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万見
- PDB-4rp5: Crystal Structure of the L27 domain of Discs Large 1 (target ID N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rp5
タイトルCrystal Structure of the L27 domain of Discs Large 1 (target ID NYSGRC-010766) from Drosophila melanogaster (space group P21)
要素Disks large 1 tumor suppressor protein
キーワードANTITUMOR PROTEIN / NYSGRC / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / Scaffolding
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth septate junction / positive phototaxis / RHO GTPases activate CIT / Neurexins and neuroligins / establishment or maintenance of polarity of larval imaginal disc epithelium / negative regulation of imaginal disc growth / cell fate commitment involved in pattern specification / type I terminal bouton / septate junction / septate junction assembly ...smooth septate junction / positive phototaxis / RHO GTPases activate CIT / Neurexins and neuroligins / establishment or maintenance of polarity of larval imaginal disc epithelium / negative regulation of imaginal disc growth / cell fate commitment involved in pattern specification / type I terminal bouton / septate junction / septate junction assembly / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / morphogenesis of follicular epithelium / type Ib terminal bouton / subsynaptic reticulum / Synaptic adhesion-like molecules / establishment or maintenance of polarity of follicular epithelium / morphogenesis of larval imaginal disc epithelium / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / gravitaxis / tricellular tight junction / establishment of spindle orientation / anterior/posterior axis specification, follicular epithelium / pole plasm protein localization / negative regulation of peptidoglycan recognition protein signaling pathway / basal protein localization / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / dorsal closure / follicle cell of egg chamber development / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / male courtship behavior / guanylate kinase activity / morphogenesis of a polarized epithelium / epithelial structure maintenance / receptor localization to synapse / behavioral response to ethanol / apical cortex / leading edge membrane / apicolateral plasma membrane / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / synaptic assembly at neuromuscular junction / mating behavior / cell fate specification / receptor clustering / locomotor rhythm / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / lateral plasma membrane / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / terminal bouton / cell-cell adhesion / nervous system development / cell cortex / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / synapse / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. ...L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large 1 tumor suppressor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Ghosh, A. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Structures of the L27 Domain of Disc Large Homologue 1 Protein Illustrate a Self-Assembly Module.
著者: Ghosh, A. / Ramagopal, U.A. / Bonanno, J.B. / Brenowitz, M. / Almo, S.C.
履歴
登録2014年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年3月21日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.32022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large 1 tumor suppressor protein
B: Disks large 1 tumor suppressor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9933
ポリマ－22,9582
非ポリマー351
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.546, 47.818, 64.424
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Disks large 1 tumor suppressor protein


分子量: 11479.016 Da / 分子数: 2 / 断片: L27 domain residues 1-97 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG1725, Discs Large 1, dlg1, l(1)dlg1 / プラスミド: pSGC-His / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pRIL / 参照: UniProt: P31007
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 0.2 M Sodium Format, 20 % PEG 3350, 3 % 1,5-Diaminopentane dihydrochloride, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月21日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. all: 21489 / Num. obs: 20902 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Χ2: 1.127 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.65-1.683.90.54410391.095199.8
1.68-1.7140.42510251.1131100
1.71-1.744.10.36210561.1681100
1.74-1.784.10.33310511.1371100
1.78-1.824.10.27110341.1861100
1.82-1.864.10.21510291.1891100
1.86-1.94.10.19210541.225199.9
1.9-1.964.10.14110231.197199.9
1.96-2.014.10.11510561.186199.9
2.01-2.084.10.09510421.2121100
2.08-2.154.20.07210281.1421100
2.15-2.244.10.06210531.0971100
2.24-2.344.10.05110421.0521100
2.34-2.464.10.04810361.0551100
2.46-2.624.10.04310701.031100
2.62-2.824.10.04410451.0861100
2.82-3.14.10.04610471.1351100
3.1-3.554.10.03910580.951199.7
3.55-4.473.90.02610451.141199
4.47-3040.03110691.151196.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RP3

4rp3


解像度: 1.65→27.016 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2129 1071 5.13 %RANDOM
Rwork0.1819 ---
all0.1982 21939 --
obs0.1835 20868 99.09 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 125.5 Å2 / Biso mean: 38.1187 Å2 / Biso min: 14.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→27.016 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1523 0 1 129 1653
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.7212 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2704 112 -
Rwork0.2413 --
obs--95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9626-2.33522.58443.9807-1.52468.2222-0.03990.27560.39570.14680.1252-1.9655-0.30851.69860.13670.4702-0.03240.06920.5606-0.09020.656227.5063-11.55225.7117
25.45870.6193-1.09618.6946-8.98889.4620.03070.06580.0318-0.0881-0.4606-0.69730.01820.84860.46010.314-0.01790.03930.2171-0.03970.283723.2164-0.34171.6932
31.145-0.07370.48573.1133-2.03671.24690.0209-0.22240.02650.6442-0.0163-0.0104-0.7011-0.0425-0.06410.2844-0.00920.00530.1168-0.01520.161512.63375.895415.9406
45.05361.08674.08074.93651.01033.3561-0.3395-0.4713-0.42660.10910.11491.223-1.098-0.8440.07330.4170.1066-0.02340.48620.03070.29393.5865-4.636730.4351
58.3111-2.76441.76754.4099-6.17849.64150.1909-0.14770.98570.67480.1082-0.2264-1.29320.05-0.33570.3788-0.03580.08140.3556-0.02390.3132-6.08414.400514.1021
60.720.1811-1.14411.6273-1.56364.8780.048-0.1574-0.03060.2794-0.1509-0.1452-0.40070.43350.09510.2364-0.0226-0.00640.14930.01370.198815.3807-4.796321.2717
75.4538-0.7923-4.14060.25231.07934.9104-0.0415-0.3006-0.07450.0070.02030.02250.33470.0875-0.13120.3042-0.02330.02790.15550.01360.24933.05650.90084.7654
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 7 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 8 through 24 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 25 through 66 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 67 through 86 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 87 through 94 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 5 through 66 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 67 through 94 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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