[日本語] English
万見
- PDB-2kk8: NMR Solution Structure of a Putative Uncharacterized Protein obta... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kk8
タイトルNMR Solution Structure of a Putative Uncharacterized Protein obtained from Arabidopsis thaliana: Northeast Structural Genomics Consortium target AR3449A
要素Uncharacterized protein AT4g05270
キーワードStructural Genomics (構造ゲノミクス) / Unknown function / Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / AR3449A / uncharacterized putative protein / NESG / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ubiquitin binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 核質 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like superfamily protein
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Mani, R. / Gurla, S.V.T. / Shastry, R. / Ciccosanti, C. / Foote, E. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Huang, Y. ...Mani, R. / Gurla, S.V.T. / Shastry, R. / Ciccosanti, C. / Foote, E. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Huang, Y. / Acton, T. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR Solution Structure of a Putative Uncharacterized Protein obtained from Arabidopsis thaliana: Northeast Structural Genomics Consortium Target AR3449A
著者: Mani, R. / Gurla, S.V.T. / Shastry, R. / Ciccosanti, C. / Foote, E. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Huang, Y. / Acton, T. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年6月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein AT4g05270


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6791
ポリマ－9,6791
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein AT4g05270


分子量: 9679.011 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 1-74 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At4g05270 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: Q9M0W8

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C aliphatic NOESY
1313D 1H-13C aromatic NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1512D 1H-13C HSQC
1612D 1H-15N HSQC
1712D 1H-13C HSQC
1813D HBHA(CO)NH
1913D CBCA(CO)NH
1101(4,3)D GFT-HNNCABCA
1111(4,3)D GFT-CABCA(CO)NHN
11213D HNCO
11313D HNCA
11413D HN(CA)CB
11513D H(CCO)NH
11613D (H)CCH-TOCSY
11723D HNHA

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] AR3449A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.22 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] AR3449A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.11 mMAR3449A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.22 mMAR3449A-2[U-10% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 5mM CaCl2, 10mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA5003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS2.0.6Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoAssign2.4.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure was obtained using triple resonance NMR spectroscopy. GFT-NMR experiments were used for backbone assignments. Automated NOESY assignments were made using AUTOSTRUCTURE and CYANA- ...詳細: The structure was obtained using triple resonance NMR spectroscopy. GFT-NMR experiments were used for backbone assignments. Automated NOESY assignments were made using AUTOSTRUCTURE and CYANA-2.1. Dihedral angle constraints were obteined from TALOS. The assignments were validated using AVS software. FInal structure factors determined using PSVS: ordered residues: alpha helices- 33.44, 67-70, beta strands- 22-27, 11-17, 78-82, 51-55, 58-59. Ramachandran statistics for ordered residues: 89.1% most favoured regions, 10.9% additionally favoured regions. Procheck scores for ordered residues (RAW/Z): phi/psi -0.43/-1.38, all -0.18/-1.06, MolProbity clashscores- 21.46/-2.16. RPF score for goodness fit to the NOESY data: Recall-0.998, Precision-0.93, final dp-score-0.869
NMR constraintsNOE constraints total: 1362 / NOE intraresidue total count: 237 / NOE long range total count: 454 / NOE medium range total count: 317 / NOE sequential total count: 354 / Protein phi angle constraints total count: 91 / Protein psi angle constraints total count: 91
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.01 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.2 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る