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- PDB-4tsf: The Pathway of Binding of the Intrinsically Disordered Mitochondr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tsf
タイトルThe Pathway of Binding of the Intrinsically Disordered Mitochondrial Inhibitor Protein to F1-ATPase
要素
  • (ATP synthase subunit ...) x 3
  • ATPase inhibitor, mitochondrial
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / heme biosynthetic process / : / : / Mitochondrial protein degradation / : ...angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / heme biosynthetic process / : / : / Mitochondrial protein degradation / : / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / erythrocyte differentiation / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / calmodulin binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 ...Single helix bin / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bason, J.V. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Pathway of binding of the intrinsically disordered mitochondrial inhibitor protein to F1-ATPase.
著者: Bason, J.V. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2014年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
I: ATPase inhibitor, mitochondrial
H: ATPase inhibitor, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)368,47319
ポリマ－365,9769
非ポリマー2,49710
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area41250 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area109500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.015, 154.420, 269.465
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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ATP synthase subunit ... , 3種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha, mitochondrial


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: P19483
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta, mitochondrial


分子量: 51615.684 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30300.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: muscle / 参照: UniProt: P05631

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タンパク質 , 1種, 2分子 IH

#4: タンパク質 ATPase inhibitor, mitochondrial / Inhibitor of F(1)F(o)-ATPase / IF1


分子量: 7462.098 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 26-85 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: muscle / 遺伝子: ATPIF1, ATPI / 器官: Heart / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P01096

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非ポリマー , 4種, 27分子

#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUE NUMBERING: BY CONVENTION, THE FIFTH AMINO ACID (SERINE) IN THE BETA SUBUNITS (CHAINS D,E,F) ...RESIDUE NUMBERING: BY CONVENTION, THE FIFTH AMINO ACID (SERINE) IN THE BETA SUBUNITS (CHAINS D,E,F) IS RESIDUE 1 AND THE FIRST FOUR AMINO ACIDS ARE NUMBERED -4 TO -1. REFERENCE FOR THE ALPHA SUBUNIT J. E. WALKER, S. J. POWELL,O. VINAS AND M. J. RUNSWICK, BIOCHEMISTRY,VOL 28,PP 4702-4708, 1989. SER 481 GLY IN CHAINS A, B AND C WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE PROTEIN SEQUENCE. IN THE CDNA SEQUENCE, THE CODON FOR THIS RESIDUE WAS AGC SER IN THREE CLONES WHILE IN TWO OTHERS IT WAS GGC GLY. THE DIFFERENCE WAS THOUGHT TO BE DUE TO A MUTATION OCCURRING DURING EITHER PROPAGATION OF THE CLONES IN THE LIBRARY OR SUBCLONING INTO M13 VECTORS. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS A GLY IN THIS POSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.81 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.2
詳細: Tris-HCl, PEG 4000, magnesium chloride, EDTA, NaCl, spermidine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99988 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→62.81 Å / Num. obs: 68526 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible allRmerge(I) obs
3.2-3.2722.51131145650.7710.28793.9
15.73-67.192.515.514075600.9970.02281.60.031

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Coot0.8モデル構築
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2v7q

2v7q


解像度: 3.2→134.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 26.265 / SU ML: 0.435 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.554 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2724 3386 4.9 %RANDOM
Rwork0.2345 65062 --
obs0.2364 68448 91.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 163.59 Å2 / Biso mean: 78.827 Å2 / Biso min: 48.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--3.09 Å2-0 Å2
3----3.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→134.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23707 0 170 0 23877
Biso mean--66.38 --
残基数----3109
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.01924284
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0223969
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7211.98732766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.641355060
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.68253095
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.98724.1011012
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.679154300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.53315182
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.040.23803
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.02127234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7437.91812463
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7437.91812462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3511.85215505
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 255 -
Rwork0.319 4857 -
all-5112 -
obs--92.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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