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- PDB-4twb: Sulfolobus solfataricus ribose-phosphate pyrophosphokinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4twb
タイトルSulfolobus solfataricus ribose-phosphate pyrophosphokinase
要素Ribose-phosphate pyrophosphokinase
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribose phosphate diphosphokinase complex / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / nucleotide biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / nucleoside metabolic process / purine nucleotide biosynthetic process / kinase activity / magnesium ion binding ...ribose phosphate diphosphokinase complex / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / nucleotide biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / nucleoside metabolic process / purine nucleotide biosynthetic process / kinase activity / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribose-phosphate pyrophosphokinase, archaea / Ribose-phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, N-terminal domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Ribose-phosphate pyrophosphokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.802 Å
データ登録者Kadziola, A.
引用ジャーナル: Extremophiles / 年: 2015
タイトル: Structure of dimeric, recombinant Sulfolobus solfataricus phosphoribosyl diphosphate synthase: a bent dimer defining the adenine specificity of the substrate ATP.
著者: Andersen, R.W. / Leggio, L.L. / Hove-Jensen, B. / Kadziola, A.
履歴
登録2014年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22015年3月4日Group: Database references
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42018年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.pdbx_collection_date
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
B: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
C: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
D: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
E: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
F: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,99918
ポリマ－193,3396
非ポリマー2,66012
水43224
1
A: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
B: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3336
ポリマ－64,4462
非ポリマー8874
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5550 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
2
C: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
D: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3336
ポリマ－64,4462
非ポリマー8874
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5210 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area22710 Å2
手法PISA
3
E: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
F: Ribose-phosphate pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3336
ポリマ－64,4462
非ポリマー8874
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5210 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.217, 92.846, 138.338
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
211chain B and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
112chain A and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
212chain C and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
113chain A and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
213chain D and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
114chain A and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
214chain E and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
115chain A and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )
215chain F and (resseq 1:190 or resseq 204:291 or resseq 301:302 or resseq 402:405 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

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要素

#1: タンパク質
Ribose-phosphate pyrophosphokinase / RPPK / Phosphoribosyl pyrophosphate synthase / PRPP synthase


分子量: 32223.221 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q97Z86, ribose-phosphate diphosphokinase
#2: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.83 % / 解説: 350*100*100 um3
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: Protein: 12.7 mg/mL 50 mM Tris/HCl pH 7.6 10 mM AMP 10 mM ribose 5-phosphate Buffer: 0.2 M diammonium citrate pH 5.0 Precipitant: 14 % PEG10000

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.03908 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 48432 / Num. obs: 48432 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX(phenix.refine)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U9Y

1u9y


解像度: 2.802→19.984 Å / SU ML: 1.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2647 2406 4.97 %5 % random selection
Rwork0.2346 ---
obs0.2361 48382 97.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.012 Å2 / ksol: 0.308 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.7424 Å20 Å2-16.2902 Å2
2---0.312 Å20 Å2
3----6.4304 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.802→19.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13002 0 168 24 13194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00913350
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30618102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7555022
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0822208
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042256
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.05
21A2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22C2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.061
31A2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32D2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.067
41A2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42E2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.058
51A2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52F2199X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8015-2.85860.38561100.31122587X-RAY DIFFRACTION47
2.8586-2.92050.37231570.28472718X-RAY DIFFRACTION50
2.9205-2.98830.28981380.28242746X-RAY DIFFRACTION50
2.9883-3.06270.36341480.28072689X-RAY DIFFRACTION50
3.0627-3.14520.34461560.26972719X-RAY DIFFRACTION50
3.1452-3.23740.26391600.26122704X-RAY DIFFRACTION50
3.2374-3.34140.35011490.26042739X-RAY DIFFRACTION50
3.3414-3.46030.29731390.26382722X-RAY DIFFRACTION50
3.4603-3.59810.38181170.31042545X-RAY DIFFRACTION46
3.5981-3.76080.39191220.33532599X-RAY DIFFRACTION47
3.7608-3.95760.26741340.23952701X-RAY DIFFRACTION49
3.9576-4.20340.2491470.19762671X-RAY DIFFRACTION49
4.2034-4.52450.19431400.17522758X-RAY DIFFRACTION50
4.5245-4.97340.18871380.16422744X-RAY DIFFRACTION50
4.9734-5.67860.16751510.16812766X-RAY DIFFRACTION51
5.6786-7.10070.20611490.19362784X-RAY DIFFRACTION51
7.1007-19.98490.18721510.17332784X-RAY DIFFRACTION51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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