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- PDB-4tzq: Structure of C. elegans HTP-1 bound to HTP-3 motif-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tzq
タイトルStructure of C. elegans HTP-1 bound to HTP-3 motif-1
要素
  • Protein HTP-1
  • Protein HTP-3
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / HORMA domain / Meiosis / Chromosome axis
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic DNA double-strand break formation / regulation of centriole-centriole cohesion / meiotic chromosome segregation / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex / lateral element / reciprocal meiotic recombination / condensed chromosome / chromosome / chromatin
類似検索 - 分子機能
: / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HORMA domain-containing protein / HORMA domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rosenberg, S.C. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104141 米国
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2014
タイトル: The Chromosome Axis Controls Meiotic Events through a Hierarchical Assembly of HORMA Domain Proteins.
著者: Kim, Y. / Rosenberg, S.C. / Kugel, C.L. / Kostow, N. / Rog, O. / Davydov, V. / Su, T.Y. / Dernburg, A.F. / Corbett, K.D.
履歴
登録2014年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein HTP-1
B: Protein HTP-3
C: Protein HTP-1
D: Protein HTP-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2514
ポリマ－61,2514
非ポリマー00
水3,531196
1
A: Protein HTP-1
B: Protein HTP-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6262
ポリマ－30,6262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11470 Å2
手法PISA
2
C: Protein HTP-1
D: Protein HTP-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6262
ポリマ－30,6262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.073, 66.400, 84.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein HTP-1


分子量: 28742.455 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-253 / 変異: P84L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: htp-1, CELE_F41H10.10, F41H10.10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: Q20305
#2: タンパク質・ペプチド Protein HTP-3


分子量: 1883.116 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 485-501 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: htp-3, CELE_F57C9.5, F57C9.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: O01820
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 15-22% PEG 3350 / PH範囲: 7.5 - 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 24480 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 14.2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.9_1692) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TZO

4tzo


解像度: 2.3→38.792 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.57 / 位相誤差: 28.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2793 1163 4.77 %
Rwork0.2411 --
obs0.243 24368 96.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.792 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3956 0 0 196 4152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7685439
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3581496
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032601
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003711
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.4050.28851400.24222850X-RAY DIFFRACTION96
2.405-2.53180.35241350.27742855X-RAY DIFFRACTION95
2.5318-2.69040.33111560.30952812X-RAY DIFFRACTION95
2.6904-2.89810.31951270.27082965X-RAY DIFFRACTION99
2.8981-3.18960.28591530.2592976X-RAY DIFFRACTION100
3.1896-3.65080.29041320.25272840X-RAY DIFFRACTION95
3.6508-4.59850.25041360.20912865X-RAY DIFFRACTION95
4.5985-38.79780.2321840.19433042X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.97690.2513-0.21291.5731-0.45621.89990.00820.0520.0567-0.0722-0.0331-0.0078-0.0402-0.1330.03670.15750.00820.01330.1013-0.02090.1461-50.430470.228-130.3838
21.4160.56860.13511.6233-0.17272.8851-0.0093-0.0571-0.04930.0327-0.10010.02610.0458-0.1730.08810.17870.0180.00930.1434-0.02040.1532-43.1834103.2945-156.9461
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' or chain 'B'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' or chain 'D'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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