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万見
- PDB-4rqf: human Seryl-tRNA synthetase dimer complexed with one molecule of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rqf
タイトルhuman Seryl-tRNA synthetase dimer complexed with one molecule of tRNAsec
要素
  • Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
  • selenocysteine tRNA
キーワードLIGASE/RNA / aminoacyl-tRNA synthetase / classII aaRS / aminoacylation / serine / cytosol / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine-tRNA ligase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / mitochondrial seryl-tRNA aminoacylation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / selenocysteine incorporation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification / Selenocysteine synthesis ...selenocysteine-tRNA ligase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / mitochondrial seryl-tRNA aminoacylation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / selenocysteine incorporation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification / Selenocysteine synthesis / negative regulation of angiogenesis / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / translation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-tRNA synthetase, tRNA binding domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 ...Serine-tRNA synthetase, tRNA binding domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Helix Hairpins / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / SERINE / RNA / RNA (> 10) / Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.503 Å
データ登録者Xie, W. / Wang, C. / Guo, Y. / Tian, Q. / Jia, Q.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: SerRS-tRNASec complex structures reveal mechanism of the first step in selenocysteine biosynthesis.
著者: Wang, C. / Guo, Y. / Tian, Q. / Jia, Q. / Gao, Y. / Zhang, Q. / Zhou, C. / Xie, W.
履歴
登録2014年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Derived calculations
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: selenocysteine tRNA
A: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,0407
ポリマ－148,8173
非ポリマー1,2234
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8340 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area50920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.377, 108.894, 89.491
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: RNA鎖 selenocysteine tRNA


分子量: 28948.107 Da / 分子数: 1 / 変異: C2G, G70C / 由来タイプ: 合成 / 詳細: in vitro synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: タンパク質 Serine--tRNA ligase, cytoplasmic / Seryl-tRNA synthetase / SerRS / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase


分子量: 59934.441 Da / 分子数: 2 / 変異: E447K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SARS, SERS / プラスミド: pET20b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49591, serine-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 18%(m/v) PEG3350, 0.1M NaCl, 0.1M Tris-HCl (pH8.0), 0.1M Sodium malonate pH7.0., VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.503→50 Å / Num. all: 20009 / Num. obs: 19748 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 115.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.68 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.956 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4L87, 3A3A

4l87

3a3a


解像度: 3.503→37.625 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 34.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 1008 5.11 %
Rwork0.2531 --
obs0.256 19707 96.93 %
all-19707 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.503→37.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7202 1341 76 0 8619
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23812381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3773499
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731432
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061363
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.503-3.68770.35871410.30772313X-RAY DIFFRACTION86
3.6877-3.91850.33931350.28972727X-RAY DIFFRACTION100
3.9185-4.22070.32071490.26242703X-RAY DIFFRACTION100
4.2207-4.64470.3271770.25422684X-RAY DIFFRACTION100
4.6447-5.31520.28981310.24062744X-RAY DIFFRACTION100
5.3152-6.69050.34661540.26492764X-RAY DIFFRACTION99
6.6905-37.62710.27931210.23322764X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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