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- PDB-4unk: Crystal structure of human triosephosphate isomerase (mutant N15D) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4unk
タイトルCrystal structure of human triosephosphate isomerase (mutant N15D)
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / DEAMIDATION
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / Gluconeogenesis / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / Glycolysis ...methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / Gluconeogenesis / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / Glycolysis / gluconeogenesis / glycolytic process / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者DeLaMora-DeLaMora, I. / Torres-Larios, A. / Enriquez-Flores, S. / Mendez, S.T. / Castillo-Villanueva, A. / Gomez-Manzo, S. / Lopez-Velazquez, G. / Marcial-Quino, J. / Torres-Arroyo, A. / Garcia-Torres, I. ...DeLaMora-DeLaMora, I. / Torres-Larios, A. / Enriquez-Flores, S. / Mendez, S.T. / Castillo-Villanueva, A. / Gomez-Manzo, S. / Lopez-Velazquez, G. / Marcial-Quino, J. / Torres-Arroyo, A. / Garcia-Torres, I. / Reyes-Vivas, H. / Oria-Hernandez, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Triosephosphate Isomerase (Mutant N15D)
著者: Delamora-Delamora, I. / Torres-Larios, A. / Enriquez-Flores, S. / Mendez, S.T. / Castillo-Villanueva, A. / Gomez-Manzo, S. / Lopez-Velazquez, G. / Marcial-Quino, J. / Torres-Arroyo, A. / ...著者: Delamora-Delamora, I. / Torres-Larios, A. / Enriquez-Flores, S. / Mendez, S.T. / Castillo-Villanueva, A. / Gomez-Manzo, S. / Lopez-Velazquez, G. / Marcial-Quino, J. / Torres-Arroyo, A. / Garcia-Torres, I. / Reyes-Vivas, H. / Oria-Hernandez, J.
履歴
登録2014年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4312
ポリマ－53,4312
非ポリマー00
水8,143452
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-14.5 kcal/mol
Surface area19390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.628, 70.714, 146.431
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.6361, 0.2254, -0.7379), (0.2398, -0.8513, -0.4667), (-0.7334, -0.4738, 0.4875)
ベクター: 24.8328, 53.5893, 90.3233)

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26715.385 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 39-286 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODON PLUS RIL / 参照: UniProt: P60174, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 452 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 200 MM AMMONIUM ACETATE, 100 MM TRIS PH 8.5, 25% V/VW/V POLYETHYLENE GLYCOL 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月28日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→48.81 Å / Num. obs: 34112 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 31.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JK2

2jk2


解像度: 2→45.292 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.21 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 171-176 OF CHAIN B, KNOWN AS LOOP 6, ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2242 1723 5.1 %
Rwork0.1794 --
obs0.1817 34083 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→45.292 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3670 0 0 452 4122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073739
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0245066
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9961351
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004655
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05890.28161440.21862659X-RAY DIFFRACTION100
2.0589-2.12530.24821670.19332639X-RAY DIFFRACTION100
2.1253-2.20130.24531350.19412690X-RAY DIFFRACTION100
2.2013-2.28940.23451490.18912679X-RAY DIFFRACTION100
2.2894-2.39360.24731340.18672670X-RAY DIFFRACTION100
2.3936-2.51980.25771350.19062703X-RAY DIFFRACTION100
2.5198-2.67770.27621340.19242671X-RAY DIFFRACTION100
2.6777-2.88440.26741360.20122688X-RAY DIFFRACTION100
2.8844-3.17460.22921360.18372733X-RAY DIFFRACTION100
3.1746-3.63380.22551600.16752680X-RAY DIFFRACTION99
3.6338-4.57750.1681250.15112740X-RAY DIFFRACTION98
4.5775-45.3040.18911680.17472808X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.060.0179-0.00830.00930.00440.050.043-0.1141-0.11760.0081-0.0387-0.01010.0321-0.056-0.00770.0356-0.0412-0.01580.07320.03180.053834.9621.737298.7114
20.00020.0004-0.00080.00360.00070.0015-0.0230.01660.0372-0.0279-0.007-0.0234-0.03380.0027-0.00020.1314-0.02530.0370.0776-0.00230.164742.592641.140494.8092
30.23530.0234-0.03740.0473-0.06870.10240.06450.15260.04170.00940.01950.0056-0.07290.08670.2376-0.0049-0.06180.03670.1202-0.01890.052650.07828.767384.8692
40.02290.00870.01680.02520.01170.0634-0.01190.0949-0.1160.0019-0.06460.00490.0235-0.0172-0.1519-0.0585-0.0519-0.09160.1091-0.14520.127352.155916.909986.4397
50.0085-0.01140.00970.0216-0.01570.01380.04180.0053-0.09810.00660.0491-0.03190.0624-0.01430.13160.0578-0.0627-0.07880.0857-0.00540.284140.232411.162290.8101
60.05010.0628-0.03470.14320.0270.1942-0.0422-0.00460.0058-0.1071-0.0151-0.0107-0.13-0.0864-0.07550.14660.0911-0.03550.1975-0.10530.051125.558247.019699.7747
70.185-0.03220.14090.04630.01950.1948-0.19990.14410.2013-0.0477-0.1013-0.0559-0.35040.0422-0.58950.36060.0294-0.18960.12520.0455-0.023324.616456.507486.2938
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 2 THROUGH 64 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 65 THROUGH 85 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 86 THROUGH 153 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 154 THROUGH 216 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 217 THROUGH 246 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 4 THROUGH 72 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 73 THROUGH 245 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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