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万見
- PDB-4u1c: Crystal structure of the eIF3a/eIF3c PCI-domain heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u1c
タイトルCrystal structure of the eIF3a/eIF3c PCI-domain heterodimer
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A
  • Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C
キーワードTRANSLATION / translation initiation / eIF3 complex / PCI-domains
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3e / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / incipient cellular bud site / translation reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / formation of cytoplasmic translation initiation complex / multi-eIF complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex ...eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3e / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / incipient cellular bud site / translation reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / formation of cytoplasmic translation initiation complex / multi-eIF complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / translational initiation / cytoplasmic stress granule / mRNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UVR domain / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A / : / eIF3a, PCI domain, TPR-like region / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C, N-terminal domain / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit 8 N-terminus / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain ...UVR domain / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A / : / eIF3a, PCI domain, TPR-like region / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C, N-terminal domain / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit 8 N-terminus / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Erzberger, J.P. / Schaefer, T. / Ban, N.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: Molecular architecture of the 40S⋅eIF1⋅eIF3 translation initiation complex.
著者: Jan P Erzberger / Florian Stengel / Riccardo Pellarin / Suyang Zhang / Tanja Schaefer / Christopher H S Aylett / Peter Cimermančič / Daniel Boehringer / Andrej Sali / Ruedi Aebersold / Nenad Ban /
要旨: Eukaryotic translation initiation requires the recruitment of the large, multiprotein eIF3 complex to the 40S ribosomal subunit. We present X-ray structures of all major components of the minimal, ...Eukaryotic translation initiation requires the recruitment of the large, multiprotein eIF3 complex to the 40S ribosomal subunit. We present X-ray structures of all major components of the minimal, six-subunit Saccharomyces cerevisiae eIF3 core. These structures, together with electron microscopy reconstructions, cross-linking coupled to mass spectrometry, and integrative structure modeling, allowed us to position and orient all eIF3 components on the 40S⋅eIF1 complex, revealing an extended, modular arrangement of eIF3 subunits. Yeast eIF3 engages 40S in a clamp-like manner, fully encircling 40S to position key initiation factors on opposite ends of the mRNA channel, providing a platform for the recruitment, assembly, and regulation of the translation initiation machinery. The structures of eIF3 components reported here also have implications for understanding the architecture of the mammalian 43S preinitiation complex and the complex of eIF3, 40S, and the hepatitis C internal ribosomal entry site RNA.
履歴
登録2014年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C
A: Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,4912
ポリマ－97,4912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area43340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.550, 155.550, 91.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit C / eIF3c / Eukaryotic translation initiation factor 3 93 kDa subunit / eIF3 p93 / Nuclear transport ...eIF3c / Eukaryotic translation initiation factor 3 93 kDa subunit / eIF3 p93 / Nuclear transport protein NIP1 / Translation initiation factor eIF3 / p93 subunit


分子量: 65808.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NIP1, YMR309C, YM9924.01C, YM9952.11C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P32497
#2: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit A / eIF3a / Eukaryotic translation initiation factor 3 110 kDa subunit homolog / eIF3 p110 / ...eIF3a / Eukaryotic translation initiation factor 3 110 kDa subunit homolog / eIF3 p110 / Translation initiation factor eIF3 / p110 subunit homolog


分子量: 31682.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPG1, TIF32, YBR079C, YBR0734 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P38249

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.36 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 6000, KSCN, Bis-Tris-propane / PH範囲: 6.0-6.3

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 16368 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 17.8 % / Biso Wilson estimate: 170 Å2 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 3.5→3.61 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: dev_1539) / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.5→44.903 Å / SU ML: 0.72 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 40.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2928 1628 9.96 %Random selection
Rwork0.2603 ---
obs0.2636 16350 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 174.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→44.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6658 0 0 0 6658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066788
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0279190
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6492557
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371055
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041166
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5002-3.60310.45761350.39571227X-RAY DIFFRACTION100
3.6031-3.71940.39281300.3741181X-RAY DIFFRACTION100
3.7194-3.85220.40491380.3631224X-RAY DIFFRACTION100
3.8522-4.00640.46871360.35321225X-RAY DIFFRACTION100
4.0064-4.18860.38621350.32761204X-RAY DIFFRACTION100
4.1886-4.40920.35781300.29961213X-RAY DIFFRACTION100
4.4092-4.68520.29491360.28931212X-RAY DIFFRACTION100
4.6852-5.04650.35561350.28131222X-RAY DIFFRACTION100
5.0465-5.55350.38391360.31591224X-RAY DIFFRACTION100
5.5535-6.35520.39481390.3211236X-RAY DIFFRACTION100
6.3552-7.99950.31351350.26871243X-RAY DIFFRACTION100
7.9995-44.90710.18961430.19071311X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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