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万見
- PDB-4tk3: Geph E in complex with a GABA receptor alpha3 derived double muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tk3
タイトルGeph E in complex with a GABA receptor alpha3 derived double mutant peptide in spacegroup P21212
要素
  • Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-3
  • Gephyrin
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Structural Protein / Scaffolding protein / Neurotransmitter receptor anchoring / Molybdenum co factor bio synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA receptor activation / Molybdenum cofactor biosynthesis / molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / postsynaptic specialization ...GABA receptor activation / Molybdenum cofactor biosynthesis / molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / postsynaptic specialization / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / inhibitory synapse / inhibitory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / benzodiazepine receptor activity / GABA-gated chloride ion channel activity / GABA-A receptor activity / GABA-A receptor complex / inhibitory synapse assembly / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycinergic synapse / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / synaptic transmission, GABAergic / response to metal ion / postsynaptic specialization membrane / gamma-aminobutyric acid signaling pathway / molybdopterin cofactor binding / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / postsynaptic specialization, intracellular component / chloride channel complex / GABA-ergic synapse / transmembrane transporter complex / regulation of postsynaptic membrane potential / protein targeting / presynaptic active zone membrane / chloride transmembrane transport / dendrite membrane / synapse assembly / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / tubulin binding / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / establishment of protein localization / cytoplasmic side of plasma membrane / protein-macromolecule adaptor activity / postsynapse / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / molecular adaptor activity / postsynaptic density / cytoskeleton / neuron projection / signaling receptor binding / neuronal cell body / synapse / dendrite / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gamma-aminobutyric-acid A receptor, alpha 3 subunit / Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV ...Gamma-aminobutyric-acid A receptor, alpha 3 subunit / Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / : / Gamma-aminobutyric-acid A receptor, alpha subunit / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-3 / Gephyrin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kasaragod, V.B. / Maric, H.M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Schi 425/ 8-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Molecular basis of the alternative recruitment of GABAA versus glycine receptors through gephyrin.
著者: Maric, H.M. / Kasaragod, V.B. / Hausrat, T.J. / Kneussel, M. / Tretter, V. / Strmgaard, K. / Schindelin, H.
履歴
登録2014年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gephyrin
B: Gephyrin
C: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-3
D: Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,7524
ポリマ－93,7524
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9640 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area34390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.027, 157.184, 51.026
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Gephyrin / Putative glycine receptor-tubulin linker protein


分子量: 45652.395 Da / 分子数: 2 / 断片: domain E (UNP residues 344-762) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gphn, Gph / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q03555, molybdopterin adenylyltransferase, molybdopterin molybdotransferase
#2: タンパク質・ペプチド Gamma-aminobutyric acid receptor subunit alpha-3 / GABA(A) receptor subunit alpha-3


分子量: 1223.418 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 396-406 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P20236
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M Tris pH 7.5, 21-27% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48.54 Å / Num. obs: 25090 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.164 / Net I/σ(I): 9.1

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.9_1692) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FU3

2fu3


解像度: 2.7→48.533 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2666 1277 5.09 %
Rwork0.2287 --
obs0.2307 25090 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.533 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6421 0 0 36 6457
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036554
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6318920
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0942480
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0251046
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.80810.33941540.32652567X-RAY DIFFRACTION100
2.8081-2.93590.40521510.31792575X-RAY DIFFRACTION100
2.9359-3.09070.32551050.30242634X-RAY DIFFRACTION100
3.0907-3.28430.32691490.28722608X-RAY DIFFRACTION100
3.2843-3.53780.2961270.2552633X-RAY DIFFRACTION100
3.5378-3.89360.2751600.22142628X-RAY DIFFRACTION100
3.8936-4.45670.23891640.20022622X-RAY DIFFRACTION100
4.4567-5.61370.20381330.18812707X-RAY DIFFRACTION100
5.6137-48.54060.23821340.19682839X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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