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- PDB-4uf6: UCH-L5 in complex with ubiquitin-propargyl bound to an activating... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 4uf6
タイトルUCH-L5 in complex with ubiquitin-propargyl bound to an activating fragment of INO80G
要素
  • NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN
  • POLYUBIQUITIN-B
  • UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
キーワードHYDROLASE / DEUBIQUITINATING ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / cytosolic proteasome complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / cytosolic proteasome complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / regulation of chromosome organization / female gonad development / proteasome binding / seminiferous tubule development / protein deubiquitination / male meiosis I / regulation of DNA replication / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / regulation of embryonic development / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of DNA repair / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / positive regulation of DNA repair / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / telomere maintenance / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / NFRKB winged helix-like domain / NFRKB winged helix-like domain superfamily / NFRKB Winged Helix-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 ...Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / NFRKB winged helix-like domain / NFRKB winged helix-like domain superfamily / NFRKB Winged Helix-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Mechanism of Uch-L5 Activation and Inhibition by Deubad Domains in Rpn13 and Ino80G.
著者: Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
履歴
登録2014年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
B: POLYUBIQUITIN-B
C: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN
D: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
E: POLYUBIQUITIN-B
F: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN
G: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
H: POLYUBIQUITIN-B
I: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN
J: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
K: POLYUBIQUITIN-B
L: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,07112
ポリマ－215,07112
非ポリマー00
水00
1
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
B: POLYUBIQUITIN-B
C: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7683
ポリマ－53,7683
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
E: POLYUBIQUITIN-B
F: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7683
ポリマ－53,7683
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
G: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
H: POLYUBIQUITIN-B
I: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7683
ポリマ－53,7683
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
J: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
K: POLYUBIQUITIN-B
L: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7683
ポリマ－53,7683
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)152.084, 137.788, 98.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5 / UCH-L5 / UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASE UCH37 / UBIQUITIN THIOESTERASE L5 / UCH-L5


分子量: 37734.934 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ACTIVE SITE CYS88 COVALENTLY LINKED TO UBIQUITIN-PROPARGYL
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-NKI-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質
POLYUBIQUITIN-B / UBIQUITIN


分子量: 8558.857 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: GLY76 OF UBIQUITIN IS REPLACED BY GLY-AYE THAT IS COVALENTLY LINKED TO THE ACTIVE SITE CYS88 OF UCH- L5
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質
NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN R KAPPA-B / INO80 COMPLEX SUBUNIT G / INO80G


分子量: 7474.066 Da / 分子数: 4
Fragment: ACTIVATING FRAGMENT OF INO80G DEUBAD DOMAIN, RESIDUES 40-101
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-NKI-HIS-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q6P4R8
非ポリマーの詳細PROP-2-EN-1-AMINE (AYE): AYE REPLACE UBIQUITIN GLY76
配列の詳細ISOFORM 3 GLY76 IN NATIVE UBIQUITIN IS REPLACED BY AYE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K
詳細: 100 MM MIB PH 5.0, 250 MM AMMONIUM ACETATE, 25% PEG 3350. 4 DEGREES CELSIUS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.69→47.74 Å / Num. obs: 21090 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 3.69→3.98 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 90.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: STRUCTURE OF THE UCH-L5-UBIQUITIN FROM THE

解像度: 3.69→100.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 118.096 / SU ML: 0.739 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.835 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 4-FOLD NCS WAS PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT. LOCAL NCS RESTRAINTS WERE APPLIED IN REFMAC DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26907 1059 5 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.23956 20030 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 87.548 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.75 Å20 Å22.63 Å2
2---1.53 Å20 Å2
3---2.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.69→100.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13486 0 0 0 13486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01913739
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0213311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1481.96318520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.891330666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.62651648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.24625.355704
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.9152569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0821576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.22050
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.023131
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.689→3.784 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 46 -
Rwork0.332 1125 -
obs--73.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5995-0.631-2.19023.62631.14324.04480.20560.77550.6299-0.29470.03390.0802-0.1519-0.429-0.23950.0871-0.00760.01420.93320.23230.1126108.358101.168-0.082
25.31980.7581-0.212310.75154.93912.43740.30560.39461.6742-2.0382-0.26010.2813-1.3809-0.3104-0.04541.89510.4847-0.01381.09450.61290.95107.843122.526-4.95
38.7034-1.9487-2.21552.85581.48845.08580.59560.68540.38770.0583-0.0048-0.3099-0.73970.4278-0.59071.01290.0140.02421.01860.14590.8044102.141121.3221.123
43.44791.2508-1.16113.6913-1.06763.0340.1919-0.14450.25310.0284-0.026-0.0606-0.1083-0.3208-0.16580.1540.0792-0.00540.5872-0.09070.0484108.48298.52553.726
53.6758-0.1487-1.57728.14040.49171.3010.1343-0.2040.7109-0.01340.0091-0.7384-0.7456-0.0184-0.14340.81260.0438-0.13510.5917-0.13410.5242115.734117.36763.119
610.6512.1127-6.33142.2210.25525.14090.0376-0.31311.4376-0.10590.44490.6314-0.20360.3685-0.48251.09-0.02090.11350.86790.0990.8035122.228118.40635.231
76.18220.2541-3.65210.0699-0.066611.8755-0.080.3866-0.92510.16030.13520.10811.517-0.2925-0.05521.008-0.06260.24570.9459-0.18961.274293.94569.41715.366
84.4050.1458-1.23774.26921.89274.6644-0.1472-0.20990.3517-0.1692-0.02810.07250.2195-0.34410.17540.0543-0.06250.01490.72560.06910.080881.51491.72632.768
90.40591.1569-0.50129.2311-2.32711.6822-0.18170.1072-0.3853-0.22260.13730.10870.61970.1520.04440.5956-0.21630.01470.827-0.12120.712769.12773.6827.913
104.9146-2.64581.47597.38554.25299.10010.3120.8454-1.0752-0.64860.0681-0.12161.16640.7088-0.38020.7392-0.03220.13420.9222-0.04361.1105116.04265.92135.548
112.82580.3097-0.63024.4410.29823.1877-0.01910.18850.0266-0.01250.1125-0.18330.39740.2427-0.09350.05380.0028-0.00590.5191-0.0580.0149132.7485.69519.348
122.084-0.6860.60297.8096-0.68882.50610.1192-0.152-0.79750.38310.06140.04370.87210.0265-0.18050.45890.071-0.19450.58420.00280.5311139.91264.90721.981
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 319
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 75
3X-RAY DIFFRACTION3C44 - 93
4X-RAY DIFFRACTION4D6 - 321
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 75
6X-RAY DIFFRACTION6F44 - 93
7X-RAY DIFFRACTION7I45 - 93
8X-RAY DIFFRACTION8G6 - 318
9X-RAY DIFFRACTION9H1 - 75
10X-RAY DIFFRACTION10L45 - 93
11X-RAY DIFFRACTION11J6 - 319
12X-RAY DIFFRACTION12K1 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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