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- PDB-4tr1: Crystal structure of GSH-bound cGrx2/C15S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tr1
タイトルCrystal structure of GSH-bound cGrx2/C15S
要素(Glutaredoxin 3) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutaredoxin / GSH
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione disulfide oxidoreductase activity / cell redox homeostasis / cellular response to oxidative stress / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin, GrxC / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Glutaredoxin, GrxC / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutaredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Alkaliphilus oremlandii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.582 Å
データ登録者Lee, E.H. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2014
タイトル: The GSH- and GSSG-bound structures of glutaredoxin from Clostridium oremlandii.
著者: Lee, E.H. / Kim, H.Y. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2014年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年1月7日Group: Database references
改定 1.32015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.42017年11月22日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _software.classification
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin 3
B: Glutaredoxin 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6914
ポリマ－21,0762
非ポリマー6152
水3,531196
1
A: Glutaredoxin 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8132
ポリマ－10,5061
非ポリマー3071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutaredoxin 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8772
ポリマ－10,5701
非ポリマー3071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.065, 29.371, 64.836
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.170, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-220-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutaredoxin 3


分子量: 10505.928 Da / 分子数: 1 / 変異: C15S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkaliphilus oremlandii (バクテリア)
株: OhILAs / 遺伝子: Clos_2422 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) star / 参照: UniProt: A8MJH2
#2: タンパク質 Glutaredoxin 3


分子量: 10569.990 Da / 分子数: 1 / 変異: C15S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkaliphilus oremlandii (バクテリア)
株: OhILAs / 遺伝子: Clos_2422 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) star / 参照: UniProt: A8MJH2
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 5.2, 33% PEG 4000 (w/v), and 0.2 M ammonium acetate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→50 Å / Num. obs: 27954 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 15.13 Å2 / Net I/σ(I): 39.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
精密化解像度: 1.582→32.356 Å / FOM work R set: 0.8735 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 19.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2043 1985 7.1 %Random selection
Rwork0.177 25962 --
obs0.179 27947 98.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 56.23 Å2 / Biso mean: 20.2 Å2 / Biso min: 5.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.582→32.356 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1477 0 40 196 1713
Biso mean--13.85 31.02 -
残基数----184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091549
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4492084
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087227
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.877573
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5819-1.62150.24071280.20241777190595
1.6215-1.66530.23881390.1961789192897
1.6653-1.71430.22211450.19651826197197
1.7143-1.76960.25281260.20681809193598
1.7696-1.83290.21671500.19261835198598
1.8329-1.90630.24151430.18821837198098
1.9063-1.9930.1971430.18191842198599
1.993-2.09810.24661450.18021894203999
2.0981-2.22950.19991430.17731858200199
2.2295-2.40160.2021430.17781850199399
2.4016-2.64310.22431410.18551890203199
2.6431-3.02540.22961430.18631884202799
3.0254-3.81070.17021500.160518962046100
3.8107-32.36260.17431460.16071975212199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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