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- PDB-4u3t: Crystal structure of the transpeptidase domain of Neisseria gonor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u3t
タイトルCrystal structure of the transpeptidase domain of Neisseria gonorrhoeae penicillin-binding protein 2 derived from the penicillin-resistant strain 6140
要素Penicillin-binding protein 2
キーワードHYDROLASE / penicillin-binding protein / transpeptidase domain / peptidoglycan synthesis / antibiotic resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / FtsZ-dependent cytokinesis / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / division septum assembly / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic ...peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / FtsZ-dependent cytokinesis / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / division septum assembly / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable peptidoglycan D,D-transpeptidase PenA
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae FA6140 (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fedarovich, A. / Davies, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM066861-12 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural Effect of the Asp345a Insertion in Penicillin-Binding Protein 2 from Penicillin-Resistant Strains of Neisseria gonorrhoeae.
著者: Fedarovich, A. / Cook, E. / Tomberg, J. / Nicholas, R.A. / Davies, C.
履歴
登録2014年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22014年12月17日Group: Database references
改定 1.32015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 2
B: Penicillin-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,8232
ポリマ－70,8232
非ポリマー00
水1,65792
1
A: Penicillin-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4111
ポリマ－35,4111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Penicillin-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4111
ポリマ－35,4111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.500, 77.400, 88.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 2 / PBP-2


分子量: 35411.320 Da / 分子数: 2 / 断片: transpeptidase domain (UNP residues 237-574) / 変異: D346a, F504L, A510V, A516G, P551S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae FA6140 (淋菌)
遺伝子: penA / プラスミド: pMAL-C2KV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): GW6011
参照: UniProt: P08149, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 21% PEG 6000, 0.1 M HEPES pH 7.8 / PH範囲: 7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 29597 / Num. obs: 29597 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 78

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0029 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3EQU

3equ


解像度: 2.2→35.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 13.348 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.332 / ESU R Free: 0.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24319 1496 5.1 %RANDOM
Rwork0.19274 ---
obs0.19535 29577 96.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.36 Å20 Å2-1.21 Å2
2---2.25 Å2-0 Å2
3----1.05 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→35.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4818 0 0 92 4910
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0194911
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4451.976650
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7885631
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.33323.182198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.1515825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6541539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213685
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.252 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 101 -
Rwork0.244 1639 -
obs--76.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.41430.0311-0.04960.4627-0.2140.69260.0260.04310.0005-0.0548-0.002-0.0614-0.02180.0583-0.02410.0142-0.01230.0190.1059-0.00730.0649Chain A14.6275-6.96715.9542
20.32080.26470.16910.80570.02380.85570.0269-0.023-0.03710.1858-0.02120.030.0604-0.0453-0.00570.0563-0.00170.01820.04350.01210.0206Chain B1.7199-24.875238.3376
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A236 - 573
2X-RAY DIFFRACTION2B236 - 573

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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