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- PDB-4u59: Crystal structure of Salmonella alpha-2-macroglobulin reacted wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u59
タイトルCrystal structure of Salmonella alpha-2-macroglobulin reacted with methylamine
要素alpha-2-macroglobulin
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / macroglobulin / thioester / protease inhibitor / methylamine
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase inhibitor activity / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Alpha-2-macroglobulin, bacteria / Alpha-2-macroglobulin, MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG5 domain / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG6 domain / : / : / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Bacterial macroglobulin domain 6 ...Alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Alpha-2-macroglobulin, bacteria / Alpha-2-macroglobulin, MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG5 domain / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG6 domain / : / : / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Bacterial macroglobulin domain 6 / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG5 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial alpha-2 macroglobulin MG2 domain / A2MG, CUB domain / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-2-macroglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Wong, S.G. / Dessen, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
FINOVI フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structure of a bacterial alpha 2-macroglobulin reveals mimicry of eukaryotic innate immunity.
著者: Wong, S.G. / Dessen, A.
履歴
登録2014年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha-2-macroglobulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,0681
ポリマ－180,0681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area69840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)254.960, 82.230, 98.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 alpha-2-macroglobulin


分子量: 180068.234 Da / 分子数: 1 / 変異: yes / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: CY43_13515 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ZN46

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 7% PEG 4000, 0.1 M sodium acetate pH 5.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→50.732 Å / Num. obs: 39003 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 75.26 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 0.985 / Net I/σ(I): 13.38 / Num. measured all: 289600
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3.09-3.170.7651.1322.0521629285128511.215100
3.17-3.260.8520.8772.6720869275527550.941100
3.26-3.350.9370.6243.6720279268226820.67100
3.35-3.450.9410.5214.319804262526250.559100
3.45-3.570.9680.3935.6719393256625660.422100
3.57-3.690.9690.3276.6318459245124510.351100
3.69-3.830.9820.2638.0217741235923590.283100
3.83-3.990.9870.20410.0417300231023100.22100
3.99-4.170.9910.16511.9416485221022090.178100
4.17-4.370.9950.12315.2815604210221020.133100
4.37-4.610.9960.10217.9714938202520250.11100
4.61-4.890.9970.08320.9113961189418940.09100
4.89-5.220.9970.08221.4713311181118110.088100
5.22-5.640.9970.08520.4912346167216720.091100
5.64-6.180.9970.08619.9211506156415640.093100
6.18-6.910.9970.07622.0310329141614160.082100
6.91-7.980.9980.05429.019140126812680.058100
7.98-9.770.9990.03440.457602107910790.037100
9.77-13.820.9990.02947.1858898678660.03299.9
13.820.9990.02747.2330155154980.0396.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation8 Å56.65 Å
Translation8 Å56.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XSCALEデータスケーリング
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4U48

4u48


解像度: 3.09→50.732 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 1951 5 %
Rwork0.2314 37035 -
obs0.2339 38986 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 187.56 Å2 / Biso mean: 88.1098 Å2 / Biso min: 27.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.09→50.732 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11882 0 0 0 11882
残基数----1538
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00312123
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68416517
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0281865
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.414464
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.0901-3.16730.39931390.348626152754
3.1673-3.2530.35991360.306825752711
3.253-3.34870.37411360.275626002736
3.3487-3.45670.38211370.278326082745
3.4567-3.58030.28221390.246126382777
3.5803-3.72360.2831360.245125862722
3.7236-3.8930.3171390.244126442783
3.893-4.09810.27621380.235326132751
4.0981-4.35480.24831380.204826302768
4.3548-4.69080.23211390.190326362775
4.6908-5.16240.25261410.185426722813
5.1624-5.90850.23391400.209426722812
5.9085-7.44030.27761430.257427072850
7.4403-50.7390.28241500.223328392989

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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