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- PDB-4rpu: Crystal Structure of Human Presequence Protease in Complex with I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rpu
タイトルCrystal Structure of Human Presequence Protease in Complex with Inhibitor MitoBloCK-60
要素(Presequence protease, ...) x 2
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial protein import / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / protein targeting to mitochondrion / enzyme activator activity / metalloendopeptidase activity / protein processing / metallopeptidase activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase M16C associated / Peptidase M16C associated / PreP C-terminal domain / Peptidase M16C associated / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal ...: / Peptidase M16C associated / Peptidase M16C associated / PreP C-terminal domain / Peptidase M16C associated / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3UE / ACETATE ION / Presequence protease, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.265 Å
データ登録者Mo, S.M. / Liang, W.G. / King, J.V. / Wijaya, J. / Koehler, C.M. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal Structure of Human Presequence Protease in Complex with Inhibitor MitoBloCK-60
著者: Mo, S.M. / Liang, W.G. / King, J.V. / Wijaya, J. / Koehler, C.M. / Tang, W.J.
履歴
登録2014年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Presequence protease, mitochondrial
B: Presequence protease, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,62036
ポリマ－231,6172
非ポリマー4,00334
水14,610811
1
A: Presequence protease, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,91018
ポリマ－115,8241
非ポリマー2,08717
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Presequence protease, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,71018
ポリマ－115,7941
非ポリマー1,91617
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)245.624, 85.490, 158.214
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Presequence protease, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Presequence protease, mitochondrial / hPreP / Pitrilysin metalloproteinase 1 / Metalloprotease 1 / hMP1


分子量: 115823.789 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 33-1037 / 変異: E107Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PITRM1, KIAA1104, MP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5JRX3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質 Presequence protease, mitochondrial / hPreP / Pitrilysin metalloproteinase 1 / Metalloprotease 1 / hMP1


分子量: 115793.695 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 33-1037 / 変異: E107Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PITRM1, KIAA1104, MP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5JRX3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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非ポリマー , 6種, 845分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-3UE / [4-(diphenylmethyl)piperazin-1-yl](3-methyl-4-nitrophenyl)methanone


分子量: 415.484 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H25N3O3
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 811 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONFLICTS ARE DUE TO GENETIC VARIATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 15.0% PEG 8000, 15 mM TCEP, 80 mM sodium cacodylate pH 6.7, 160 mM calcium acetate, 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→50 Å / Num. all: 120522 / Num. obs: 119317 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2.1 / Observed criterion σ(I): 2.1
反射 シェル解像度: 2.27→2.31 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.675 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.265→44.853 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2078 1992 1.67 %
Rwork0.1755 --
obs0.176 119303 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.265→44.853 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15815 0 268 811 16894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00616506
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97222350
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7446173
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052882
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2648-2.32140.3371320.25977705X-RAY DIFFRACTION91
2.3214-2.38420.27851450.2538226X-RAY DIFFRACTION98
2.3842-2.45440.27891330.23858328X-RAY DIFFRACTION98
2.4544-2.53360.29641480.22928298X-RAY DIFFRACTION98
2.5336-2.62410.27941340.22378270X-RAY DIFFRACTION98
2.6241-2.72920.29211410.21448387X-RAY DIFFRACTION99
2.7292-2.85340.23821420.20088403X-RAY DIFFRACTION99
2.8534-3.00380.2231440.18788389X-RAY DIFFRACTION99
3.0038-3.19190.20041410.18288465X-RAY DIFFRACTION100
3.1919-3.43830.19251490.16718501X-RAY DIFFRACTION100
3.4383-3.78410.2051410.1518501X-RAY DIFFRACTION100
3.7841-4.33130.15251470.14358552X-RAY DIFFRACTION100
4.3313-5.45550.17561450.14618566X-RAY DIFFRACTION100
5.4555-44.86180.18191500.16458720X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.4444 Å / Origin y: 53.5367 Å / Origin z: 24.4747 Å
111213212223313233
T0.3257 Å2-0.0023 Å20.0027 Å2-0.3471 Å2-0.0013 Å2--0.3565 Å2
L0.0722 °2-0.0236 °2-0.0302 °2-0.2357 °20.2967 °2--0.4924 °2
S0.0081 Å °0.0082 Å °-0.0056 Å °-0.0101 Å °-0.0285 Å °0.0271 Å °0.0084 Å °-0.0618 Å °0.0282 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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