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- PDB-4ufs: Low resolution structure R-spondin-2 (Fu1Fu2) in complex with the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ufs
タイトルLow resolution structure R-spondin-2 (Fu1Fu2) in complex with the ectodomains of LGR5 and ZNRF3
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3
  • LEUCINE-RICH REPEAT-CONTAINING G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR 5
  • R-SPONDIN-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / WNT / LGR / RSPO
機能・相同性
機能・相同性情報


trachea cartilage morphogenesis / negative regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / oocyte differentiation / lung growth / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Wnt receptor catabolic process / epithelial cell proliferation involved in renal tubule morphogenesis / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein-hormone receptor activity / Regulation of FZD by ubiquitination ...trachea cartilage morphogenesis / negative regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / oocyte differentiation / lung growth / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Wnt receptor catabolic process / epithelial cell proliferation involved in renal tubule morphogenesis / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein-hormone receptor activity / Regulation of FZD by ubiquitination / dopaminergic neuron differentiation / frizzled binding / embryonic forelimb morphogenesis / embryonic hindlimb morphogenesis / limb development / regulation of canonical Wnt signaling pathway / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / bone mineralization / negative regulation of Wnt signaling pathway / inner ear development / hair follicle development / canonical Wnt signaling pathway / Regulation of FZD by ubiquitination / trans-Golgi network membrane / stem cell proliferation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / G protein-coupled receptor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway / ubiquitin-protein transferase activity / osteoblast differentiation / ubiquitin protein ligase activity / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / heparin binding / regulation of cell population proliferation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / cell surface / extracellular region / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spondin-like TSP1 domain / Spondin-like TSP1 domain / E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF3, Zinc finger, RING-type / ZNRF-3, ectodomain / ZNRF-3 Ectodomain / R-spondin, Fu-CRD domain / : / Furin-like repeat, cysteine-rich / : / Glycoprotein hormone receptor family ...Spondin-like TSP1 domain / Spondin-like TSP1 domain / E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF3, Zinc finger, RING-type / ZNRF-3, ectodomain / ZNRF-3 Ectodomain / R-spondin, Fu-CRD domain / : / Furin-like repeat, cysteine-rich / : / Glycoprotein hormone receptor family / Ring finger domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Ring finger / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat-containing G-protein coupled receptor 5 / E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF3 / R-spondin-2 / E3 ubiquitin-protein ligase ZNRF3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Zebisch, M. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of R-Spondin 2 in Complex with the Ectodomains of its Receptors Lgr5 and Znrf3.
著者: Zebisch, M. / Yvonne Jones, E.
履歴
登録2015年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Structure summary
改定 1.22015年8月12日Group: Database references
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEUCINE-RICH REPEAT-CONTAINING G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR 5
B: R-SPONDIN-2
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,2593
ポリマ－86,2593
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-9.2 kcal/mol
Surface area42010 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)188.609, 188.609, 165.292
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 LEUCINE-RICH REPEAT-CONTAINING G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR 5 / G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR 49 / G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR 6 7 / G-PROTEIN COUPLED RECEPTOR HG38 / LGR5


分子量: 54108.453 Da / 分子数: 1 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 32-487 AND RESIDUES 538-544 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: UNSTRUCTURED LOOP REPLACED WITH SHORT LINKER, A488-H537 TO NGNNGD
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O75473
#2: タンパク質 R-SPONDIN-2 / CYSTEINE-RICH AND SINGLE THROMBOSPONDIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 / CRISTIN-2 / MCRISTIN-2 / ROOF ...CYSTEINE-RICH AND SINGLE THROMBOSPONDIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 / CRISTIN-2 / MCRISTIN-2 / ROOF PLATE-SPECIFIC SPONDIN-2 / RSPO2


分子量: 13946.869 Da / 分子数: 1 / 断片: FU1-FU2, RESIDUES 39-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BFU0
#3: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3 / ZINC/RING FINGER PROTEIN 3 / ZNRF3


分子量: 18203.557 Da / 分子数: 1 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q5SSZ7, UniProt: Q9ULT6*PLUS, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 0.100 M AMMONIUM ACETATE, 0.600 M SODIUM CHLORIDE, 0.050 M MES PH 6.0, 0.005 M MAGNESIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.8→40 Å / Num. obs: 7509 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 212 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 4.8→5.37 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 4.8→133.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.897 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.358 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PROSMART RESTRAINTS APPLIED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31262 393 5.2 %RANDOM
Rwork0.26986 ---
obs0.27215 7115 98.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 256.386 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.39 Å2-0 Å20 Å2
2--7.39 Å20 Å2
3----14.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.8→133.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5582 0 0 0 5582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0195713
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025437
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8481.9727756
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.66312523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7575712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.64224.297256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.48215973
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2961533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.2880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0216470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it21.2124.6572860
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other21.21224.6562859
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it33.74536.9243568
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it20.93426.6412852
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.8→4.925 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 27 -
Rwork0.373 531 -
obs--99.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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