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- PDB-4r7p: Human UDP-glucose pyrophosphorylase isoform 1 in complex with UDP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r7p
タイトルHuman UDP-glucose pyrophosphorylase isoform 1 in complex with UDP-glucose
要素UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / pyrophosphorylase / UTP / Glc-1-P
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose 1-phosphate metabolic process / pyrimidine ribonucleotide binding / Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / UDP-glucuronate biosynthetic process / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / glycogen metabolic process ...glucose 1-phosphate metabolic process / pyrimidine ribonucleotide binding / Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / UDP-glucuronate biosynthetic process / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / glycogen metabolic process / Glycogen synthesis / brain development / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex ...UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Fuehring, J. / Cramer, J.T. / Schneider, J. / Baruch, P. / Gerardy-Schahn, R. / Fedorov, R.
引用ジャーナル: Sci Rep
タイトル: A Quaternary Mechanism Enables the Complex Biological Functions of Octameric Human UDP-glucose Pyrophosphorylase, a Key Enzyme in Cell Metabolism.
著者: Fuhring, J.I. / Cramer, J.T. / Schneider, J. / Baruch, P. / Gerardy-Schahn, R. / Fedorov, R.
履歴
登録2014年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
D: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,45446
ポリマ－235,8094
非ポリマー3,64642
水2,108117
1
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
D: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
ヘテロ分子

A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
D: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)478,90992
ポリマ－471,6188
非ポリマー7,29184
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area31190 Å2
ΔGint-913 kcal/mol
Surface area177790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.970, 138.970, 311.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-610-

ZN

詳細Two cyclic C4 tetramers are stacked onto each other and are related by twofold symmetry axes creating the octameric structure with dihedral symmetry D4

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDP-glucose pyrophosphorylase / UDPGP / UGPase


分子量: 58952.199 Da / 分子数: 4 / 断片: UDP-Glucose pyrophosphorylase / 変異: none / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UGP2, UGP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q16851, UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase

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非ポリマー , 6種, 159分子

#2: 化合物 ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.62 %
結晶化温度: 281.15 K / pH: 7.5
詳細: The protein sample contained 10.3 mg/ml of hUGP, 50 mM HEPES pH 7.5, 5 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 20% (w/v) sucrose and 4 mM UDP-Glc. 1 l of the hUGP UDP-Glc complex was mixed 1:1 with the ...詳細: The protein sample contained 10.3 mg/ml of hUGP, 50 mM HEPES pH 7.5, 5 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 20% (w/v) sucrose and 4 mM UDP-Glc. 1 l of the hUGP UDP-Glc complex was mixed 1:1 with the reservoir solution containing 100 mM sodium acetate buffer pH 4.8, 520 mM zinc acetate, 6% (w/v) aminocaproic acid and 75 mM ammonium sulfate. , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月21日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→47.623 Å / Num. obs: 58213 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 96.27 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.35→47.62 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.49 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Author stated the following: In the crystals of hUGP1-UDP-Glc complex the electron density for the substrate (UPG) as well as for some other parts of the structure was observed to be rather ...詳細: Author stated the following: In the crystals of hUGP1-UDP-Glc complex the electron density for the substrate (UPG) as well as for some other parts of the structure was observed to be rather weak. It may in part be explained by a certain degree of disorder within the unit cell, which is reflected in a high value of the Wilson B-factor (108.6 A**2) and a weaker electron density for the protein chain D. However, the partial electron density observed for the UPG ribose and the glucose moieties indicated that the substrate is present in the active site of protein chain A. To improve the quality of the electron density, especially in its weak regions, we performed a phase improvement procedure using the density modification (DM) methods in the following way. The DM was performed in a solvent flattening mode using Hendrickson-Lattman coefficients from the refined protein model with omitted substrate and ligands as an initial approximation. After several cycles of the DM, we observed a noticeable increase of the figure-of-merit (15% in a high-resolution shell). The resulting weighted structure factor and modified phases from DM procedure were used to calculate the composite 2Fo-Fc electron density which you can see on the figure attached to this message. The DM-improved ligand-omit map allowed to determine the binding mode of UPG unambiguously. In addition to the UPG, the DM map allowed to resolve several other weak density regions which were not clearly interpretable before. The described method of improvement of the weak electron density regions has been successfully applied to resolve the disordered protein regions in a publication: Fedorov R, Witte G, Urbanke C, Manstein DJ, Curth U. 3D structure of Thermus aquaticus single-stranded DNA-binding protein gives insight into the functioning of SSB proteins. (2006) Nucleic Acids Res 34, 6708-6717. and in a number of application notes of our group together with Bruker company. The considerable increase of the electron density quality and the value of figure-of-merit in the particular case of hUGP1.UDP-Glc complex structure can be explained by a high solvent content in the hUGP1.UDP-Glc complex crystals (Vs = 67.7%), which makes the phase improvement by solvent flattening procedure very efficient.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 2580 5.06 %
Rwork0.199 --
obs0.202 50946 99.9 %
all-49306 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→47.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15292 0 182 117 15591
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00815718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10121248
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3485912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0422428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062714
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.35-3.41440.34151400.28042637X-RAY DIFFRACTION100
3.4144-3.48410.30871350.26712666X-RAY DIFFRACTION100
3.4841-3.55980.29911590.22992643X-RAY DIFFRACTION100
3.5598-3.64260.29061410.21792656X-RAY DIFFRACTION100
3.6426-3.73370.26561590.21352612X-RAY DIFFRACTION100
3.7337-3.83460.22841240.20762672X-RAY DIFFRACTION100
3.8346-3.94740.25411300.18482683X-RAY DIFFRACTION100
3.9474-4.07470.27991360.17062660X-RAY DIFFRACTION100
4.0747-4.22020.20671630.17062652X-RAY DIFFRACTION100
4.2202-4.38910.2261610.14862630X-RAY DIFFRACTION100
4.3891-4.58870.21811400.152689X-RAY DIFFRACTION100
4.5887-4.83040.20561380.15242676X-RAY DIFFRACTION100
4.8304-5.13270.20691450.15422699X-RAY DIFFRACTION100
5.1327-5.52850.2321480.17062687X-RAY DIFFRACTION100
5.5285-6.08380.22531250.19032726X-RAY DIFFRACTION100
6.0838-6.96180.36481360.2432751X-RAY DIFFRACTION100
6.9618-8.76220.2491670.23042740X-RAY DIFFRACTION100
8.7622-47.62790.2331330.22952887X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43360.6327-0.53282.4501-0.20412.21420.26060.18590.2441-0.1454-0.1926-0.317-0.29380.42860.03851.30170.61930.17731.00950.15050.408929.9816-23.014331.0992
21.1396-0.3653-0.28371.79290.51031.72560.13610.40330.0333-0.6717-0.2727-0.107-0.0632-0.14290.19791.53820.61630.2381.01130.19030.627563.2993-93.94827.7658
32.303-0.51240.02291.6239-0.08274.18150.10140.7922-0.0165-0.3951-0.11940.3102-0.3792-1.00610.09421.19440.4488-0.0141.1929-0.12770.68514.6736-76.7411.318
44.2572-0.4473-1.09491.8734-0.36272.91190.04370.31990.5942-0.4008-0.2299-0.9655-0.18781.17570.18451.37520.19340.25151.14180.3121.108378.5088-40.177647.6058
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 24 through 508)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 24 through 508)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 24 through 508)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 24 through 508)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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