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- PDB-4rqm: Crystal structure of the SeMET BICC1 SAM Domain R924E mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rqm
タイトルCrystal structure of the SeMET BICC1 SAM Domain R924E mutant
要素Protein bicaudal C homolog 1
キーワードPROTEIN BINDING / SAM domain / protein-protein interaction domain / polymerization domain / Polymerization / P-bodies
機能・相同性
機能・相同性情報


determination of left/right symmetry / kidney development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / heart development / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BICC1, SAM domain / : / : / : / Transcription Factor, Ets-1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / K Homology domain, type 1 superfamily ...BICC1, SAM domain / : / : / : / Transcription Factor, Ets-1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / K Homology domain, type 1 superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein bicaudal C homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Leettola, C.N. / Cascio, D. / Bowie, J.U.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Crystal Structure of Bicc1 SAM Polymer and Mapping of Interactions between the Ciliopathy-Associated Proteins Bicc1, ANKS3, and ANKS6.
著者: Rothe, B. / Leettola, C.N. / Leal-Esteban, L. / Cascio, D. / Fortier, S. / Isenschmid, M. / Bowie, J.U. / Constam, D.B.
履歴
登録2014年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22019年10月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein bicaudal C homolog 1
B: Protein bicaudal C homolog 1
C: Protein bicaudal C homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4414
ポリマ－24,3753
非ポリマー651
水72140
1
A: Protein bicaudal C homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1251
ポリマ－8,1251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein bicaudal C homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1902
ポリマ－8,1251
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Protein bicaudal C homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1251
ポリマ－8,1251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.810, 64.430, 70.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain AA874 - 936
211chain BB877 - 935
311chain CC877 - 938

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要素

#1: タンパク質 Protein bicaudal C homolog 1 / Bic-C


分子量: 8125.065 Da / 分子数: 3 / 断片: SAM domain of BICC1, UNP residues 870-939 / 変異: R924E / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SER 869 is an artifact of cloning / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BICC1 / プラスミド: pHis-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9H694
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 35% PEG-550 MME, 100mM MES, 5mM zinc sulfate, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月13日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→47.6 Å / Num. obs: 22189 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 28.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 10.29
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.75-1.80.4232.05192.3
1.8-1.840.3832.6198.6
1.84-1.90.3153.31198.1
1.9-1.960.2694.11197
1.96-2.020.2045.51193.4
2.02-2.090.1477.45193.5
2.09-2.170.119.52195.3
2.17-2.260.09910.74192.8
2.26-2.360.07712.15193
2.36-2.480.0712.97192.9
2.48-2.610.06213.76187.8
2.61-2.770.05315.86191.3
2.77-2.960.05116.57191.3
2.96-3.20.04917.48190.3
3.2-3.50.04718.47189.5
3.5-3.910.04318.4186.8
3.91-4.520.04320.04189.4
4.52-5.530.04319.84190.8
5.53-7.830.0419.09189.5
7.83-47.60.04621.18189.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→47.603 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2672 1058 4.87 %
Rwork0.2297 --
obs0.2316 21730 97.93 %
all-21727 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.7126 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→47.603 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1434 0 1 40 1475
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1231961
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.057541
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005250
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A794X-RAY DIFFRACTION7.722TORSIONAL
12B794X-RAY DIFFRACTION7.722TORSIONAL
13C794X-RAY DIFFRACTION7.722TORSIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.82970.28961300.25292398X-RAY DIFFRACTION93
1.8297-1.92610.33961080.24692485X-RAY DIFFRACTION95
1.9261-2.04680.2892990.24942542X-RAY DIFFRACTION97
2.0468-2.20480.26381460.22592570X-RAY DIFFRACTION99
2.2048-2.42670.24691380.21722609X-RAY DIFFRACTION100
2.4267-2.77780.23231360.22762620X-RAY DIFFRACTION100
2.7778-3.49960.29631590.24372644X-RAY DIFFRACTION100
3.4996-47.62080.25941420.22152804X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.89336.76980.09269.38510.8355.0098-0.14610.8439-0.6452-0.37380.3021-0.30650.00980.3479-0.08640.25380.08140.01950.4058-0.10.405918.88354.3476-3.7351
28.5182-1.55465.51658.294-2.22633.69990.5196-0.1018-0.8001-0.530.0740.5620.9908-0.6038-0.45020.2707-0.0069-0.05070.3124-0.03440.304510.83278.14012.6775
34.7169-4.88615.33697.1834-4.65426.12050.02420.52410.3734-0.3442-0.1790.10170.05140.18230.17820.1309-0.0221-0.01950.29960.00910.233516.95315.62021.3112
41.2381.0251.12643.13581.69057.25920.0656-0.2259-0.28931.77570.7246-0.7435-0.41820.59880.06081.05250.2063-0.19410.36070.08870.193123.578815.014824.0705
56.67463.56791.04418.99830.05027.7154-0.1346-0.09430.55490.67570.1940.31340.0917-0.1977-0.10630.28960.04830.00270.2508-0.03740.20218.808219.390915.7907
67.34996.8204-4.42929.6163-6.15565.25450.2915-0.0493-0.24720.7685-0.3116-0.3438-0.0950.0322-0.04590.57940.04040.01970.2746-0.04650.248418.662526.711622.1003
76.40291.112-4.09948.6853-0.36665.7223-0.3654-0.4449-0.33450.848-0.2928-0.40751.09430.41490.63620.4991-0.03280.10220.36010.0420.2775.561724.356138.9214
88.1946-0.31820.5467.41290.46789.0245-0.33440.1899-0.5612-0.0440.02510.08450.7571-0.42890.30590.3393-0.0330.16510.328-0.12060.27386.006630.146330.1398
98.3976.27293.1256.6872.70292.14950.0184-0.29920.42950.1837-0.30770.65910.1834-0.08010.30810.2246-0.00510.10580.243-0.0420.39682.544436.461936.3793
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 874:898 )A874 - 898
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 899:918 )A899 - 918
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 919:936 )A919 - 936
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 877:898 )B877 - 898
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 899:918 )B899 - 918
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 919:935 )B919 - 935
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN C AND RESID 877:898 )C877 - 898
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN C AND RESID 899:918 )C899 - 918
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN C AND RESID 919:935 )C919 - 935

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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