003 4569 4.97 %
Rwork0.1667 --
obs0.1684 91936 93.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.543→46.539 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5053 0 98 598 5749
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055406
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.027379
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3682009
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054826
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004961
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5431-1.56060.451670.43111573X-RAY DIFFRACTION51
1.5606-1.5790.38121020.32931965X-RAY DIFFRACTION64
1.579-1.59820.34641020.29912161X-RAY DIFFRACTION69
1.5982-1.61840.28121170.27832282X-RAY DIFFRACTION74
1.6184-1.63970.34711440.26762475X-RAY DIFFRACTION80
1.6397-1.66220.31621340.25782618X-RAY DIFFRACTION85
1.6622-1.6860.29881380.2512867X-RAY DIFFRACTION92
1.686-1.71110.27441910.24292982X-RAY DIFFRACTION98
1.7111-1.73790.31661380.22763136X-RAY DIFFRACTION100
1.7379-1.76640.26871690.21333084X-RAY DIFFRACTION100
1.7664-1.79680.27051610.21293092X-RAY DIFFRACTION100
1.7968-1.82950.24881760.20533058X-RAY DIFFRACTION100
1.8295-1.86470.24171450.20813117X-RAY DIFFRACTION100
1.8647-1.90270.21951710.19693095X-RAY DIFFRACTION100
1.9027-1.94410.26451440.18773076X-RAY DIFFRACTION100
1.9441-1.98930.22681800.18573098X-RAY DIFFRACTION100
1.9893-2.03910.21711600.18753123X-RAY DIFFRACTION100
2.0391-2.09420.23641610.18273097X-RAY DIFFRACTION100
2.0942-2.15580.2111730.16843067X-RAY DIFFRACTION100
2.1558-2.22540.19611630.15923118X-RAY DIFFRACTION100
2.2254-2.3050.21761520.16583070X-RAY DIFFRACTION100
2.305-2.39720.22251660.15723110X-RAY DIFFRACTION100
2.3972-2.50630.2031510.1653108X-RAY DIFFRACTION100
2.5063-2.63850.21991640.16643114X-RAY DIFFRACTION100
2.6385-2.80380.19871660.17123139X-RAY DIFFRACTION100
2.8038-3.02020.20531690.1723088X-RAY DIFFRACTION100
3.0202-3.32410.20521530.16943133X-RAY DIFFRACTION100
3.3241-3.80490.19111720.14693136X-RAY DIFFRACTION100
3.8049-4.7930.15831680.12843172X-RAY DIFFRACTION100
4.793-46.56030.13171720.14423213X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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