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- PDB-4r4l: Crystal structure of wt cGMP dependent protein kinase I alpha (PK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r4l
タイトルCrystal structure of wt cGMP dependent protein kinase I alpha (PKGI alpha) leucine zipper
要素cGMP-dependent protein kinase 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Leucine Zipper / Kinase / Binding Domain / MYPT1 / RhoA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm ...negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle / Rap1 signalling / regulation of GTPase activity / mitogen-activated protein kinase p38 binding / cGMP-mediated signaling / cGMP effects / dendrite development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cGMP binding / spermatid development / calcium channel regulator activity / forebrain development / protein kinase A signaling / cerebellum development / acrosomal vesicle / neuron migration / sarcolemma / Ca2+ pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / actin cytoskeleton organization / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...Single helix bin / cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANE-1,6-DIOL / cGMP-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.245 Å
データ登録者Reger, A.S. / Guo, E. / Yang, M.P. / Qin, L. / Kim, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Structures of cGMP-Dependent Protein Kinase (PKG) I alpha Leucine Zippers Reveal an Interchain Disulfide Bond Important for Dimer Stability.
著者: Qin, L. / Reger, A.S. / Guo, E. / Yang, M.P. / Zwart, P. / Casteel, D.E. / Kim, C.
履歴
登録2014年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent protein kinase 1
B: cGMP-dependent protein kinase 1
C: cGMP-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9756
ポリマ－17,6423
非ポリマー3323
水46826
1
A: cGMP-dependent protein kinase 1
B: cGMP-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0945
ポリマ－11,7622
非ポリマー3323
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area6800 Å2
手法PISA
2
C: cGMP-dependent protein kinase 1

C: cGMP-dependent protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7622
ポリマ－11,7622
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area6890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.926, 95.926, 63.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

SO4

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要素

#1: タンパク質・ペプチド cGMP-dependent protein kinase 1 / cGK 1 / cGK1 / cGMP-dependent protein kinase I / cGKI


分子量: 5880.826 Da / 分子数: 3 / 断片: alpha leucine zipper, UNP residues 2-48 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKG1, PRKG1B, PRKGR1A, PRKGR1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13976
#2: 化合物 ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.79 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 40% PEG 400, 200 mM Lithium Sulfate, 0.1 M Tris base/ Hydrochloric acid, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.977488 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月19日
放射モノクロメーター: Asymmetric curved crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.245→15 Å / Num. all: 8669 / Num. obs: 8669 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.245→14.921 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2898 866 10.02 %Random
Rwork0.254 ---
all0.2576 8669 --
obs0.2576 8646 99.65 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.245→14.921 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1098 0 17 26 1141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021118
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5011486
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.984446
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031176
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2448-2.38490.31881410.28271251X-RAY DIFFRACTION99
2.3849-2.56820.31381410.26861267X-RAY DIFFRACTION100
2.5682-2.82510.2971410.27481274X-RAY DIFFRACTION100
2.8251-3.23030.2941410.27571285X-RAY DIFFRACTION100
3.2303-4.05620.26351460.25421312X-RAY DIFFRACTION100
4.0562-14.92090.29411560.23411391X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3637-0.2679-0.31754.57115.39176.11690.0252-0.14680.25560.24870.2467-0.90050.16220.2581-0.19180.29360.03730.0020.3855-0.02360.422217.851930.13074.7808
23.38823.01831.30175.78413.9112.9460.0446-0.1250.6393-0.3282-0.19460.2758-0.0901-0.00450.23010.26690.03390.01230.3328-0.02750.369713.462832.3789-0.3606
31.3757-1.8701-0.81143.18010.60790.4306-0.6019-0.20.7820.68440.5565-0.3728-0.7340.494-0.03740.9399-0.0624-0.35350.3857-0.04030.86331.385737.42423.1957
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 47 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 1 through 47 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid -1 through 47 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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