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- PDB-4tqg: Crystal structure of Megavirus UDP-GlcNAc 4,6-dehydratase, 5-epim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tqg
タイトルCrystal structure of Megavirus UDP-GlcNAc 4,6-dehydratase, 5-epimerase Mg534
要素Putative dTDP-d-glucose 4 6-dehydratase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / NADP binding Sugar pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Polysaccharide biosynthesis protein, CapD-like domain / Polysaccharide biosynthesis protein / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Putative dTDP-d-glucose 4 6-dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Megavirus chiliensis (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Jeudy, S. / Piacente, F. / De Castro, C. / Molinaro, A. / Salis, A. / Damonte, G. / Bernardi, C. / Tonetti, M. / Claverie, J.M. / Abergel, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Giant Virus Megavirus chilensis Encodes the Biosynthetic Pathway for Uncommon Acetamido Sugars.
著者: Piacente, F. / De Castro, C. / Jeudy, S. / Molinaro, A. / Salis, A. / Damonte, G. / Bernardi, C. / Abergel, C. / Tonetti, M.G.
履歴
登録2014年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22014年9月10日Group: Database references
改定 2.02020年3月11日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_nonpoly_scheme ...atom_site / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative dTDP-d-glucose 4 6-dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6852
ポリマ－36,9391
非ポリマー7451
水1,71195
1
A: Putative dTDP-d-glucose 4 6-dehydratase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,10912
ポリマ－221,6366
非ポリマー4,4736
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area25790 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area66200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.509, 153.509, 60.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-587-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative dTDP-d-glucose 4 6-dehydratase


分子量: 36939.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Megavirus chiliensis (ウイルス) / 遺伝子: mg534 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5CSR9
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: malic acid 0.1M, PEG 3350 22-25% (w/v) / PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→38.377 Å / Num. all: 21901 / Num. obs: 21901 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 22.01 Å2 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.094 / Rsym value: 0.087 / Net I/av σ(I): 7.111 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 150564
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.326.40.2992.61993131320.1270.2996100
2.32-2.466.90.243.32041129590.0980.247.6100
2.46-2.6370.1834.31965427890.0740.1839.8100
2.63-2.847.10.1385.61858926340.0560.13812.1100
2.84-3.117.10.0938.21705024100.0370.09315.8100
3.11-3.487.10.06311.71554621960.0250.06320.8100
3.48-4.0270.0669.41381619620.0270.06624.9100
4.02-4.926.90.0669.11163116770.0260.06628100
4.92-6.966.70.05410.8905113460.0220.05426.6100
6.96-38.3776.10.02424.448857960.0110.02428.599.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.2 Å38.38 Å
Translation2.2 Å38.38 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4J2O

4j2o


解像度: 2.2→38.377 Å / FOM work R set: 0.8655 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2324 1119 5.11 %Random selection
Rwork0.1934 20771 --
obs0.1954 21890 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 64.12 Å2 / Biso mean: 21.38 Å2 / Biso min: 4.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→38.377 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2380 0 48 95 2523
Biso mean--28.02 18.36 -
残基数----297
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072493
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1563370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.081960
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.2002-2.30030.27671470.201825322679
2.3003-2.42160.28161240.201725492673
2.4216-2.57330.23611530.205725382691
2.5733-2.77190.24641220.204625692691
2.7719-3.05070.2381370.2125842721
3.0507-3.49190.24641660.195525572723
3.4919-4.39840.17191320.174926452777
4.3984-38.38310.2411380.18627972935

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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