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- PDB-4rw7: Crystal Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase (K103N, Y181C) v... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rw7
タイトルCrystal Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase (K103N, Y181C) variant in complex with (E)-3-(3-chloro-5-(2-(2-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)ethoxy)phenoxy)phenyl)acrylonitrile (JLJ532), a non-nucleoside inhibitor
要素
  • Reverse transcriptase/ribonuclease H, p51 subunit
  • Reverse transcriptase/ribonuclease H, p66 subunit
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / polymerase / transferase / rnaseH / hydrolase / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3X6 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 BH10 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.014 Å
データ登録者Frey, K.M. / Anderson, K.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-Based Evaluation of Non-nucleoside Inhibitors with Improved Potency and Solubility That Target HIV Reverse Transcriptase Variants.
著者: Frey, K.M. / Puleo, D.E. / Spasov, K.A. / Bollini, M. / Jorgensen, W.L. / Anderson, K.S.
履歴
登録2014年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reverse transcriptase/ribonuclease H, p66 subunit
B: Reverse transcriptase/ribonuclease H, p51 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,3633
ポリマ－113,9542
非ポリマー4101
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area46870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.953, 73.874, 108.457
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.870, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Reverse transcriptase/ribonuclease H, p66 subunit / Reverse transcriptase/ribonuclease H / Exoribonuclease H / p66 RT


分子量: 63914.129 Da / 分子数: 1 / 変異: K103N, K172A, K173A, Y181C, C280S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Lentivirus
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 BH10 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: Bh10 isolate / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: pCDF-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H, exoribonuclease H
#2: タンパク質 Reverse transcriptase/ribonuclease H, p51 subunit / p51 RT


分子量: 50039.488 Da / 分子数: 1 / 変異: C280S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Lentivirus
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 BH10 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: Bh10 isolate / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: pCDF-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase
#3: 化合物 ChemComp-3X6 / (2E)-3-(3-chloro-5-{2-[2-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)ethoxy]phenoxy}phenyl)prop-2-enenitrile / 3-[3-クロロ-5-[2-[2-(2,4-ジオキソ-1,2,3,4-テトラヒドロピリミジン-1-イル)エトキシ]フェ(以下略)


分子量: 409.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16ClN3O4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18% (w/v) PEG 8000, 100 mM ammonium sulfate, 15 mM magnesium sulfate, 5 mM spermine, and 50 mM citric acid, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月5日 / 詳細: Monochrometer
放射モノクロメーター: Cryogenically cooled double crystal monochrometer with horizontal focusing sagittal bend second mono crystal with 4:1 magnification ratio and vertically focusing mirror.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.01→50 Å / Num. all: 25032 / Num. obs: 25032 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 85.77 Å2 / Rsym value: 0.122 / Χ2: 6.289 / Net I/σ(I): 32.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allRsym valueΧ2Diffraction-ID% possible all
3.01-3.063.812610.4881.361100
3.06-3.123.812350.4361.471100
3.12-3.183.812510.371.758199.8
3.18-3.243.812130.3292.069199.8
3.24-3.313.812720.2872.5411100
3.31-3.393.812390.2522.787199.9
3.39-3.473.812400.3445.8271100
3.47-3.573.812500.2034.0271100
3.57-3.673.812600.2316.889199.9
3.67-3.793.812320.1776.0511100
3.79-3.933.812420.2219.819199.9
3.93-4.083.712570.1548.3991100
4.08-4.273.812630.1439.1831100
4.27-4.53.812520.13710.9321100
4.5-4.783.712480.12710.8781100
4.78-5.153.712690.11710.0681100
5.15-5.663.712660.1159.5471100
5.66-6.483.712720.1027.6761100
6.48-8.163.612840.0766.8621100
8.16-503.512260.0677.941193.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB Code: 4H4M

4h4m


解像度: 3.014→34.965 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7737 / SU ML: 0.45 / 交差検証法: Rfree Flag / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.28 / 立体化学のターゲット値: Maximum Likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2657 2000 7.99 %Random
Rwork0.2289 ---
obs0.2319 25024 99.38 %-
all-25024 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 159.79 Å2 / Biso mean: 60.8217 Å2 / Biso min: 6.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.014→34.965 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7715 0 29 0 7744
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037954
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72410813
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541173
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041361
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4773007
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.014-3.08920.33221370.2951576171396
3.0892-3.17270.3861430.271216451788100
3.1727-3.2660.31531420.276616381780100
3.266-3.37130.33281420.265216361778100
3.3713-3.49170.3291410.273616281769100
3.4917-3.63140.32051440.255116491793100
3.6314-3.79650.29171420.249716361778100
3.7965-3.99640.29041440.235916501794100
3.9964-4.24630.28641430.229216651808100
4.2463-4.57360.25581440.214816541798100
4.5736-5.03260.25731440.205516561800100
5.0326-5.7580.22591450.220116661811100
5.758-7.24390.2971450.240416791824100
7.2439-34.96730.19041440.19541646179096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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