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万見
- PDB-4u1p: Human Fyn-SH2 domain in complex with a synthetic high-affinity ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u1p
タイトルHuman Fyn-SH2 domain in complex with a synthetic high-affinity phospho-peptide
要素
  • Middle T antigen
  • Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードTRANSFERASE / SH2 domain / protein peptide interactions / allostery / tyrosine phosphorylation / Fyn / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion ...response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / CD28 co-stimulation / positive regulation of protein localization to membrane / activated T cell proliferation / CRMPs in Sema3A signaling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / FLT3 signaling through SRC family kinases / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / Nef and signal transduction / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nephrin family interactions / dendrite morphogenesis / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / Regulation of KIT signaling / tau-protein kinase activity / CTLA4 inhibitory signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / EPHA-mediated growth cone collapse / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / glial cell projection / phospholipase binding / response to amyloid-beta / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to glycine / FCGR activation / host cell membrane / alpha-tubulin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of protein targeting to membrane / ephrin receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / forebrain development / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Signaling by ERBB2 / negative regulation of protein ubiquitination / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / T cell costimulation / EPHB-mediated forward signaling / ephrin receptor binding / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / learning / Regulation of signaling by CBL / actin filament / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / axon guidance / non-specific protein-tyrosine kinase / neuron migration / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / protein catabolic process / modulation of chemical synaptic transmission / tau protein binding / Signaling by SCF-KIT / negative regulation of protein catabolic process / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of protein localization to nucleus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / calcium ion transport / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells
類似検索 - 分子機能
Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / SH2 domain ...Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Middle T antigen / Middle T antigen / Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hamster polyomavirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Garcia-Pino, A. / Huculeci, R. / Lenaerts, T. / van Nuland, N.A.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human Fyn-SH2 domain in complex with a synthetic high-affinity phospho-peptide
著者: Garcia-Pino, A. / Huculeci, R. / Lenaerts, T. / van Nuland, N.A.J.
履歴
登録2014年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月7日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / pdbx_related_exp_data_set
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
B: Middle T antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1484
ポリマ－15,5962
非ポリマー1,5532
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • DIMERIC
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area7280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.248, 39.248, 145.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn / Proto-oncogene Syn / Proto-oncogene c-Fyn / Src-like kinase / SLK / p59-Fyn


分子量: 14122.016 Da / 分子数: 1 / 断片: Human Fyn-SH2 domain, RESIDUES 148-248 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Middle T antigen


分子量: 1473.515 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 320-330 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Hamster polyomavirus (ウイルス) / 参照: UniProt: K0F5T5, UniProt: P03079*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-15P / POLYETHYLENE GLYCOL (N=34) / PEG 1500


分子量: 1529.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C69H140O35 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MOPS/Na HEPES pH 7.5, 0.12 M monosaccharide mixture, PEG 1000, 12.5%(w/v) PEG 3350 and 12.5%(v/v) MPD
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→23.34 Å / Num. obs: 23359 / % possible obs: 99.93 % / 冗長度: 14.7 % / Net I/σ(I): 24.43
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.361 / Mean I/σ(I) obs: 7.73 / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G83

1g83


解像度: 1.4→23 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 16.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1875 1200 5.14 %Random selection
Rwork0.1511 ---
obs0.153 23343 99.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数939 0 12 185 1136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3011363
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.822390
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007176
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4003-1.45640.19271410.17392390X-RAY DIFFRACTION100
1.4564-1.52260.20031190.16732390X-RAY DIFFRACTION100
1.5226-1.60290.17581350.14942413X-RAY DIFFRACTION100
1.6029-1.70330.17511320.14642427X-RAY DIFFRACTION100
1.7033-1.83480.18171410.14542415X-RAY DIFFRACTION100
1.8348-2.01930.19031380.14852438X-RAY DIFFRACTION100
2.0193-2.31130.16241260.14922503X-RAY DIFFRACTION100
2.3113-2.91110.2031340.16612485X-RAY DIFFRACTION100
2.9111-23.34770.19231340.14352682X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.9039-4.2283-7.883123.07927.0241-0.2299-1.1535-0.24480.6769-0.0093-0.0879-0.35130.98430.24020.3822-0.0946-0.1390.31430.10160.233533.29196.09544.4178
23.78070.9816-0.36782.1655-0.55530.4630.0590.2390.3895-0.1121-0.02520.1357-0.0549-0.0798-0.04430.11420.0157-0.00980.15740.03580.117314.49918.254855.8889
32.7842-0.1697-0.33552.8024-0.12382.480.0894-0.1972-0.04240.1945-0.07550.060.0066-0.0638-0.01930.06960.00130.00220.1040.00370.069311.34271.974962.6766
45.45330.1574-0.49861.38460.3391.27420.0481-0.1016-0.1149-0.02230.0081-0.15650.02480.1225-0.05160.07670.0033-0.00730.09340.02060.092524.5067-1.050961.309
54.6661-4.38721.32186.6682-1.95910.8433-0.2286-0.5435-0.19060.73760.29050.0642-0.16940.0279-0.09180.20110.0197-0.00440.1910.03170.136520.2479-1.260472.2912
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 4:9)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 10:37)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 38:71)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 72:112)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 1:11)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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