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万見
- PDB-4re5: Acylaminoacyl peptidase complexed with a chloromethylketone inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4re5
タイトルAcylaminoacyl peptidase complexed with a chloromethylketone inhibitor
要素Acylamino-acid-releasing enzymeアシルアミノアシルペプチダーゼ
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / beta-propeller (Βプロペラドメイン) / alpha-beta-hydrolase fold / chloromethyl-ketone inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


アシルアミノアシルペプチダーゼ / omega peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptidase/esterase 'gauge' domain / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Z-GLY-GLY-PHE-CHLOROMETHYL KETONE (BOUND FORM) / 酢酸塩 / Chem-Y3A / アシルアミノアシルペプチダーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Menyhard, D.K. / Orgovan, Z. / Szeltner, Z. / Szamosi, I. / Harmat, V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Catalytically distinct states captured in a crystal lattice: the substrate-bound and scavenger states of acylaminoacyl peptidase and their implications for functionality.
著者: Menyhard, D.K. / Orgovan, Z. / Szeltner, Z. / Szamosi, I. / Harmat, V.
履歴
登録2014年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22020年10月21日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: reflns_shell / struct_conn / struct_site
Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.number_unique_all ..._reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.number_unique_all / _reflns_shell.number_unique_obs / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acylamino-acid-releasing enzyme
B: Acylamino-acid-releasing enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,5629
ポリマ－126,2172
非ポリマー1,3457
水11,926662
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area38200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.813, 104.430, 170.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 8 - 581 / Label seq-ID: 8 - 581

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological assembly is dimer consisting of chains A and B of the asymmetric unit.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acylamino-acid-releasing enzyme / アシルアミノアシルペプチダーゼ / AARE / Acyl-peptide hydrolase / APH / Acylaminoacyl-peptidase


分子量: 63108.551 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)
株: ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1 / 遺伝子: APE_1547.1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9YBQ2, アシルアミノアシルペプチダーゼ

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非ポリマー , 5種, 669分子

#2: 化合物 ChemComp-Y3A / N-[(benzyloxy)carbonyl]glycyl-N-[(2S,3R)-4-chloro-3-hydroxy-1-phenylbutan-2-yl]glycinamide / Z-Gly-Gly-Phe-Chloromethyl ketone (bound form)


タイプ: Peptide-likeペプチド / クラス: 酵素阻害剤酵素阻害剤 / 分子量: 447.912 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26ClN3O5
詳細: The chlorormethyl ketone inhibitor linked to the protein through two covalent bonds with the active site serine and histidine
参照: Z-GLY-GLY-PHE-CHLOROMETHYL KETONE (BOUND FORM)
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 2-Methyl-2,4-pentanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 662 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 78 mM sodium acetate buffer, 2.4% w/v PEG Mw4000, 6.7mM dithiothreitol and 0.44 mM EDTA. The protein was co-crystallized with the inhibitor., pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月15日 / 詳細: mirrors (Blue)
放射モノクロメーター: Rigaku confocal Blue optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 90022 / Num. obs: 90022 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.93 % / Biso Wilson estimate: 32.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.58
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 3.81 % / Rmerge(I) obs: 0.682 / Mean I/σ(I) obs: 2.27 / Num. unique obs: 6591 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 2HU5

2hu5


解像度: 1.9→19.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 7.984 / SU ML: 0.117 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2181 4499 5 %RANDOM, imported from isostructural data set of pdb entry 2HU5
Rwork0.17695 ---
all0.17902 85520 --
obs0.17902 85520 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.253 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2---1.37 Å2-0 Å2
3---1.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8591 0 69 662 9322
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0198968
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.028525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.721.9812208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.14319581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.30351186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.58122.568366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.426151410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9331581
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02110270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.022029
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8761.6454649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8761.6444648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7352.4535813
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7352.4535814
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.681.8914319
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6791.8914320
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.9942.746377
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.08914.38210400
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.08914.38310401
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 34440 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 315 -
Rwork0.294 6271 -
obs-6271 99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2618-0.11190.08480.8170.09090.1332-0.00190.04730.04050.0061-0.08310.1041-0.09140.0530.0850.1536-0.0056-0.04330.13740.00350.0829-6.302540.6544-19.5604
20.5075-0.85480.22222.8145-0.43340.11210.23570.0141-0.27950.0954-0.08830.7170.0830.0463-0.14730.2882-0.0077-0.08240.1156-0.08610.3182-21.0158-31.2765-22.2622
30.16840.0340.14450.65080.08290.16170.07890.0743-0.05190.0626-0.05570.0120.02050.057-0.02330.12350.0076-0.03640.1658-0.03330.10731.16713.6125-17.1942
40.07540.36890.01262.66920.01380.01780.03450.0170.0898-0.1342-0.03370.79420.01580.0521-0.00080.09090.0486-0.11430.1673-0.09030.3667-24.7643-4.7001-30.5172
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 320
2X-RAY DIFFRACTION2B23 - 320
3X-RAY DIFFRACTION3A8 - 22
4X-RAY DIFFRACTION3A321 - 581
5X-RAY DIFFRACTION4B8 - 22
6X-RAY DIFFRACTION4B321 - 581

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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