[日本語] English
万見
- PDB-4tt0: Crystal structure of fragment 1600-1733 of HSV1 UL36 in the prese... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tt0
タイトルCrystal structure of fragment 1600-1733 of HSV1 UL36 in the presence of 1M potassium iodide
要素Deneddylase
キーワードHYDROLASE / Fibrous protein Tegument protein
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear capsid assembly / deNEDDylase activity / symbiont-mediated suppression of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / viral tegument / deubiquitinase activity / viral DNA genome replication / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity ...nuclear capsid assembly / deNEDDylase activity / symbiont-mediated suppression of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / viral tegument / deubiquitinase activity / viral DNA genome replication / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / host cell nucleus / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL36 tegument protein / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Large tegument protein deneddylase
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.599 Å
データ登録者Scrima, N. / Bressanelli, S. / Roche, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Insights into Herpesvirus Tegument Organization from Structural Analyses of the 970 Central Residues of HSV-1 UL36 Protein.
著者: Scrima, N. / Lepault, J. / Boulard, Y. / Pasdeloup, D. / Bressanelli, S. / Roche, S.
履歴
登録2014年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22015年4月15日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Deneddylase
B: Deneddylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,26242
ポリマ－30,1862
非ポリマー5,07640
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9590 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area17900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.939, 110.939, 154.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 Deneddylase / Tegument protein VP1-2 / Tegument protein VP1/2 / HSV1 UL36


分子量: 15093.057 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 1625-1757 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1(type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10220, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM Hepes, 2M ammonium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.90745 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.90745 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→48.038 Å / Num. obs: 32816 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 14.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.599→48.038 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 23.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 911 5.07 %Random selection
Rwork0.1879 ---
obs0.1905 17954 99.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.599→48.038 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1985 0 40 31 2056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0312707
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.53759
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004361
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5991-2.73610.31571440.27922334X-RAY DIFFRACTION100
2.7361-2.90750.30941310.25552395X-RAY DIFFRACTION100
2.9075-3.1320.29071230.22512375X-RAY DIFFRACTION100
3.132-3.44710.28641200.20252420X-RAY DIFFRACTION100
3.4471-3.94570.22751340.17622416X-RAY DIFFRACTION100
3.9457-4.97030.19071430.15552447X-RAY DIFFRACTION100
4.9703-48.04620.2311160.16852656X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.05244.1915-0.20546.4863-2.68522.87570.0873-0.5756-0.58770.894-0.36990.36580.7766-0.29640.32320.7753-0.10310.20310.4889-0.08130.41753.9582-0.204182.5901
27.21646.6575-2.5845.4012-2.3016-0.04850.1967-0.2038-0.13720.4222-0.2288-0.0799-0.1490.08310.02230.538-0.09910.0160.48030.07610.435934.18349.70681.9611
33.88862.745-3.84124.4116-3.62827.30180.5094-0.48190.14980.5416-0.421-0.2725-0.94060.4773-0.04030.4057-0.0265-0.05150.3037-0.05890.219871.730886.297350.4652
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1597 through 1627)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and (resid 1628 through 1725)) or (chain 'B' and (resid 1628 through 1725))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1595 through 1627)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る