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万見
- PDB-4rmb: Crystal structure of keratin 4 binding domain of surface adhesin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rmb
タイトルCrystal structure of keratin 4 binding domain of surface adhesin Srr-1 of S.agalactiae
要素Serine rich repeat protein-1 (Srr-1)
キーワードCELL ADHESION / Variant of DEv-IgG fold / adhesin / keratin 4 / bacterial cell surface / beta sheet complementation
機能・相同性
機能・相同性情報


keratin filament binding / symbiont entry into host / cell adhesion / cell surface / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Serine-rich repeat adhesion glycoprotein / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Adhesion domain superfamily ...Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Serine-rich repeat adhesion glycoprotein / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Adhesion domain superfamily / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gram-positive cocci surface proteins LPxTG domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae NEM316 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Ponnuraj, K. / Sundaresan, R.
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2015
タイトル: Structure of KRT4 binding domain of Srr-1 from Streptococcus agalactiae reveals a novel beta-sheet complementation.
著者: Sundaresan, R. / Samen, U. / Ponnuraj, K.
履歴
登録2014年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine rich repeat protein-1 (Srr-1)
B: Serine rich repeat protein-1 (Srr-1)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0532
ポリマ－37,0532
非ポリマー00
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.050, 71.890, 47.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine rich repeat protein-1 (Srr-1)


分子量: 18526.262 Da / 分子数: 2 / 断片: Keratin 4 binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae NEM316 (バクテリア)
株: NEM316 / 遺伝子: gbs1529 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8E473
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 31 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 25% (w/v) PEG 3350 (Sigma), 100 mM Lithium chloride and 100 mM Imidazole, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.97927 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35.95 Å / Num. all: 27350 / Num. obs: 27350 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Num. unique all: 27350 / % possible all: 80.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Auto-Rickshaw位相決定
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4MBO

4mbo


解像度: 1.7→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2429 797 -RANDOM
Rwork0.2215 ---
all-28630 --
obs-27224 95.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20 Å2-3.306 Å2
2---4.579 Å20 Å2
3---4.009 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2295 0 0 107 2402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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