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- PDB-4ue3: The Mechanism of Hydrogen Activation by NiFe-hydrogenases and the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ue3
タイトルThe Mechanism of Hydrogen Activation by NiFe-hydrogenases and the Importance of the active site Arginine
要素(Hydrogenase-1 ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / MEMBRANE-BOUND HYDROGENASE / NI-FE HYDROGENASE / HYDROGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogen metabolic process / fermentation / hydrogenase (acceptor) / anaerobic electron transport chain / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / periplasmic side of plasma membrane / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration ...hydrogen metabolic process / fermentation / hydrogenase (acceptor) / anaerobic electron transport chain / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / periplasmic side of plasma membrane / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / cellular response to starvation / outer membrane-bounded periplasmic space / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit ...: / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / NICKEL (II) ION / FE4-S3 CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / Hydrogenase-1 large chain / Hydrogenase-1 small chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Evans, R.M. / Wehlin, S.A.M. / Nomerotskaia, E. / Sargent, F. / Carr, S.B. / Phillips, S.E.V. / Armstrong, F.A.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / : 2016
タイトル: Mechanism of Hydrogen Activation by [Nife] Hydrogenases.
著者: Evans, R.M. / Brooke, E.J. / Wehlin, S.A. / Nomerotskaia, E. / Sargent, F. / Carr, S.B. / Phillips, S.E. / Armstrong, F.A.
履歴
登録2014年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22016年1月13日Group: Database references
改定 2.02019年12月4日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_type / audit_conform / chem_comp / database_PDB_matrix / diffrn / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / exptl_crystal_grow / pdbx_database_related / pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / pdbx_version / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _entity_name_com.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_ligand_of_interest / _pdbx_entry_details.sequence_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_all / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.ls_wR_factor_R_free / _refine.ls_wR_factor_R_work / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_R_Free_selection_details / _refine.pdbx_average_fsc_free / _refine.pdbx_average_fsc_work / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _reflns.d_resolution_low / _reflns_shell.number_unique_obs / _software.version / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_end
解説: Model completeness
詳細: Modelling of the water structure, particularly around the active site cavity improved
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
SSS: Hydrogenase-1 small chain
LLL: Hydrogenase-1 large chain
TTT: Hydrogenase-1 small chain
MMM: Hydrogenase-1 large chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,37425
ポリマ-187,4694
非ポリマー2,90521
24,1401340
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25710 Å2
ΔGint-377 kcal/mol
Surface area46500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.521, 97.405, 183.229
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Hydrogenase-1 ... , 2種, 4分子 SSSTTTLLLMMM

#1: タンパク質 Hydrogenase-1 small chain / HYD1 / Membrane-bound hydrogenase 1 small subunit / NiFe hydrogenase


分子量: 29126.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
: K12 / 遺伝子: hyaA, b0972, JW0954 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69739, hydrogenase (acceptor)
#2: タンパク質 Hydrogenase-1 large chain / HYD1 / Membrane-bound hydrogenase 1 large subunit / NiFe hydrogenase


分子量: 64608.176 Da / 分子数: 2 / Mutation: R509K / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Variant R509K
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
: K12 / 遺伝子: hyaB, b0973, JW0955 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ACD8, hydrogenase (acceptor)

-
非ポリマー , 10種, 1361分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Fe3S4
#5: 化合物 ChemComp-SF3 / FE4-S3 CLUSTER


分子量: 319.575 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Fe4S3
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#8: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3FeN2O
#9: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ni
#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#11: 化合物 ChemComp-LI / LITHIUM ION / リチウムカチオン


分子量: 6.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Li
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1340 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.3 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM Bis tris pH 5.5-5.9, 150 mM NaCl 200 mM Li2SO4 19-21% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月23日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→48.75 Å / Num. obs: 317004 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 1.35 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 12063 / % possible all: 75.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3usc
解像度: 1.4→48.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / WRfactor Rfree: 0.148 / WRfactor Rwork: 0.128 / SU B: 0.904 / SU ML: 0.035 / Average fsc free: 0.9476 / Average fsc work: 0.9527 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.051 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1602 15658 4.941 %
Rwork0.1397 301266 -
all0.141 --
obs-316924 96.835 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 12.322 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.141 Å20 Å20 Å2
2---0.046 Å20 Å2
3----0.095 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→48.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13166 0 87 1340 14593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01313861
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01712497
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0911.64318933
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6331.57429070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.55851764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.29422.174736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.032152219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7991593
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21792
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0215723
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022973
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.23034
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1850.212547
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.26875
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0870.25946
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2905
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0750.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1120.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2340.26
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2140.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2290.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0321.1296840
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0331.136839
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4641.6948565
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4641.6938566
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1461.3437021
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1471.3417011
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1871.93310287
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.1871.9310275
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.01214.24816366
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other3.91813.93516098
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.4360.2869220.28417603X-RAY DIFFRACTION76.9694
1.436-1.4760.25910670.25220644X-RAY DIFFRACTION92.929
1.476-1.5180.21610690.19621128X-RAY DIFFRACTION97.4065
1.518-1.5650.211080.17320571X-RAY DIFFRACTION97.9488
1.565-1.6170.18910680.15819984X-RAY DIFFRACTION98.1262
1.617-1.6730.18810210.14919464X-RAY DIFFRACTION98.3815
1.673-1.7360.169460.13618813X-RAY DIFFRACTION98.4897
1.736-1.8070.1510010.12818054X-RAY DIFFRACTION98.6948
1.807-1.8880.1499250.12417399X-RAY DIFFRACTION98.8669
1.888-1.980.1568900.12416714X-RAY DIFFRACTION99.1049
1.98-2.0870.1547950.12515953X-RAY DIFFRACTION99.1593
2.087-2.2130.1447500.12115161X-RAY DIFFRACTION99.3692
2.213-2.3660.1357180.11714262X-RAY DIFFRACTION99.5018
2.366-2.5550.1426570.11813315X-RAY DIFFRACTION99.6221
2.555-2.7990.1496110.12512327X-RAY DIFFRACTION99.7687
2.799-3.1290.1515610.13211199X-RAY DIFFRACTION99.8641
3.129-3.6120.1455300.1399907X-RAY DIFFRACTION99.9521
3.612-4.4230.144430.1238416X-RAY DIFFRACTION99.9887
4.423-6.2470.1513770.146566X-RAY DIFFRACTION99.9712
6.247-48.750.1642000.163787X-RAY DIFFRACTION99.2038

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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