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- PDB-4rrv: Crystal structure of PDK1 in complex with ATP and PIFtide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rrv
タイトルCrystal structure of PDK1 in complex with ATP and PIFtide
要素
  • 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
  • Serine/threonine-protein kinase N2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein kinase / PIFtide / phosphorylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell migration / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / protein kinase C / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / cell projection organization / apical junction assembly ...epithelial cell migration / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / protein kinase C / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / cell projection organization / apical junction assembly / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of cell motility / RNA polymerase binding / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intermediate filament cytoskeleton / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / apical junction complex / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / RHOB GTPase cycle / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / cleavage furrow / RHOA GTPase cycle / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of viral genome replication / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway / RHO GTPases activate PKNs / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / RAC1 GTPase cycle / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic cell cycle / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein localization to plasma membrane / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / small GTPase binding / histone deacetylase binding / FCERI mediated NF-kB activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / cell migration / Downstream TCR signaling / lamellipodium / insulin receptor signaling pathway / PIP3 activates AKT signaling / kinase activity / midbody / cytoplasmic vesicle / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / nuclear body / non-specific serine/threonine protein kinase / cell adhesion / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cadherin binding / cell cycle / cell division / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain ...Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / Serine/threonine-protein kinase N2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.412 Å
データ登録者Rettenmaier, T.J. / Wells, J.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: A small-molecule mimic of a peptide docking motif inhibits the protein kinase PDK1.
著者: Rettenmaier, T.J. / Sadowsky, J.D. / Thomsen, N.D. / Chen, S.C. / Doak, A.K. / Arkin, M.R. / Wells, J.A.
履歴
登録2014年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
B: Serine/threonine-protein kinase N2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0795
ポリマ－37,3882
非ポリマー6913
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.973, 44.536, 47.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.400, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / hPDK1


分子量: 35392.566 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (UNP residues 50-359) / 変異: Y288G Q292A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDK1, PDPK1 / プラスミド: pFastBac HTB
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase N2 / PKN gamma / Protein kinase C-like 2 / Protein-kinase C-related kinase 2


分子量: 1995.105 Da / 分子数: 1
断片: PIFtide (PRK2 hydrophobic motif, UNP residues 969-983)
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16513
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 21 mg/mL protein in 25 mM Tris, pH 7.5, 0.5 M sodium chloride, 1 mM DTT, 15 mM EDTA, 15 mM ATP, precipitant: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 1.2 M sodium citrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月18日
放射モノクロメーター: Double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→50 Å / Num. all: 59080 / Num. obs: 58388 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 13.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.141 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.41-1.462.60.83253541.171191.5
1.46-1.523.50.6258561.197199.7
1.52-1.593.60.42658991.178199.9
1.59-1.673.60.31158391.18199.8
1.67-1.783.60.20858751.156199.9
1.78-1.913.70.13558811.181199.7
1.91-2.113.70.08158741.118199.6
2.11-2.413.60.0658721.025199.5
2.41-3.043.50.05659131.107199.5
3.04-503.50.02560251.111199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXdev_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AW1

4aw1


解像度: 1.412→46.855 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1632 2947 5.05 %RANDOM
Rwork0.1336 ---
obs0.1351 58384 --
all-58386 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.35 Å2 / Biso mean: 21.8376 Å2 / Biso min: 6.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.412→46.855 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2376 0 43 297 2716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092606
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3263537
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08382
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008442
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9891001
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.412-1.43560.32241170.25972272238986
1.4356-1.46040.28891220.23652502262495
1.4604-1.4870.2771340.20392693282799
1.487-1.51560.21211390.179926102749100
1.5156-1.54650.2031380.163726722810100
1.5465-1.58010.19771390.150626722811100
1.5801-1.61690.20031480.140826252773100
1.6169-1.65730.21251500.135226692819100
1.6573-1.70210.1841380.134126542792100
1.7021-1.75220.16621460.124126322778100
1.7522-1.80880.16711460.11626642810100
1.8088-1.87340.19111460.119326452791100
1.8734-1.94840.13821430.110226772820100
1.9484-2.03710.1531470.102926432790100
2.0371-2.14450.12031460.103826452791100
2.1445-2.27890.15081500.106826752825100
2.2789-2.45480.13781420.1142657279999
2.4548-2.70180.17321280.129526832811100
2.7018-3.09270.16521370.13626922829100
3.0927-3.89620.16011430.12882707285099
3.8962-46.88110.13791480.15222748289699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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