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万見
- PDB-4u7m: LRIG1 extracellular domain: Structure and Function Analysis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u7m
タイトルLRIG1 extracellular domain: Structure and Function Analysis
要素Leucine-rich repeats and immunoglobulin-like domains protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Stem cell marker / EGFR inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith morphogenesis / hair cycle process / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / innervation / Signaling by EGFR / extracellular matrix / Negative regulation of MET activity / sensory perception of sound / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Immunoglobulin domain ...: / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeats and immunoglobulin-like domains protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.757 Å
データ登録者Xu, Y.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)487922 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: LRIG1 Extracellular Domain: Structure and Function Analysis.
著者: Xu, Y. / Soo, P. / Walker, F. / Zhang, H.H. / Redpath, N. / Tan, C.W. / Nicola, N.A. / Adams, T.E. / Garrett, T.P. / Zhang, J.G. / Burgess, A.W.
履歴
登録2014年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeats and immunoglobulin-like domains protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6472
ポリマ－32,4261
非ポリマー2211
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.040, 121.040, 115.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Leucine-rich repeats and immunoglobulin-like domains protein 1 / LIG-1


分子量: 32425.520 Da / 分子数: 1 / 断片: Ig-like C2-type 1-3 domains, residues 494-781 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRIG1, LIG1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96JA1
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 80 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: 0.8 M sodium succinate pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.757→50 Å / Num. obs: 22552 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 80.26 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rrim(I) all: 0.177 / Χ2: 1.012 / Net I/σ(I): 11.68 / Num. measured all: 213196
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.757-2.919.30.29430.8829054325531033.17489.2
2.91-3.110.6361.6631.6433847344134401.755100
3.11-3.360.8940.6754.0531713324132400.713100
3.36-3.680.9530.3647.4728369296929680.386100
3.68-4.110.9880.18912.9525374268926880.2100
4.11-4.740.9960.09921.822468240624060.105100
4.74-5.790.9970.07924.6718800207220710.084100
5.79-8.140.9980.06727.7715253163816380.071100
8.140.9980.04536.3583189989890.04899.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G1C

1g1c


解像度: 2.757→47.957 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2533 1153 5.11 %RANDOM
Rwork0.2047 ---
obs0.207 22546 99.02 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.757→47.957 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2232 0 14 18 2264
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062298
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.873127
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.319828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004403
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.757-2.88240.46911290.39492435X-RAY DIFFRACTION92
2.8824-3.03430.35261410.33442647X-RAY DIFFRACTION100
3.0343-3.22440.29561610.27892647X-RAY DIFFRACTION100
3.2244-3.47330.28061630.24862632X-RAY DIFFRACTION100
3.4733-3.82270.28041440.21022684X-RAY DIFFRACTION100
3.8227-4.37550.23291360.17732702X-RAY DIFFRACTION100
4.3755-5.51140.20571350.15512756X-RAY DIFFRACTION100
5.5114-47.96430.23021440.19042890X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1872-4.3982.2894.4743-1.77910.4915-0.5551-0.7428-0.73440.42090.73120.9112-0.2261-0.4708-0.09250.77040.27180.12340.86870.12020.828315.0179129.538965.9672
23.798-3.9946-3.52838.73542.18867.2642-0.0927-0.40180.51940.42680.1224-0.28350.08610.1446-0.07910.3808-0.0016-0.07220.50630.00070.50675.1685101.153957.1129
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 494 through 690 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 691 through 786 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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