[日本語] English
万見
- PDB-4rgh: Human DNA Damage-Inducible Protein: From Protein Chemistry and 3D... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rgh
タイトルHuman DNA Damage-Inducible Protein: From Protein Chemistry and 3D Structure to Deciphering its Cellular Role
要素Protein DDI1 homolog 2
キーワードHYDROLASE / retroviral protease-like domain / putative proteolytical activity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA stability / cellular response to hydroxyurea / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein processing / chromosome / aspartic-type endopeptidase activity / nucleoplasm ...regulation of DNA stability / cellular response to hydroxyurea / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein processing / chromosome / aspartic-type endopeptidase activity / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ddi2 HDD domain / DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Ubiquitin family / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase domain superfamily ...Ddi2 HDD domain / DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Ubiquitin family / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein DDI1 homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Brynda, J. / Grantz Saskova, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human DNA Damage-Inducible Protein: From Protein Chemistry and 3D Structure to Deciphering its Cellular Role
著者: Siva, M. / Svoboda, M. / Veverka, V. / Brynda, J. / Trempe, J.-F. / Kozisek, M. / Fleisigova, I. / Belza, J. / Konvalinka, J. / Grantz Saskova, K.
履歴
登録2014年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein DDI1 homolog 2
B: Protein DDI1 homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1034
ポリマ－38,0322
非ポリマー712
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area11680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.870, 86.400, 52.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 200 - 327 / Label seq-ID: 41 - 168

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Protein DDI1 homolog 2


分子量: 19015.891 Da / 分子数: 2
断片: Retroviral protease-like domain, UNP residues 212-360
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDI2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q5TDH0
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.86 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M amonium acetate, 0.1M Bis-Tris, 25% PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292.15K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91573 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91573 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→87.09 Å / Num. obs: 21413 / % possible obs: 87.2 % / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-24.70.3262.21147524600.32669.7
2-2.124.70.25331320028180.25384.4
2.12-2.274.70.2273.21197825580.22781.7
2.27-2.454.70.1614.51369329240.161100
2.45-2.694.70.1265.71102623610.12686.8
2.69-34.70.0838.11135924280.08398.8
3-3.474.60.0619937220170.06191.6
3.47-4.254.60.0628.8689315020.06280.6
4.25-6.014.50.0578.8664814770.057100
6.01-26.4414.20.03912.236198680.03998.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→26.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / WRfactor Rfree: 0.2448 / WRfactor Rwork: 0.2009 / FOM work R set: 0.8237 / SU B: 3.917 / SU ML: 0.113 / SU R Cruickshank DPI: 0.1711 / SU Rfree: 0.1633 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2557 1042 4.9 %RANDOM
Rwork0.2076 ---
obs0.2098 20350 87.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.55 Å2 / Biso mean: 21.765 Å2 / Biso min: 14.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2--2.27 Å20 Å2
3----2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→26.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1905 0 2 86 1993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0191980
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021353
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7451.9752679
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94933338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8065261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.40924.81581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.62415381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.6641512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02363
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1555 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.380.5
MEDIUM THERMAL2.872
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.457 62 -
Rwork0.395 927 -
all-989 -
obs--58.56 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る