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- PDB-4rs6: Crystal structure of the C domain of Polo like Kinase II in Homo ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rs6
タイトルCrystal structure of the C domain of Polo like Kinase II in Homo Sapiens
要素Serine/threonine-protein kinase PLK2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / First PBD domain of Polo like Kinase II / phosphorylation of target protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of centriole replication / Rap protein signal transduction / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / polo kinase / ATP-dependent protein binding / long-term synaptic depression / CD163 mediating an anti-inflammatory response / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of cellular senescence ...regulation of centriole replication / Rap protein signal transduction / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / polo kinase / ATP-dependent protein binding / long-term synaptic depression / CD163 mediating an anti-inflammatory response / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of cellular senescence / positive regulation of autophagy / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / NPAS4 regulates expression of target genes / 中心小体 / negative regulation of angiogenesis / mitotic spindle organization / long-term synaptic potentiation / regulation of synaptic plasticity / 記憶 / 動原体 / 紡錘体 / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein catabolic process / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ras protein signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / 樹状突起 / クロマチン / negative regulation of apoptotic process / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PLK2, catalytic domain / POLO box domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PLK2, catalytic domain / POLO box domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Shan, H. / Quan, J. / Wang, T.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of the polo-box domain of polo-like kinase 2
著者: Shan, H.M. / Wang, T. / Quan, J.M.
履歴
登録2014年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8882
ポリマ－54,8882
非ポリマー00
水25214
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4441
ポリマ－27,4441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4441
ポリマ－27,4441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.075, 153.075, 153.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.797687, 0.386748, -0.462732), (0.302483, -0.407216, -0.861788), (-0.521727, -0.827406, 0.207846)-38.24932, -59.96606, -57.5525

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK2 / Polo-like kinase 2 / PLK-2 / hPlk2 / Serine/threonine-protein kinase SNK / hSNK / Serum-inducible kinase


分子量: 27444.088 Da / 分子数: 2 / 断片: PBD domain, UNP residues 451-685 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: inserted between EcoRI and XhoI, protease cleavage to remove GST tag.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK2, SNK / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NYY3, polo kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 35%(v/v) Tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月5日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. all: 18474 / Num. obs: 17518 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 21.8 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rsym value: 0.15
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.6-2.640.861.50.841100
7.01-250.15270.121100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J7B

4j7b


解像度: 2.6→24.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 22.591 / SU ML: 0.217 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.478 / ESU R Free: 0.291 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24724 947 5.1 %RANDOM
Rwork0.18595 ---
obs0.18891 17518 99.83 %-
all-18474 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 71.497 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→24.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3448 0 0 14 3462
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0193528
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023280
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7371.9534782
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88837550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7885424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.10524.471170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.8715614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1731516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2530
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023978
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02838
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 82 -
Rwork0.317 1236 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.56730.44761.9782.84310.14656.6787-0.07850.0737-0.43520.21010.2908-0.0432-0.0940.1769-0.21230.0827-0.03470.06310.0869-0.02190.2303-19.1653-55.0548-10.6011
25.66222.8236-3.30816.6431-3.22244.156-0.08960.18740.47220.12340.37880.236-0.2637-0.4921-0.28920.2370.0769-0.0230.18120.10040.1146-38.2322-33.4712-3.3083
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A470 - 682
2X-RAY DIFFRACTION2B470 - 682

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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