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万見
- PDB-4rpd: Crystal Structure of P Domain of 485 Norovirus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rpd
タイトルCrystal Structure of P Domain of 485 Norovirus
要素Capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Virus Binding / HBGA / Virus surface / Protruding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component / host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit ...Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Norwalk virus (ノロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Singh, B.K. / Hansman, G.S.
引用ジャーナル: mSphere / 年: 2016
タイトル: Structural Constraints on Human Norovirus Binding to Histo-Blood Group Antigens.
著者: Singh, B.K. / Leuthold, M.M. / Hansman, G.S.
履歴
登録2014年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3512
ポリマ－67,3512
非ポリマー00
水11,746652
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area23260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.410, 73.500, 81.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 33675.602 Da / 分子数: 2 / 断片: P DOMAIN RESIDUES 225-525 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Norwalk virus (ノロウイルス) / 遺伝子: ORF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q20K66
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 652 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.74 %
結晶化温度: 291 K
詳細: Potassium Formate 0.2 M, 20% w/v PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月3日
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→48.84 Å / Num. obs: 92638 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 15.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 0.984 / Net I/σ(I): 14.24

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1690)精密化
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.51→48.84 Å / SU ML: 0.16 / 位相誤差: 18.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 4560 5 %
Rwork0.146 --
obs-91190 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→48.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4666 0 0 652 5318
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094948
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2866807
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3211793
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05750
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007911
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.51-1.52720.27831500.22142860301099
1.5272-1.54510.2941530.23022890304399
1.5451-1.5640.32831480.24452811295998
1.564-1.58380.29781540.211729323086100
1.5838-1.60460.27681520.197128853037100
1.6046-1.62660.23551530.193729003053100
1.6266-1.64980.26221510.173828673018100
1.6498-1.67450.25871540.16629383092100
1.6745-1.70060.22871520.157728783030100
1.7006-1.72850.23311520.151728873039100
1.7285-1.75830.20891520.14972896304899
1.7583-1.79030.23761510.148728883039100
1.7903-1.82470.20251530.15292896304999
1.8247-1.8620.20211500.15262846299698
1.862-1.90250.1941520.154428943046100
1.9025-1.94670.24031540.15529293083100
1.9467-1.99540.22221530.145629083061100
1.9954-2.04940.20851510.13752865301699
2.0494-2.10970.19241530.141729083061100
2.1097-2.17780.18951510.13792863301499
2.1778-2.25560.19431520.14172902305499
2.2556-2.34590.18261500.13192846299698
2.3459-2.45270.16171530.13642898305199
2.4527-2.5820.16811530.14112914306799
2.582-2.74370.19651520.14192882303499
2.7437-2.95550.18911530.14332913306699
2.9555-3.25290.13531510.14292858300998
3.2529-3.72350.16671490.14412847299697
3.7235-4.69060.14491540.12562909306398
4.6906-48.86230.15411540.13872920307497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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