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万見
- PDB-4tym: Crystal structure of purine nucleoside phosphorylase from Strepto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tym
タイトルCrystal structure of purine nucleoside phosphorylase from Streptococcus agalactiae 2603V/R, NYSGRC Target 030935
要素Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-Biology / NEW YORK STRUCTURAL GENOMICS RESEARCH CONSORTIUM / NYSGRC
機能・相同性Nucleoside phosphorylase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Streptococcus agalactiae LMG 15084 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.399 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. ...Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. / Matikainen, B. / Chamala, S. / Lim, S. / Celikgil, A. / Villegas, G. / Evans, B. / Love, J. / Fiser, A. / Seidel, R. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of purine nucleoside phosphorylase from Streptococcus agalactiae 2603V/R, NYSGRC Target 030935.
著者: Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. / Matikainen, B. / Chamala, S. / Lim, S. / Celikgil, A. ...著者: Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. / Matikainen, B. / Chamala, S. / Lim, S. / Celikgil, A. / Villegas, G. / Evans, B. / Love, J. / Fiser, A. / Seidel, R. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
履歴
登録2014年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5744
ポリマ－29,2861
非ポリマー2883
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,44624
ポリマ－175,7176
非ポリマー1,72918
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area23800 Å2
ΔGint-332 kcal/mol
Surface area48990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.552, 156.552, 52.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-411-

HOH

21A-417-

HOH

31A-427-

HOH

詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type / PNP


分子量: 29286.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae LMG 15084 (バクテリア)
遺伝子: deoD, SAG0083_03075 / プラスミド: BC-PSGX3(BC) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CODON+RIL / 参照: UniProt: S9I310, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris:HCl, pH 7.0. 2.0 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.9 % / 数: 126748 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Χ2: 1.05 / D res high: 2.2 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 32265 / % possible obs: 88.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.975010.0650.7544.5
4.745.9710.0881.0864.5
4.144.7410.0830.9624.7
3.764.1410.0961.0154.8
3.493.7610.1161.0474.8
3.293.4910.141.0814.8
3.123.2910.1751.1114.8
2.993.1210.221.1024.6
2.872.9910.2831.1074.5
2.772.8710.3971.0644.4
2.692.7710.5141.0844.3
2.612.6910.551.0874.1
2.542.6110.6211.0663.8
2.482.5410.7191.0873.1
2.422.4810.621.0422.5
2.372.4210.7031.1032.3
2.322.3710.7531.0892.2
2.282.3210.7631.0611.9
2.242.2810.6551.1261.9
2.22.2410.9481.0871.8
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 32265 / % possible obs: 88.8 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 38.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Χ2: 1.048 / Net I/av σ(I): 8.954 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 126748
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.2-2.241.80.9488031.08743.9
2.24-2.281.90.6559361.12652
2.28-2.321.90.76310941.06159.9
2.32-2.372.20.75311631.08963.8
2.37-2.422.30.70314101.10378.7
2.42-2.482.50.6215831.04286.8
2.48-2.543.10.71917721.08797.8
2.54-2.613.80.62118311.06699.6
2.61-2.694.10.5517901.08799.7
2.69-2.774.30.51417881.08499.4
2.77-2.874.40.39718031.06499.4
2.87-2.994.50.28318191.10799.7
2.99-3.124.60.2218061.10299.8
3.12-3.294.80.17518221.11199.9
3.29-3.494.80.1418221.08199.9
3.49-3.764.80.11618201.04799.9
3.76-4.144.80.09617941.01599.9
4.14-4.744.70.08318400.96299.9
4.74-5.974.50.08817881.08699.6
5.97-504.50.06517810.75496.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
RESOLVE位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.399→33.895 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 23.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1926 1311 4.72 %
Rwork0.1664 26475 -
obs0.1677 27786 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 164.89 Å2 / Biso mean: 51.8877 Å2 / Biso min: 18.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.399→33.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1820 0 15 91 1926
Biso mean--106.34 51.14 -
残基数----235
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081865
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0882529
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.643678
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.399-2.49530.32331460.28292790293694
2.4953-2.60880.26921430.247129753118100
2.6088-2.74630.2971290.223229783107100
2.7463-2.91830.23171610.213429173078100
2.9183-3.14340.20391460.17829493095100
3.1434-3.45950.18041270.153129983125100
3.4595-3.95940.16661540.138529453099100
3.9594-4.98590.15131470.117829593106100
4.9859-33.89790.17481580.168129643122100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 48.8158 Å / Origin y: 45.9188 Å / Origin z: 11.8464 Å
111213212223313233
T0.245 Å20.0082 Å2-0.0151 Å2-0.318 Å2-0.073 Å2--0.3335 Å2
L2.8139 °2-0.733 °2-0.6959 °2-2.499 °20.5119 °2--1.2341 °2
S-0.0095 Å °0.2871 Å °0.0123 Å °-0.1763 Å °-0.1397 Å °0.4254 Å °-0.029 Å °-0.3429 Å °0.1357 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resseq 24:258)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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