[日本語] English
万見
- PDB-4urr: Tailspike protein of Sf6 bacteriophage bound to Shigella flexneri... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4urr
タイトルTailspike protein of Sf6 bacteriophage bound to Shigella flexneri O- antigen octasaccharide fragment
要素BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
キーワードHYDROLASE / CARBOHYDRATE INTERACTION / TAILSPIKE PROTEIN / BETA HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
: / Tailspike protein, C-terminal / Pectate lyase superfamily protein / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor ...: / Tailspike protein, C-terminal / Pectate lyase superfamily protein / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種SHIGELLA PHAGE SF6 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Gohlke, U. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2016
タイトル: Bacteriophage Tailspikes and Bacterial O-Antigens as a Model System to Study Weak-Affinity Protein-Polysaccharide Interactions.
著者: Kang, Y. / Gohlke, U. / Engstrom, O. / Hamark, C. / Scheidt, T. / Kunstmann, S. / Heinemann, U. / Widmalm, G. / Santer, M. / Barbirz, S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: An Intersubunit Active Site between Supercoiled Parallel Beta Helices in the Trimeric Tailspike Endorhamnosidase of Shigella Flexneri Phage Sf6.
著者: Muller, J.J. / Barbirz, S. / Heinle, K. / Freiberg, A. / Seckler, R. / Heinemann, U.
履歴
登録2014年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / citation_author / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _chem_comp.type / _citation.country ..._chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
B: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
C: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
D: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
E: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
F: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)338,62931
ポリマ－329,5826
非ポリマー9,04725
水27,7251539
1
A: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
B: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
C: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,28415
ポリマ－164,7913
非ポリマー4,49312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29750 Å2
ΔGint-12.1 kcal/mol
Surface area44650 Å2
手法PISA
2
D: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
E: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
F: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,34616
ポリマ－164,7913
非ポリマー4,55513
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29860 Å2
ΔGint-3.9 kcal/mol
Surface area44720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.987, 138.895, 136.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.315701, 0.058398, 0.94706), (0.930904, -0.21231, -0.297224), (0.183713, 0.975456, -0.121389)-13.355, 43.091, -18.412
2given(0.323051, 0.929802, 0.176368), (0.049659, -0.202758, 0.977969), (0.945078, -0.307176, -0.111674)-32.611, 27.503, 23.388
3given(0.331436, 0.929379, 0.162497), (0.013805, -0.17699, 0.984116), (0.943377, -0.323928, -0.071491)-30.385, 35.496, -43.608
4given(0.999933, -0.008693, 0.007645), (0.009041, 0.998868, -0.046698), (-0.00723, 0.046764, 0.99888)2.185, 9.513, -68.584
5given(0.311988, 0.070174, 0.947491), (0.925013, -0.250033, -0.286068), (0.216829, 0.965691, -0.142919)-11.715, 53.129, -84.76

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 12分子 ABCDEF

#1: タンパク質
BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN / TAILSPIKE-PROTEIN / TSP / ENDORHAMNOSIDASE / ENDO-1 / 3-ALPHA-L-RHAMNOSIDASE


分子量: 54930.371 Da / 分子数: 6 / 断片: ENDORHAMNOSIDASE DOMAIN, RESIDUES 110-623 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SHIGELLA PHAGE SF6 (ファージ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9XJP3, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 多糖
alpha-L-rhamnopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-L-rhamnopyranose- ...alpha-L-rhamnopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-L-rhamnopyranose-(1-2)-alpha-L-rhamnopyranose-(1-3)-alpha-L-rhamnopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-L-rhamnopyranose-(1-2)-alpha-L-rhamnopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1301.246 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LRhapa1-3DGlcpNAcb1-2LRhapa1-2LRhapa1-3LRhapa1-3DGlcpNAcb1-2LRhapa1-2LRhapa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,8,7/[a2211m-1a_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-2-1-1-1-2-1/a2-b1_b2-c1_c3-d1_d3-e1_e2-f1_f2-g1_g3-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-L-Rhap]{[(2+1)][a-L-Rhap]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Rhap]{[(3+1)][a-L-Rhap]{[(2+1)][a-L-Rhap]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Rhap]{}}}}}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 1558分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1539 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

非ポリマーの詳細ALPHA-L-RHAMNOSE (RAM): RAM IS PART OF THE OCTASACCHARIDE LIGAND N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): NAG ...ALPHA-L-RHAMNOSE (RAM): RAM IS PART OF THE OCTASACCHARIDE LIGAND N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): NAG IS PART OF THE OCTASACCHARIDE LIGAND

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.97 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 0.1 M MES, PH 6.5, 16 % PEG 8000, 20 MM MNCL2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月27日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→46.3 Å / Num. obs: 224609 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 14.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VBK

2vbk


解像度: 1.95→45.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8545 / SU R Cruickshank DPI: 0.347 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.168 / SU Rfree Blow DPI: 0.15 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.154
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=MN. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=48267. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=MN. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=48267. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=10.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2358 11044 4.94 %RANDOM
Rwork0.1957 ---
obs0.1977 223380 99.87 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5848 Å20 Å2-0.7726 Å2
2---2.1176 Å20 Å2
3---1.5328 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.252 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→45.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22868 0 584 1539 24991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0147181HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1684877HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d10444SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes601HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes7081HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it47181HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd7SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.18
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3395SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact51566SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2629 763 4.64 %
Rwork0.2204 15690 -
all0.2224 16453 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40690.06430.1820.05870.06030.12350.00210.0505-0.03320.0073-0.0124-0.02640.0287-0.00350.0103-0.0549-0.003-0.0725-0.00930.0102-0.00923.363719.708514.5415
20.31470.10230.17010.12590.14120.1494-0.00460.07370.0402-0.0351-0.0093-0.02380.0086-0.00120.0139-0.0681-0.0476-0.08780.03380.0907-0.00832.019537.4832-0.6901
30.45320.03410.11770.02230.04630.0979-0.00860.04510.0718-0.0034-0.0242-0.016-0.006-0.02220.0329-0.06740.0032-0.0792-0.02850.04070.0232-11.042837.640318.673
40.20220.10840.18310.25540.15740.27270.0103-0.07860.0290.02590.03260.0072-0.0269-0.019-0.0428-0.0435-0.0214-0.02470.0087-0.0876-0.0107-8.891646.1335-48.0407
50.5080.04170.28130.01620.01490.37050.0175-0.0866-0.02920.0164-0.00120.024-0.01380.0583-0.0163-0.0343-0.0023-0.07680.0129-0.0172-0.03094.971128.3217-53.6957
60.38510.0807-0.03490.1098-0.02960.04310.012-0.02990.0686-0.00830.0218-0.0249-0.0415-0.0041-0.0338-0.0764-0.0001-0.0531-0.0322-0.07530.03763.978946.8366-67.3937
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る