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- PDB-4ulw: Crystal structure of the ROQ-domain of human ROQUIN1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ulw
タイトルCrystal structure of the ROQ-domain of human ROQUIN1
要素ROQUIN-1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of germinal center formation / negative regulation of T-helper cell differentiation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CCR4-NOT complex binding / regulation of miRNA metabolic process / T follicular helper cell differentiation / regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / regulation of germinal center formation / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization ...negative regulation of germinal center formation / negative regulation of T-helper cell differentiation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CCR4-NOT complex binding / regulation of miRNA metabolic process / T follicular helper cell differentiation / regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / regulation of germinal center formation / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / P-body assembly / miRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / post-transcriptional regulation of gene expression / negative regulation of B cell proliferation / T cell homeostasis / negative regulation of activated T cell proliferation / B cell homeostasis / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / cellular response to interleukin-1 / lymph node development / T cell proliferation / spleen development / regulation of mRNA stability / mRNA 3'-UTR binding / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein polyubiquitination / RNA stem-loop binding / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / double-stranded RNA binding / T cell receptor signaling pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1790 / : / : / Roquin 1/2-like, ROQ domain / Roquin II / Roquin II domain / zinc-RING finger domain / Zinc finger, CCCH-type superfamily / zinc finger / Zinc finger, CCCH-type ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1790 / : / : / Roquin 1/2-like, ROQ domain / Roquin II / Roquin II domain / zinc-RING finger domain / Zinc finger, CCCH-type superfamily / zinc finger / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Schuetz, A. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2014
タイトル: Roquin Binding to Target Mrnas Involves a Winged Helix-Turn- Helix Motif.
著者: Schuetz, A. / Murakawa, Y. / Rosenbaum, E. / Landthaler, M. / Heinemann, U.
履歴
登録2014年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ROQUIN-1
B: ROQUIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4942
ポリマ－34,4942
非ポリマー00
水2,900161
1
A: ROQUIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2471
ポリマ－17,2471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ROQUIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2471
ポリマ－17,2471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.660, 29.785, 60.197
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.94, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2069-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ROQUIN-1 / ROQUIN / RING FINGER AND C3H ZINC FINGER PROTEIN 1 / RING FINGER AND CCCH-TYPE ZINC FINGER DOMAIN- ...ROQUIN / RING FINGER AND C3H ZINC FINGER PROTEIN 1 / RING FINGER AND CCCH-TYPE ZINC FINGER DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / RING FINGER PROTEIN 198 / RNA-BINDING PROTEIN / RC3H1 PROTEIN


分子量: 17246.844 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 177-328 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5TC82
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS CRYSTALLISED UNKNOWN DEGRADATION FRAGMENT FROM A PURIFIED PROTEIN THAT ORIGINALLY COMPRISED ...AUTHORS CRYSTALLISED UNKNOWN DEGRADATION FRAGMENT FROM A PURIFIED PROTEIN THAT ORIGINALLY COMPRISED AMINO ACIDS 53-399.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.18 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% (W/V) PEG 6000, 0.2 M LITHIUM CHLORIDE, 0.1 M TRIS/HCL PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→44.39 Å / Num. obs: 23379 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.08
反射 シェル解像度: 1.91→1.98 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0049 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.91→44.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 4.474 / SU ML: 0.127 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.18 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24144 1169 5 %RANDOM
Rwork0.19997 ---
obs0.20201 22209 99.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å2-0.98 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→44.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2400 0 0 161 2561
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0192444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022415
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5651.9693295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.33635545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7325302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.91323.571112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.93315461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9281522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2373
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022737
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02565
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2832.3551208
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2742.3551207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2653.5211507
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8912.6831235
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.909→1.959 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 81 -
Rwork0.315 1549 -
obs--94.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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