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- PDB-4tmk: COMPLEX OF E. COLI THYMIDYLATE KINASE WITH THE BISUBSTRATE INHIBI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tmk
タイトルCOMPLEX OF E. COLI THYMIDYLATE KINASE WITH THE BISUBSTRATE INHIBITOR TP5A
要素PROTEIN (THYMIDYLATE KINASE)
キーワードTRANSFERASE / ATP:DTMP PHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / dTTP biosynthetic process / phosphorylation / protein homodimerization activity / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P1-(5'-ADENOSYL)P5-(5'-THYMIDYL)PENTAPHOSPHATE / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Lavie, A. / Ostermann, N. / Schlichting, I.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Structural basis for efficient phosphorylation of 3'-azidothymidine monophosphate by Escherichia coli thymidylate kinase.
著者: Lavie, A. / Ostermann, N. / Brundiers, R. / Goody, R.S. / Reinstein, J. / Konrad, M. / Schlichting, I.
履歴
登録1998年8月31日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (THYMIDYLATE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7202
ポリマ－23,8281
非ポリマー8911
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (THYMIDYLATE KINASE)
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,31712
ポリマ－142,9696
非ポリマー5,3486
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_455y-1/3,x+1/3,-z+1/31
crystal symmetry operation11_565x-y+2/3,-y+4/3,-z+1/31
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
Buried area20800 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area47550 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (THYMIDYLATE KINASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (THYMIDYLATE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4394
ポリマ－47,6562
非ポリマー1,7832
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_565x-y+2/3,-y+4/3,-z+1/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)151.700, 151.700, 74.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (THYMIDYLATE KINASE)


分子量: 23828.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A720, dTMP kinase
#2: 化合物 ChemComp-T5A / P1-(5'-ADENOSYL)P5-(5'-THYMIDYL)PENTAPHOSPHATE / 五りん酸Oα-(5′-アデノシル)Oε-(5′-チミジル)


分子量: 891.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30N7O23P5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.45 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlenzyme1drop
22 mMnucleotide1drop
31.25 Mammonium phosphate1drop
42.5 Mammonium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.07
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→19.35 Å / Num. obs: 21854 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射
*PLUS
Num. measured all: 117407
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.9 % / Rmerge(I) obs: 0.136

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 1.98→19.35 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 0
詳細: RESIDUES ARG51 AND GLN180 WERE MODELLED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS. 5 ATOMS OF THE BISUBSTRATE INHIBITOR TP5A WERE MODELLED IN TWO CONFORMATIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1067 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 21836 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→19.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1641 0 55 163 1859
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.63
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.159
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.07 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2983 142 4.99 %
Rwork0.261 2570 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.DNATP5A.TOPH
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.63
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.159

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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