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万見
- PDB-4r4p: Crystal Structure of the VS ribozyme-A756G mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r4p
タイトルCrystal Structure of the VS ribozyme-A756G mutant
要素VS ribozyme RNA
キーワードRNA / NA / Dimer
機能・相同性RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100)
機能・相同性情報
生物種NEUROSPORA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Piccirilli, J.A. / Suslov, N.B. / Dasgupta, S. / Huang, H. / Lilley, D.M.J. / Rice, P.A.
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of the Varkud satellite ribozyme.
著者: Nikolai B Suslov / Saurja DasGupta / Hao Huang / James R Fuller / David M J Lilley / Phoebe A Rice / Joseph A Piccirilli /
要旨: The Varkud satellite (VS) ribozyme mediates rolling-circle replication of a plasmid found in the Neurospora mitochondrion. We report crystal structures of this ribozyme from Neurospora intermedia at ...The Varkud satellite (VS) ribozyme mediates rolling-circle replication of a plasmid found in the Neurospora mitochondrion. We report crystal structures of this ribozyme from Neurospora intermedia at 3.1 Å resolution, which revealed an intertwined dimer formed by an exchange of substrate helices. In each protomer, an arrangement of three-way helical junctions organizes seven helices into a global fold that creates a docking site for the substrate helix of the other protomer, resulting in the formation of two active sites in trans. This mode of RNA-RNA association resembles the process of domain swapping in proteins and has implications for RNA regulation and evolution. Within each active site, adenine and guanine nucleobases abut the scissile phosphate, poised to serve direct roles in catalysis. Similarities to the active sites of the hairpin and hammerhead ribozymes highlight the functional importance of active-site features, underscore the ability of RNA to access functional architectures from distant regions of sequence space, and suggest convergent evolution.
履歴
登録2014年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VS ribozyme RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2473
ポリマ－60,1991
非ポリマー492
水23413
1
A: VS ribozyme RNA
ヘテロ分子

A: VS ribozyme RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,4956
ポリマ－120,3972
非ポリマー974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area6060 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area59980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.680, 102.680, 211.021
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: RNA鎖 VS ribozyme RNA


分子量: 60198.699 Da / 分子数: 1 / 変異: A756G / 由来タイプ: 合成 / 詳細: generated by in-vitro transcription / 由来: (合成) NEUROSPORA (菌類)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1 M Sodium citrate.2H20, 2M Ammonium sulfate, 10% 1,3 butanediol, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月25日
放射モノクロメーター: Single-crystal side-bounce / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.07→41.469 Å / Num. all: 21134 / Num. obs: 21134 / % possible obs: 96.69 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.07→3.18 Å / % possible all: 96.69

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R4V

4r4v


解像度: 3.07→41.469 Å / SU ML: 0.55 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 40.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1872 8.86 %Phenix Protocol
Rwork0.235 ---
all0.2381 21134 --
obs0.235 21134 96.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.07→41.469 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数0 3986 2 13 4001
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094471
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8966984
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7942222
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076929
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011186
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.07-3.1530.43561400.44821451X-RAY DIFFRACTION96
3.153-3.24570.46161410.4221417X-RAY DIFFRACTION95
3.2457-3.35040.43151390.41061417X-RAY DIFFRACTION95
3.3504-3.47010.44221360.38421421X-RAY DIFFRACTION95
3.4701-3.6090.39591340.38921414X-RAY DIFFRACTION94
3.609-3.77310.40291390.35621440X-RAY DIFFRACTION95
3.7731-3.97190.40731410.31461440X-RAY DIFFRACTION95
3.9719-4.22060.31961420.2971460X-RAY DIFFRACTION96
4.2206-4.54610.34231470.2791519X-RAY DIFFRACTION99
4.5461-5.00280.29331490.24371532X-RAY DIFFRACTION100
5.0028-5.72520.24321520.22441551X-RAY DIFFRACTION100
5.7252-7.20690.2311530.19791575X-RAY DIFFRACTION100
7.2069-41.47280.14971590.12141625X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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