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万見
- PDB-4uf5: Crystal structure of UCH-L5 in complex with inhibitory fragment o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uf5
タイトルCrystal structure of UCH-L5 in complex with inhibitory fragment of INO80G
要素
  • NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN
  • UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
キーワードHYDROLASE / DEUBIQUITINATING ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / cytosolic proteasome complex / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / cytosolic proteasome complex / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / protein deubiquitination / regulation of DNA repair / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / DNA Damage Recognition in GG-NER / UCH proteinases / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protease binding / DNA recombination / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / NFRKB winged helix-like domain / NFRKB winged helix-like domain superfamily / NFRKB Winged Helix-like / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / NFRKB winged helix-like domain / NFRKB winged helix-like domain superfamily / NFRKB Winged Helix-like / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Mechanism of Uch-L5 Activation and Inhibition by Deubad Domains in Rpn13 and Ino80G.
著者: Sahtoe, D.D. / Van Dijk, W.J. / El Oualid, F. / Ekkebus, R. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
履歴
登録2014年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5
B: NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4992
ポリマ－53,4992
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4320 Å2
ΔGint-34.4 kcal/mol
Surface area23120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.302, 95.302, 132.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE ISOZYME L5 / UCH-L5 / UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASE UCH37 / UBIQUITIN THIOESTERASE L5 / UCH-L5


分子量: 37734.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ISOFORM 3 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-NKI-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 NUCLEAR FACTOR RELATED TO KAPPA-B-BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN R KAPPA-B / INO80 COMPLEX SUBUNIT G / INO 80G


分子量: 15763.703 Da / 分子数: 1 / Fragment: DEUBAD DOMAIN, RESIDUES 40-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-NKI-HIS-3C-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q6P4R8
配列の詳細ISOFORM 3 OF UCH-L5 HAS BEEN CRYSTALLIZED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K
詳細: 100 MM TRIS PH 9.0, 200 MM LITHIUM CHLORIDE, 17% PEG 8000. 4 DEGREES CELSIUS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.91165
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91165 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→47.65 Å / Num. obs: 7004 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 3.7→4.05 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IHR

3ihr


解像度: 3.7→95.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.861 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.786 / SU B: 157.884 / SU ML: 0.978 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.998 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.35691 737 10.6 %RANDOM
Rwork0.30656 ---
obs0.31184 6223 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 93.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.84 Å20 Å20 Å2
2--0.84 Å20 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→95.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3296 0 0 0 3296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0193364
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7281.9494531
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.65437403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2735399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.39224.917181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.4715617
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.0361520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0420.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023824
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02814
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 46 -
Rwork0.385 456 -
obs--99.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9171-0.1394-0.42531.70320.21861.5470.13090.0920.12680.1611-0.0489-0.211-0.15290.2584-0.08190.07350.03640.04570.18230.10890.1228-21.84333.626-5.345
22.4055-2.7003-0.6516.7964-0.97431.643-0.19530.236-0.49550.0397-0.1753-0.09450.5586-0.07830.37060.3177-0.0831-0.00660.19480.02810.2723-28.09916.152.733
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 320
2X-RAY DIFFRACTION2B44 - 153

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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