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万見
- PDB-4tuu: Isolated p110a subunit of PI3Ka provides a platform for structure... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tuu
タイトルIsolated p110a subunit of PI3Ka provides a platform for structure-based drug design
要素Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
キーワードTRANSFERASE / Lipid kinase activity / ATPase activity / Surface Plasmon Resonance (SPR) / isothermal titration calorimetry (ITC).
機能・相同性
機能・相同性情報


response to muscle inactivity / regulation of actin filament organization / negative regulation of actin filament depolymerization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / response to L-leucine / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / autosome genomic imprinting / Activated NTRK2 signals through PI3K ...response to muscle inactivity / regulation of actin filament organization / negative regulation of actin filament depolymerization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / response to L-leucine / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / autosome genomic imprinting / Activated NTRK2 signals through PI3K / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / phosphatidylinositol 3-kinase complex / TORC2 signaling / Co-stimulation by ICOS / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / positive regulation of protein localization to membrane / vasculature development / regulation of cellular respiration / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Signaling by LTK / anoikis / relaxation of cardiac muscle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / PI3K/AKT activation / MET activates PI3K/AKT signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / Signaling by ALK / cardiac muscle cell contraction / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / vascular endothelial growth factor signaling pathway / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / PI-3K cascade:FGFR3 / response to dexamethasone / negative regulation of macroautophagy / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol-mediated signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RET signaling / negative regulation of anoikis / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / PI3K Cascade / intercalated disc / regulation of multicellular organism growth / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RAC2 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of TOR signaling / adipose tissue development / protein kinase activator activity / GAB1 signalosome / phagocytosis / endothelial cell migration / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by FGFR4 in disease / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / energy homeostasis / cardiac muscle contraction / response to muscle stretch / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Downstream signal transduction / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / response to activity / Regulation of signaling by CBL / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / liver development / cellular response to glucose stimulus / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / platelet activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / VEGFA-VEGFR2 Pathway / glucose metabolic process / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer
類似検索 - 分子機能
PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. ...PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / C2 domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Chen, P. / Deng, Y.-L. / Bergqvist, S. / Falk, M. / Liu, W. / Timofeevski, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2014
タイトル: Engineering of an isolated p110 alpha subunit of PI3K alpha permits crystallization and provides a platform for structure-based drug design.
著者: Chen, P. / Deng, Y.L. / Bergqvist, S. / Falk, M.D. / Liu, W. / Timofeevski, S. / Brooun, A.
履歴
登録2014年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / refine_hist
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_total

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,9831
ポリマ－109,9831
非ポリマー00
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.689, 136.447, 143.083
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic ...PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / p110alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 109983.094 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 105-1048 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ORF generated by gene synthesis / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3CA / プラスミド: pFASTBACHtB / 細胞株 (発現宿主): Sf9 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: P42336, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.96 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 6K, 0.6 M Na Formate, 0.1M CHES, pH 9.0-10 and 5 mM TCEP, pH 7.0 at a temperature of 20 degC.

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データ収集

回折平均測定温度: 95.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→143.08 Å / Num. obs: 34212 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 76.13 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 28.6
反射 シェル解像度: 2.64→2.78 Å / Rsym value: 0.499

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.11.4 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.64→35.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU R Cruickshank DPI: 0.648 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.632 / SU Rfree Blow DPI: 0.291 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.296
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1720 5.06 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.211 33986 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 67.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.9931 Å20 Å20 Å2
2---1.9199 Å20 Å2
3----5.0732 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.346 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.64→35.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7174 0 0 30 7204
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017332HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.129908HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2623SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes203HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1026HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7332HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.52
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion929SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8159SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.64→2.72 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 128 4.44 %
Rwork0.2308 2754 -
all0.233 2882 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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