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- PDB-4tq3: Structure of a UbiA homolog from Archaeoglobus fulgidus bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tq3
タイトルStructure of a UbiA homolog from Archaeoglobus fulgidus bound to GPP and Mg2+
要素Prenyltransferase
キーワードTRANSFERASE / prenyltransferase / membrane protein / Structural Genomics / New York Consortium on Membrane Protein Structure / NYCOMPS / PSI-Biology
機能・相同性: / UbiA prenyltransferase family / UbiA prenyltransferase superfamily / UbiA prenyltransferase family / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / metal ion binding / plasma membrane / GERANYL DIPHOSPHATE / Bacteriochlorophyll synthase, 33 kDa subunit
機能・相同性情報
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4076 Å
データ登録者Huang, H. / Levin, E.J. / Bai, Y. / Zhou, M. / New York Consortium on Membrane Protein Structure (NYCOMPS)
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK088057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098878 米国
American Heart Association12EIA8850017 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)R12MZ 米国
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure of a Membrane-Embedded Prenyltransferase Homologous to UBIAD1.
著者: Huang, H. / Levin, E.J. / Liu, S. / Bai, Y. / Lockless, S.W. / Zhou, M.
履歴
登録2014年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prenyltransferase
B: Prenyltransferase
C: Prenyltransferase
D: Prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,02416
ポリマ－133,5734
非ポリマー1,45112
水45025
1
A: Prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7564
ポリマ－33,3931
非ポリマー3633
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13290 Å2
手法PISA
2
B: Prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7564
ポリマ－33,3931
非ポリマー3633
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13450 Å2
手法PISA
3
C: Prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7564
ポリマ－33,3931
非ポリマー3633
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13420 Å2
手法PISA
4
D: Prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7564
ポリマ－33,3931
非ポリマー3633
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.605, 218.922, 65.292
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.130, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Prenyltransferase


分子量: 33393.184 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / 遺伝子: AF_1648 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O28625
#2: 化合物
ChemComp-GPP / GERANYL DIPHOSPHATE


分子量: 314.209 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H20O7P2
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 34% PEG 400, 100 mM Tris-HCL, 100 mM NaCl, 100 mM MgCl2, 1-oleoyl-rac-glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月8日
放射モノクロメーター: Single crystal Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 54488 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 41.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 0.937 / Net I/av σ(I): 8.725 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 182679
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.4-2.443.30.48826760.88491.7
2.44-2.493.40.45826370.89888.9
2.49-2.533.40.39626320.91691.1
2.53-2.593.40.34726770.97189.3
2.59-2.643.40.31326021.0590
2.64-2.73.40.26626281.08488.4
2.7-2.773.40.22925871.10389.9
2.77-2.853.40.21926321.13388.7
2.85-2.933.40.18226011.1288.3
2.93-3.023.40.17226461.08989.8
3.02-3.133.30.1526440.98790.8
3.13-3.263.30.12827140.99490.9
3.26-3.413.30.11327390.92193.5
3.41-3.593.30.127600.85294.6
3.59-3.813.20.09528500.79996.4
3.81-4.13.20.09328580.79697.6
4.1-4.523.20.08728470.895.9
4.52-5.173.10.07328390.86397.1
5.17-6.513.40.07529750.82299.4
6.51-1003.80.06229440.73298.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4TQ5

4tq5


解像度: 2.4076→30.338 Å / FOM work R set: 0.803 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2553 2745 5.04 %Random
Rwork0.2212 51691 --
obs0.223 54436 92.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 107.38 Å2 / Biso mean: 44.64 Å2 / Biso min: 24.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4076→30.338 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8876 0 84 25 8985
Biso mean--45.57 38.66 -
残基数----1135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089212
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1912589
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461450
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8643157
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4076-2.44910.30881290.25492387251685
2.4491-2.49360.27351430.23442511265490
2.4936-2.54150.28611350.22512487262291
2.5415-2.59340.28911250.22132569269490
2.5934-2.64970.27571210.21752476259790
2.6497-2.71130.29681160.20462520263688
2.7113-2.77910.25641390.20462461260089
2.7791-2.85420.26361350.20762501263689
2.8542-2.93810.25821270.20182484261189
2.9381-3.03290.26021320.22042539267190
3.0329-3.14110.2781320.22172499263191
3.1411-3.26680.2691230.24372595271891
3.2668-3.41530.26291380.23312599273793
3.4153-3.5950.26071360.22762626276295
3.595-3.81990.29791480.23652685283396
3.8199-4.11420.29061290.24342755288498
4.1142-4.5270.2441600.22352707286796
4.527-5.17920.22021460.21652682282897
5.1792-6.51460.27581700.23512801297199
6.5146-30.33990.18851610.18142807296899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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