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- PDB-4rgw: Crystal Structure of a TAF1-TAF7 Complex in Human Transcription F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rgw
タイトルCrystal Structure of a TAF1-TAF7 Complex in Human Transcription Factor IID
要素
  • Transcription initiation factor TFIID subunit 1
  • Transcription initiation factor TFIID subunit 7
キーワードTransferase/Transcription / triple barrel / winged helix / transcriptional regulation / DNA binding / Phosphorylation / nucleus / Transferase-Transcription complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of MHC class I biosynthetic process / spermine transport / positive regulation of androgen receptor signaling pathway / TFIIH-class transcription factor complex binding / negative regulation of protein autoubiquitination / negative regulation of MHC class II biosynthetic process / transcription factor TFTC complex / RNA polymerase I general transcription initiation factor activity / regulation of cell cycle G1/S phase transition / histone H4K16ac reader activity ...negative regulation of MHC class I biosynthetic process / spermine transport / positive regulation of androgen receptor signaling pathway / TFIIH-class transcription factor complex binding / negative regulation of protein autoubiquitination / negative regulation of MHC class II biosynthetic process / transcription factor TFTC complex / RNA polymerase I general transcription initiation factor activity / regulation of cell cycle G1/S phase transition / histone H4K16ac reader activity / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / nuclear vitamin D receptor binding / nuclear thyroid hormone receptor binding / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / histone acetyltransferase binding / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / cellular response to ATP / midbrain development / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / P-TEFb complex binding / MLL1 complex / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / histone acetyltransferase activity / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / negative regulation of protein kinase activity / transcription regulator inhibitor activity / histone acetyltransferase / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / estrogen receptor signaling pathway / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TBP-class protein binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / nuclear receptor binding / male germ cell nucleus / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription initiation / mRNA transcription by RNA polymerase II / protein polyubiquitination / cellular response to UV / p53 binding / kinase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromatin organization / protein autophosphorylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / non-specific serine/threonine protein kinase / transcription cis-regulatory region binding / protein kinase activity / protein stabilization / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TAFII55 protein, conserved region / Transcription initiation factor TFIID subunit 7 / TAFII55 protein conserved region / TAFII55 protein conserved region / TAFII-230 TBP-binding / Transcription initiation factor TFIID subunit 1, animal / TAFII-230 TBP-binding domain superfamily / TATA box-binding protein binding / Zinc knuckle / Zinc knuckle ...TAFII55 protein, conserved region / Transcription initiation factor TFIID subunit 7 / TAFII55 protein conserved region / TAFII55 protein conserved region / TAFII-230 TBP-binding / Transcription initiation factor TFIID subunit 1, animal / TAFII-230 TBP-binding domain superfamily / TATA box-binding protein binding / Zinc knuckle / Zinc knuckle / Transcription initiation factor TFIID subunit 1, histone acetyltransferase domain / Transcription initiation factor TFIID subunit 1 / Protein of unknown function (DUF3591) / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription initiation factor TFIID subunit 1 / Transcription initiation factor TFIID subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Wang, H. / Curran, E.C. / Hinds, T.R. / Wang, E.H. / Zheng, N.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of a TAF1-TAF7 complex in human transcription factor IID reveals a promoter binding module.
著者: Wang, H. / Curran, E.C. / Hinds, T.R. / Wang, E.H. / Zheng, N.
履歴
登録2014年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription initiation factor TFIID subunit 1
B: Transcription initiation factor TFIID subunit 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,0154
ポリマ－113,8312
非ポリマー1842
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8390 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area25920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.224, 94.542, 101.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transcription initiation factor TFIID subunit 1 / Cell cycle gene 1 protein / TBP-associated factor 250 kDa / p250 / Transcription initiation factor ...Cell cycle gene 1 protein / TBP-associated factor 250 kDa / p250 / Transcription initiation factor TFIID 250 kDa subunit / TAF(II)250 / TAFII-250 / TAFII250


分子量: 73418.359 Da / 分子数: 1 / 断片: DUF3591 domain, UNP residues 579-1215 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAF1, BA2R, CCG1, CCGS, TAF2A / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): High Five
参照: UniProt: P21675, histone acetyltransferase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Transcription initiation factor TFIID subunit 7 / RNA polymerase II TBP-associated factor subunit F / Transcription initiation factor TFIID 55 kDa ...RNA polymerase II TBP-associated factor subunit F / Transcription initiation factor TFIID 55 kDa subunit / TAF(II)55 / TAFII-55 / TAFII55


分子量: 40412.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAF7, TAF2F, TAFII55 / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): High Five / 参照: UniProt: Q15545
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2 M potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 7.4, 20% w/v PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月6日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 36320 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.449 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 1776 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.301→47.271 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2343 1813 5 %RANDOM
Rwork0.1856 ---
obs0.188 36253 99.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→47.271 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4288 0 12 200 4500
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084398
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1685921
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6561711
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078629
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004760
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.301-2.36290.24541230.21932572X-RAY DIFFRACTION98
2.3629-2.43240.23761290.20712607X-RAY DIFFRACTION100
2.4324-2.51090.26911410.20672582X-RAY DIFFRACTION100
2.5109-2.60060.25691500.20992630X-RAY DIFFRACTION100
2.6006-2.70470.27351300.20652634X-RAY DIFFRACTION100
2.7047-2.82780.28011460.2052616X-RAY DIFFRACTION100
2.8278-2.97690.26221390.20982639X-RAY DIFFRACTION100
2.9769-3.16340.28311480.21242630X-RAY DIFFRACTION100
3.1634-3.40750.21191500.19122642X-RAY DIFFRACTION100
3.4075-3.75030.23491260.17582679X-RAY DIFFRACTION100
3.7503-4.29270.21631420.16362673X-RAY DIFFRACTION100
4.2927-5.40710.20981430.14662705X-RAY DIFFRACTION100
5.4071-47.2810.19061460.17762831X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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