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- PDB-4rul: Crystal structure of full-length E.Coli topoisomerase I in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rul
タイトルCrystal structure of full-length E.Coli topoisomerase I in complex with ssDNA
要素
  • DNA topoisomerase 1
  • single strand DNA
キーワードISOMERASE/DNA / TOPOISOMERASE 1A / ISOMERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase activity / DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / DNA topological change / chromosome / DNA binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase I, zinc ribbon-like, bacterial-type / : / Topoisomerase I zinc-ribbon-like / Topoisomerase I, zinc finger / DNA topoisomerase, type IA, zn finger / Topoisomerase DNA binding C4 zinc finger / DNA topoisomerase I, bacterial-type / DNA topoisomerase I, type IA / DNA topoisomerase 1, TOPRIM domain / Topoisomerase I, domain 3 ...DNA topoisomerase I, zinc ribbon-like, bacterial-type / : / Topoisomerase I zinc-ribbon-like / Topoisomerase I, zinc finger / DNA topoisomerase, type IA, zn finger / Topoisomerase DNA binding C4 zinc finger / DNA topoisomerase I, bacterial-type / DNA topoisomerase I, type IA / DNA topoisomerase 1, TOPRIM domain / Topoisomerase I, domain 3 / Topoisomerase I; domain 2 / Topoisomerase I, domain 2 / Rossmann fold - #140 / Topoisomerase I; domain 4 / Topoisomerase I, domain 4 / DNA topoisomerase, type IA / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 2 / DNA topoisomerase, type IA, active site / Topoisomerase (Topo) IA-type active site signature. / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / Topoisomerase I; domain 3 / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 1 / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 3 / DNA topoisomerase, type IA, core domain / DNA topoisomerase / Bacterial DNA topoisomeraes I ATP-binding domain / Bacterial DNA topoisomerase I DNA-binding domain / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Distorted Sandwich / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / : / DNA topoisomerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli DH1 (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Tan, K. / Chen, B. / Tse-Dinh, Y.C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for suppression of hypernegative DNA supercoiling by E. coli topoisomerase I.
著者: Tan, K. / Zhou, Q. / Cheng, B. / Zhang, Z. / Joachimiak, A. / Tse-Dinh, Y.C.
履歴
登録2014年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月6日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 1
B: single strand DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,37111
ポリマ－106,6332
非ポリマー7389
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area42760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.613, 80.295, 97.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / DNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 1 / DNA topoisomerase I


分子量: 97635.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli DH1 (大腸菌) / 株: DH1
遺伝子: ECDH1ME8569_1213, EcDH1_2375, ESCHERICHIA COLI, topA
プラスミド: pLIC-HK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 STAR (DE3) / 参照: UniProt: C9QXS7, UniProt: P06612*PLUS, EC: 5.99.1.2
#2: DNA鎖 single strand DNA


分子量: 8997.819 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 4種, 47分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.89 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.125M ammonium sulfate, 0.1M MES, 1mM zinc sulfate, 19% PEG 5000 monomethyl ether, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97913 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月17日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97913 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→38 Å / Num. all: 29533 / Num. obs: 29533 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -5 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 66.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.676 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY: 3PWT

3pwt


解像度: 2.9→37.735 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2589 1492 5.06 %
Rwork0.2095 --
obs0.2119 29508 99.55 %
all-29508 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→37.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6141 252 30 38 6461
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036587
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6178997
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8292389
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041002
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031139
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.990.3471220.29432511X-RAY DIFFRACTION99
2.99-3.09680.31671400.26312557X-RAY DIFFRACTION100
3.0968-3.22070.31021430.25662512X-RAY DIFFRACTION100
3.2207-3.36720.34521400.2512577X-RAY DIFFRACTION100
3.3672-3.54460.26351390.22412505X-RAY DIFFRACTION100
3.5446-3.76650.27491260.20942579X-RAY DIFFRACTION100
3.7665-4.0570.25621310.18652559X-RAY DIFFRACTION100
4.057-4.46470.23331200.17522548X-RAY DIFFRACTION100
4.4647-5.10940.19161510.17822553X-RAY DIFFRACTION100
5.1094-6.43210.26031380.21512553X-RAY DIFFRACTION100
6.4321-37.73810.26091420.21272562X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3794-0.1116-0.4211.59950.60311.92540.0646-0.0819-0.06890.028-0.058-0.11580.20160.0372-0.02210.4143-0.0080.02650.22570.10020.557333.817-2.22582.0072
21.4041-0.0765-0.25460.93170.46013.15630.10660.1240.0392-0.1122-0.08910.06990.0237-0.1638-0.02530.34860.0530.04750.37160.04420.62421.77162.4151-4.1169
31.1492-0.256-0.5221.9633-1.36171.8163-0.0047-0.37620.19640.05430.30250.19590.3829-0.3005-0.31480.6282-0.1161-0.11010.9977-0.14130.82542.2399-18.215219.1499
41.1421.1265-0.31651.9245-2.41275.66810.37750.76220.0378-0.34730.0382-0.00390.40881.1922-0.37850.8944-0.1247-0.06721.1397-0.26061.051710.9318-19.473224.6934
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 2:417 )A2 - 417
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 418:579 )A418 - 579
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 580:862 )A580 - 862
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 17:29 )B17 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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