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万見
- PDB-4uc4: Crystal structure of hybrid tudor domain of human lysine demethyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uc4
タイトルCrystal structure of hybrid tudor domain of human lysine demethylase KDM4B
要素Lysine-specific demethylase 4B
キーワードREPLICATION / chromatin / tudor
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / HDMs demethylate histones / brain development / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / Estrogen-dependent gene expression ...histone H3K36 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / HDMs demethylate histones / brain development / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromatin remodeling / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain ...: / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine-specific demethylase 4B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5612 Å
データ登録者Wang, F. / Su, Z. / Denu, J.M. / Phillips Jr., G.N.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098248 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM059785-15/P250VA 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Reader domain specificity and lysine demethylase-4 family function.
著者: Su, Z. / Wang, F. / Lee, J.H. / Stephens, K.E. / Papazyan, R. / Voronina, E. / Krautkramer, K.A. / Raman, A. / Thorpe, J.J. / Boersma, M.D. / Kuznetsov, V.I. / Miller, M.D. / Taverna, S.D. / ...著者: Su, Z. / Wang, F. / Lee, J.H. / Stephens, K.E. / Papazyan, R. / Voronina, E. / Krautkramer, K.A. / Raman, A. / Thorpe, J.J. / Boersma, M.D. / Kuznetsov, V.I. / Miller, M.D. / Taverna, S.D. / Phillips, G.N. / Denu, J.M.
履歴
登録2014年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4B
B: Lysine-specific demethylase 4B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7502
ポリマ－26,7502
非ポリマー00
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.436, 77.436, 50.758
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid
21chain B and segid UNK

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segidA0
211chain B and segid UNKB0

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要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 4B / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3B / Jumonji domain-containing protein 2B


分子量: 13374.822 Da / 分子数: 2 / 断片: Tudor domain (UNP 917-1031) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4B, JHDM3B, JMJD2B, KIAA0876 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O94953, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O94953, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.55 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.06M Divalents (MgCl2/CaCl2), 0.1M Buffer pH8.5 (TRIS/Bicine) and 30% w/v EDO/P8K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月16日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→30 Å / Num. obs: 10956 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 44.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Χ2: 0.474 / Net I/av σ(I): 8.366 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 71716
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2
2.56-2.66.30.8135420.606
2.6-2.656.50.6625500.581
2.65-2.76.50.5945440.574
2.7-2.766.50.4855520.621
2.76-2.826.60.4035540.627
2.82-2.886.60.3535350.649
2.88-2.956.50.2975430.611
2.95-3.036.50.245540.611
3.03-3.126.60.1925450.622
3.12-3.226.60.1465580.605
3.22-3.346.50.1215510.548
3.34-3.476.60.1025260.489
3.47-3.636.60.0975630.48
3.63-3.826.60.0825490.371
3.82-4.066.60.0865490.383
4.06-4.376.60.0885430.246
4.37-4.816.60.0835530.262
4.81-5.516.60.0795570.209
5.51-6.926.60.0645330.195
6.92-306.50.065550.204

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GF7

2gf7


解像度: 2.5612→27.977 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2544 1177 10.76 %Random selection
Rwork0.1973 9762 --
obs0.2034 10939 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 119.44 Å2 / Biso mean: 48.0444 Å2 / Biso min: 22.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5612→27.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1716 0 0 66 1782
Biso mean---44.72 -
残基数----218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091748
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1222370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.294634
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A943X-RAY DIFFRACTION10.565TORSIONAL
12B943X-RAY DIFFRACTION10.565TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.5612-2.67770.33681210.257612611382
2.6777-2.81880.32511810.24911781359
2.8188-2.99520.33371230.26212531376
2.9952-3.22610.30731860.240811701356
3.2261-3.55020.28071200.200412531373
3.5502-4.06260.23091720.178911911363
4.0626-5.11340.18451110.142412611372
5.1134-27.9790.22731630.200311951358
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1329-1.48360.15494.26391.64453.3813-0.1747-0.0671-0.4163-0.25820.39320.46230.0960.0492-0.17420.3731-0.0829-0.07090.29160.09520.3628.355949.884610.026
20.2414-0.3906-0.34026.25243.57631.9919-0.2551-0.17330.1966-0.40060.7513-0.6726-0.10260.4744-0.40350.4102-0.0192-0.0230.5047-0.00730.329536.646737.89562.2633
31.83330.8967-0.64192.63770.31930.7645-0.063-0.1202-0.17590.10790.2319-0.14030.22650.1456-0.16410.42980.0195-0.10620.29960.02180.314144.215648.40423.7397
44.42352.6156-1.68082.3249-0.66591.17610.2841-0.18030.06650.2392-0.10120.2491-0.0423-0.0364-0.12660.39920.0031-0.06230.34220.07760.392630.745143.080730.733
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 918 through 949 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 950 through 1026 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 918 through 952 )B0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 953 through 1026 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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