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- PDB-4trq: Crystal structure of Sac3/Thp1/Sem1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4trq
タイトルCrystal structure of Sac3/Thp1/Sem1
要素
  • 26S proteasome complex subunit SEM1
  • Nuclear mRNA export protein SAC3
  • Nuclear mRNA export protein THP1
キーワードGENE REGULATION / PCI domain / TREX-2 / gene expression
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / nuclear pore cytoplasmic filaments / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / proteasome regulatory particle, lid subcomplex ...actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / nuclear pore cytoplasmic filaments / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mRNA 3'-end processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / proteasome storage granule / proteasome assembly / transcription-coupled nucleotide-excision repair / mRNA export from nucleus / protein folding chaperone / protein export from nucleus / proteasome complex / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / ribosomal small subunit biogenesis / nuclear envelope / mitotic cell cycle / double-stranded DNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #990 / Csn12 family / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #990 / Csn12 family / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / Nuclear mRNA export protein SAC3 / Nuclear mRNA export protein THP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Hellerschmied, D. / Schneider, S. / Kohler, A. / Clausen, T.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: The Nuclear Pore-Associated TREX-2 Complex Employs Mediator to Regulate Gene Expression.
著者: Schneider, M. / Hellerschmied, D. / Schubert, T. / Amlacher, S. / Vinayachandran, V. / Reja, R. / Pugh, B.F. / Clausen, T. / Kohler, A.
履歴
登録2014年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear mRNA export protein SAC3
B: Nuclear mRNA export protein THP1
C: 26S proteasome complex subunit SEM1
D: Nuclear mRNA export protein SAC3
E: Nuclear mRNA export protein THP1
F: 26S proteasome complex subunit SEM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,7727
ポリマ－151,6766
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19880 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area55190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.741, 125.741, 268.367
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Nuclear mRNA export protein SAC3 / Leucine permease transcriptional regulator


分子量: 35173.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SAC3, LEP1, YDR159W, YD8358.13 / プラスミド: pST44 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P46674
#2: タンパク質 Nuclear mRNA export protein THP1 / Bud site selection protein 29


分子量: 33446.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: THP1, BUD29, YOL072W, O1140 / プラスミド: pST44 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q08231
#3: タンパク質 26S proteasome complex subunit SEM1


分子量: 7218.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SEM1, DSH1, YDR363W-A / プラスミド: pST44 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: O94742
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.38 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.5M Li2SO4, 10% PEG-8.000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→47.608 Å / Num. all: 39394 / Num. obs: 39394 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 75.91 Å2 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.13 / Rsym value: 0.115 / Net I/av σ(I): 6.4 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 172622
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3.1-3.274.60.74312609557200.3850.743299.9
3.27-3.474.50.4451.72401253930.2320.4453.299.7
3.47-3.714.30.3212.42183750450.1690.3214.498.6
3.71-44.40.1953.92081947130.1020.1957.399.6
4-4.384.40.1116.81942543820.0580.11111.999.7
4.38-4.94.30.0858.81680139170.0450.08514.898
4.9-5.664.40.0779.61567635330.040.07715.599
5.66-6.934.30.07210.31277029840.0380.07215.598.4
6.93-9.84.20.03618.3994623550.0190.03626.998.1
9.8-47.6083.90.02425.3524113520.0130.0243896.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Oモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3t5v

3t5v


解像度: 3.1→47.608 Å / FOM work R set: 0.8213 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 1976 5.02 %
Rwork0.1939 37390 -
obs0.1962 39366 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 193.6 Å2 / Biso mean: 76.13 Å2 / Biso min: 22.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→47.608 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10516 0 5 0 10521
Biso mean--94.62 --
残基数----1268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810756
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27114580
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481618
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071874
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5424060
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1-3.17750.31941490.291326552804100
3.1775-3.26340.32371490.276726352784100
3.2634-3.35940.31181460.248526482794100
3.3594-3.46780.29981260.23862649277599
3.4678-3.59170.28441300.23522601273197
3.5917-3.73550.31831360.24412657279399
3.7355-3.90540.23071410.18942668280999
3.9054-4.11120.21351250.17222680280599
4.1112-4.36860.20451520.14952664281699
4.3686-4.70570.18091190.14082640275997
4.7057-5.17870.19261390.15092683282298
5.1787-5.92690.23621650.18482681284699
5.9269-7.46260.22111440.21382714285897
7.4626-47.61370.22461550.18862815297096
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -61.6522 Å / Origin y: -2.4597 Å / Origin z: 44.9741 Å
111213212223313233
T0.392 Å2-0.0235 Å20.0985 Å2-0.2408 Å2-0.0153 Å2--0.2716 Å2
L0.3786 °2-0.1613 °2-0.0974 °2-0.1767 °20.2052 °2--0.271 °2
S-0.0239 Å °-0.0288 Å °-0.0188 Å °0.087 Å °-0.0489 Å °-0.0155 Å °0.0983 Å °-0.1358 Å °-0.0181 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA253 - 551
2X-RAY DIFFRACTION1allB170 - 455
3X-RAY DIFFRACTION1allC30 - 89
4X-RAY DIFFRACTION1allD253 - 551
5X-RAY DIFFRACTION1allE170 - 455
6X-RAY DIFFRACTION1allF30 - 89
7X-RAY DIFFRACTION1all7027

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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