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- PDB-1zxa: Solution Structure of the Coiled-Coil Domain of cGMP-dependent Pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zxa
タイトルSolution Structure of the Coiled-Coil Domain of cGMP-dependent Protein Kinase Ia
要素cGMP-dependent protein kinase 1, alpha isozyme
キーワードTRANSFERASE / Parallel Coiled Coil Dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle ...negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle / Rap1 signalling / regulation of GTPase activity / cGMP-mediated signaling / mitogen-activated protein kinase p38 binding / spermatid development / cGMP effects / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / dendrite development / cGMP binding / forebrain development / calcium channel regulator activity / cerebellum development / acrosomal vesicle / sarcolemma / neuron migration / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / Ca2+ pathway / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
cGMP-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, RDC refinement, analysis
データ登録者Schnell, J.R. / Zhou, G.P. / Zweckstetter, M. / Rigby, A.C. / Chou, J.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Rapid and accurate structure determination of coiled-coil domains using NMR dipolar couplings: Application to cGMP-dependent protein kinase I{alpha}
著者: Schnell, J.R. / Zhou, G.P. / Zweckstetter, M. / Rigby, A.C. / Chou, J.J.
履歴
登録2005年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent protein kinase 1, alpha isozyme
B: cGMP-dependent protein kinase 1, alpha isozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2802
ポリマ－15,2802
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #20lowest energy

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要素

#1: タンパク質 cGMP-dependent protein kinase 1, alpha isozyme / CGK 1 alpha / cGKI-alpha


分子量: 7639.798 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Coiled-Coil Domain, residues 1-58 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKG1, PRKGR1A / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q13976, EC: 2.7.1.37

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111TROSY version of HNCA, HN(CA)CB, HN(CA)CO
1212D 1H-15N spin echo Difference Experiments for 3-bond Jcc and Jnc measurement
131Standard HNCO-based 3D experiments for measuring one-bond J(NH), J(NC'), and J(C'Ca)
242Standard HNCO-based 3D experiments for measuring one-bond D(NH), D(NC'), and D(C'Ca)
151Standard 2D experiments for measuring 15N T1 and T2

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM cGK1a(1-59) U-15N,13C, 85%-2H, 20 mM phosphate buffer NA, 10 mM NaCl, 1 mM EDTA, 5 mM DTT, 1 mM azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM cGK1a(1-59) U-15N,13C, 85%-2H, 20 mM phosphate buffer NA, 10 mM NaCl, 1 mM EDTA, 5 mM DTT, 1 mM azide, 15 mg/ml Pf1, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
130 mM salt 7ambient 303 K
230 mM salt 7ambient 303 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Brukercollection
NMRPipe2.2Delaglio解析
XPLOR-NIH2.9.9精密化
PALES1Zweckstetter構造決定
精密化手法: simulated annealing, RDC refinement, analysis / ソフトェア番号: 1
詳細: Structure determination consists of five steps. 1. Measure RDCs in Pf1 alignment medium. 2. Identify the coiled-coil motif by RDC-based molecular replacement analysis. 3) Define the subtle ...詳細: Structure determination consists of five steps. 1. Measure RDCs in Pf1 alignment medium. 2. Identify the coiled-coil motif by RDC-based molecular replacement analysis. 3) Define the subtle curvature and super-coiling of the constituent helices by RDC refinement 4) Assemble parallel and anti-parallel models of the coiled-coil dimer using knowledge-based inter-molecular distance restraints. 5) Derive the correct monomer-monomer orientation by comparing experimental RDCs with those predicted from the 3D charge distribution and shape of the alternative structural models.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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