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- PDB-4qyd: Crystal Structure of the human BRPF1 bromodomain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qyd
タイトルCrystal Structure of the human BRPF1 bromodomain in complex with a histone H4K12ac peptide
要素
  • Histone H4
  • Peregrin
キーワードPROTEIN BINDING / bromodomain-PHD finger protein 1 (BRPF1) / histone acetyltransferase (HAT) / monocytic leukemia zinc-finger (MOZ) / epigenetics / chromatin reader / bromodomain / histone post-transcriptional modification (PTM) reader domain / histone H4 acetylated at lysine 14 / acetyllysine / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends ...acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif ...BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2-type / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peregrin / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Lubula, M.Y. / Glass, K.C.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2014
タイトル: Structural insights into recognition of acetylated histone ligands by the BRPF1 bromodomain.
著者: Lubula, M.Y. / Eckenroth, B.E. / Carlson, S. / Poplawski, A. / Chruszcz, M. / Glass, K.C.
履歴
登録2014年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22014年12月17日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peregrin
B: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0372
ポリマ－15,0372
非ポリマー00
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.100, 75.100, 86.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

HOH

21A-324-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peregrin / Bromodomain and PHD finger-containing protein 1 / Protein Br140


分子量: 13720.686 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain (UNP residues 629-742) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BR140, BRPF1 / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55201
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1316.555 Da / 分子数: 1 / 断片: histone H4K12ac peptide (UNP residues 5-18) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.6 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 10% w/v polyethylene glycol (PEG) 6,000, 5% v/v (+/-)-2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月24日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→34.43 Å / Num. obs: 18780 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 14.66 / 冗長度: 27.7 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 25.84
反射 シェル解像度: 1.94→2.01 Å / 冗長度: 27.2 % / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 14.66 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1402)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2D9E

2d9e


解像度: 1.94→34.43 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.93 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 966 5.14 %
Rwork0.175 --
obs0.177 18780 99.7 %
all-18780 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→34.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数995 0 0 143 1138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.951361
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.875392
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004179
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.94-2.04350.20921290.17092475X-RAY DIFFRACTION98
2.0435-2.17150.21781240.16312494X-RAY DIFFRACTION100
2.1715-2.33920.18271520.172496X-RAY DIFFRACTION100
2.3392-2.57450.18621420.17242509X-RAY DIFFRACTION100
2.5745-2.94690.23231360.18792554X-RAY DIFFRACTION100
2.9469-3.7120.21741280.17512584X-RAY DIFFRACTION100
3.712-34.43340.22141550.17632702X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4108-1.2440.01556.00420.53564.3278-0.1516-2.1388-0.04821.3247-0.03-1.07120.65231.1199-0.01070.22110.1663-0.1110.82820.1760.277125.479784.2492100.5969
25.8942-1.547-1.82343.86170.28832.0082-0.1071-0.7629-0.25570.22650.04970.3069-0.05140.02810.05260.17930.00990.04980.278-0.00390.17894.012490.751999.5984
33.5762-0.5241-1.25261.97870.54192.5334-0.2054-0.6827-0.75730.23740.1920.21450.3570.2452-0.00420.21280.02980.04170.28580.08930.247614.549284.080196.1942
47.2357-1.752-1.49592.9130.79232.3630.3091-0.31351.07510.06480.0151-0.4337-0.2590.1843-0.28660.1648-0.03450.02350.1795-0.01610.206517.784796.133192.6837
55.03654.41415.26934.48453.99376.1669-0.087-0.769-1.6659-0.39260.9089-0.67381.13380.8484-0.65260.58340.1729-0.09410.83540.00891.001831.240677.454489.4081
66.8979-2.2711-0.09676.5191-4.97174.33630.0720.70450.5537-0.501-0.1674-0.25220.3496-0.6770.10830.20760.05130.04610.3938-0.02270.1733-1.736398.013794.6083
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 22 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 23 through 49 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 50 through 82 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 83 through 112 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 113 through 117 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 6 through 13 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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